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- PDB-7w0s: TRIM7 in complex with C-terminal peptide of 2C -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7w0s
タイトルTRIM7 in complex with C-terminal peptide of 2C
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase TRIM7
  • peptide
キーワードANTIVIRAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


antiviral innate immune response / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin protein ligase activity / protein ubiquitination / Golgi apparatus / zinc ion binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Zinc finger, B-box, chordata / zinc finger of C3HC4-type, RING / : / SPRY-associated domain / SPRY-associated / PRY / Butyrophylin-like, SPRY domain / B-box zinc finger / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger ...Zinc finger, B-box, chordata / zinc finger of C3HC4-type, RING / : / SPRY-associated domain / SPRY-associated / PRY / Butyrophylin-like, SPRY domain / B-box zinc finger / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / SPRY domain / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
NITRATE ION / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / E3 ubiquitin-protein ligase TRIM7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Coxsackievirus (コクサッキーウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Zhang, H. / Liang, X. / Li, X.Z.
資金援助1件
組織認可番号国
Other government
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2022
タイトル: A C-terminal glutamine recognition mechanism revealed by E3 ligase TRIM7 structures.
著者: Liang, X. / Xiao, J. / Li, X. / Liu, Y. / Lu, Y. / Wen, Y. / Li, Z. / Che, X. / Ma, Y. / Zhang, X. / Zhang, Y. / Jian, D. / Wang, P. / Xuan, C. / Yu, G. / Li, L. / Zhang, H.
履歴
登録2021年11月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年8月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年10月26日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22022年11月9日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM7
A: peptide
C: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM7
D: peptide
E: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM7
F: peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,27319
ポリマ－62,3036
非ポリマー97113
水12,106672
1
B: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM7
A: peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,9845
ポリマ－20,7682
非ポリマー2163
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1440 Å2
ΔGint1 kcal/mol
Surface area8430 Å2
手法PISA
2
C: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM7
D: peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,1227
ポリマ－20,7682
非ポリマー3545
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1090 Å2
ΔGint-0 kcal/mol
Surface area8400 Å2
手法PISA
3
E: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM7
F: peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,1687
ポリマ－20,7682
非ポリマー4005
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1570 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area8270 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.131, 53.479, 80.873
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 118.840, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 6分子 BCEADF

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase TRIM7 / Glycogenin-interacting protein / RING finger protein 90 / Tripartite motif-containing protein 7


分子量: 19689.295 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRIM7, GNIP, RNF90 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9C029, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: タンパク質・ペプチド peptide


分子量: 1078.215 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Coxsackievirus (コクサッキーウイルス)

-
非ポリマー , 4種, 685分子

#3: 化合物
ChemComp-NO3 / NITRATE ION


分子量: 62.005 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: NO3
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: C4H10O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 672 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.21 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: liquid diffusion / 詳細: PEG 3350, potassium nitrate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年10月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→42.68 Å / Num. obs: 107169 / % possible obs: 91.58 % / 冗長度: 6.2 % / Biso Wilson estimate: 14.33 Å2 / CC1/2: 0.998 / Net I/σ(I): 14.89
反射 シェル解像度: 1.4→1.45 Å / Num. unique obs: 6515 / CC1/2: 0.902

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19rc6_4061精密化
autoPROCデータ削減
autoPROCデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6uma

6uma


解像度: 1.4→42.34 Å / SU ML: 0.1189 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 16.7155
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1685 5112 4.77 %
Rwork0.1512 102047 -
obs0.152 107159 91.32 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 19.12 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→42.34 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4136 0 63 672 4871
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00944311
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.08725846
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0869624
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0111765
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.8586592
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.4-1.410.2057680.2291861X-RAY DIFFRACTION49.4
1.41-1.430.2734790.20312065X-RAY DIFFRACTION54.93
1.43-1.450.219980.19492289X-RAY DIFFRACTION60.92
1.45-1.470.21461210.18332504X-RAY DIFFRACTION68.45
1.47-1.480.20381270.17962689X-RAY DIFFRACTION72.76
1.48-1.510.19751730.17752954X-RAY DIFFRACTION80.49
1.51-1.530.2041620.17133203X-RAY DIFFRACTION85.69
1.53-1.550.18251540.16633351X-RAY DIFFRACTION90.66
1.55-1.570.19181690.16423490X-RAY DIFFRACTION94.23
1.57-1.60.17131820.16973662X-RAY DIFFRACTION98.44
1.6-1.630.19262050.16763666X-RAY DIFFRACTION99.56
1.63-1.660.19261930.18563676X-RAY DIFFRACTION99.15
1.66-1.690.20052420.18063615X-RAY DIFFRACTION99.02
1.69-1.720.18312330.16813656X-RAY DIFFRACTION99.34
1.72-1.760.19312130.16623649X-RAY DIFFRACTION99.28
1.76-1.80.17941640.15863708X-RAY DIFFRACTION98.62
1.8-1.850.16592100.14653625X-RAY DIFFRACTION98.54
1.85-1.90.15781920.14293674X-RAY DIFFRACTION99.54
1.9-1.950.16541410.14113722X-RAY DIFFRACTION99.38
1.95-2.020.15752160.14513666X-RAY DIFFRACTION99.41
2.02-2.090.1741770.1433709X-RAY DIFFRACTION99.11
2.09-2.170.15812130.13823657X-RAY DIFFRACTION98.98
2.17-2.270.15911830.13753690X-RAY DIFFRACTION98.9
2.27-2.390.17231090.13683794X-RAY DIFFRACTION99.46
2.39-2.540.16451950.14093723X-RAY DIFFRACTION99.64
2.54-2.730.16131830.14583692X-RAY DIFFRACTION98.83
2.74-3.010.17241780.14723711X-RAY DIFFRACTION98.73
3.01-3.450.15572120.14233724X-RAY DIFFRACTION99.57
3.45-4.340.13752010.1373715X-RAY DIFFRACTION98.69
4.34-42.340.19531190.17033907X-RAY DIFFRACTION98.97
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 6.77917058983 Å / Origin y: -16.8107987031 Å / Origin z: 20.2705303866 Å
111213212223313233
T0.118420026458 Å20.00772141227143 Å20.000275178130204 Å2-0.0953910124642 Å2-0.00250439094405 Å2--0.113287598775 Å2
L0.195512177504 °20.0271464044481 °2-0.0321949421508 °2-0.0939847785896 °2-0.0407526765126 °2--0.183435129263 °2
S-0.0142789572141 Å °0.0272106084141 Å °-0.00271459212043 Å °0.00442115464971 Å °0.0125027129903 Å °-0.00980199697408 Å °-0.012137509187 Å °0.00141782632471 Å °-0.000449398977722 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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