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- PDB-7w1c: Crystal structure of Klebsiella pneumoniae K1 capsule-specific po... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7w1c
タイトルCrystal structure of Klebsiella pneumoniae K1 capsule-specific polysaccharide lyase in a P1 crystal form
要素K1 LYASE
キーワードVIRAL PROTEIN / BETA-HELIX / POLYSACCHARIDE LYASE / TAIL SPIKE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont entry into host cell via disruption of host cell glycocalyx / 付加脱離酵素（リアーゼ） / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / virus tail / adhesion receptor-mediated virion attachment to host cell / lyase activity
類似検索 - 分子機能
Pectin lyase fold / Pectin lyase fold/virulence factor
類似検索 - ドメイン・相同性
IMIDAZOLE / (2S)-2-hydroxybutanedioic acid / Depolymerase, capsule K1-specific
類似検索 - 構成要素
生物種Klebsiella phage NTUH-K2044-K1-1 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.48 Å
データ登録者Tu, I.F. / Huang, K.F. / Wu, S.H.
資金援助 台湾, 2件
組織認可番号国
Ministry of Science and Technology (MoST, Taiwan)MOST-108-2113-M-001-008 台湾
Academia Sinica (Taiwan)AS-KPQ-110-ITAR-11 台湾
引用ジャーナル: J.Biomed.Sci. / 年: 2022
タイトル: Structural and biological insights into Klebsiella pneumoniae surface polysaccharide degradation by a bacteriophage K1 lyase: implications for clinical use.
著者: Tu, I.F. / Lin, T.L. / Yang, F.L. / Lee, I.M. / Tu, W.L. / Liao, J.H. / Ko, T.P. / Wu, W.J. / Jan, J.T. / Ho, M.R. / Chou, C.Y. / Wang, A.H. / Wu, C.Y. / Wang, J.T. / Huang, K.F. / Wu, S.H.
履歴
登録2021年11月19日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年5月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: K1 LYASE
B: K1 LYASE
C: K1 LYASE
D: K1 LYASE
E: K1 LYASE
F: K1 LYASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)436,96954
ポリマ－432,7846
非ポリマー4,18548
水72,7994041
1
A: K1 LYASE
B: K1 LYASE
C: K1 LYASE
ヘテロ分子


  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: equilibrium centrifugation
  • 218 kDa, 3 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)218,45227
ポリマ－216,3923
非ポリマー2,06024
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area21750 Å2
ΔGint22 kcal/mol
Surface area57960 Å2
手法PISA
2
D: K1 LYASE
E: K1 LYASE
F: K1 LYASE
ヘテロ分子


  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 219 kDa, 3 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)218,51727
ポリマ－216,3923
非ポリマー2,12524
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area21310 Å2
ΔGint16 kcal/mol
Surface area57630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.281, 100.574, 125.033
Angle α, β, γ (deg.)80.500, 70.320, 83.430
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
K1 LYASE


分子量: 72130.633 Da / 分子数: 6 / 変異: D391A, D392A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Klebsiella phage NTUH-K2044-K1-1 (ファージ)
プラスミド: PET28A / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: A0A068Q5Q5
#2: 化合物
ChemComp-LMR / (2S)-2-hydroxybutanedioic acid / L-Malate / L-りんご酸


分子量: 134.087 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物...
ChemComp-IMD / IMIDAZOLE / 1H-イミダゾ-ル-3-カチオン


分子量: 69.085 Da / 分子数: 23 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H5N2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 4041 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.8 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 15% (W/V) PEG 4000, 0.2 M IMIDAZOLE MALATE, PH 6.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, TEMPERATURE 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL15A1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2014年10月27日
放射モノクロメーター: LN2-COOLED, FIXED-EXIT DOUBLE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.48→30 Å / Num. obs: 656693 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.073 / Net I/σ(I): 25.44
反射 シェル解像度: 1.48→1.53 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.741 / Mean I/σ(I) obs: 2.28 / Num. unique obs: 64500 / % possible all: 95.4

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位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SHELX位相決定
SOLOMON位相決定
REFMAC5.7.0032精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.48→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.975 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.961 / SU B: 2.479 / SU ML: 0.042 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.067 / ESU R Free: 0.065 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.184 32922 5 %RANDOM
Rwork0.137 ---
obs0.139 623420 96.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 125.19 Å2 / Biso mean: 21.99 Å2 / Biso min: 5.08 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.72 Å20.24 Å2-0.51 Å2
2--0.77 Å2-1.4 Å2
3----0.28 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.48→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数28913 0 286 4041 33240
Biso mean--35 36.83 -
残基数----3824
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.01929830
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0227533
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6971.93940550
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.0163.00363000
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.14953826
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.78823.6151300
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.007154422
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.26515189
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1170.24591
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0234728
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.027264
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr5.577357363
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free35.20551484
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded11.541559323
LS精密化 シェル解像度: 1.48→1.52 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.269 2355 -
Rwork0.206 44494 -
all-46849 -
obs--93.66 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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