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万見
- PDB-7w05: 12 mutant Ribonuclease from Hericium erinaceus GMP binding form -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7w05
タイトル12 mutant Ribonuclease from Hericium erinaceus GMP binding form
要素Ribonuclease T1
キーワードDNA BINDING PROTEIN / catalytic activity enzyme anti tumor activity nucleic acid binding RNA binding
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA endonuclease activity / lyase activity / RNA binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / : / Guanine-specific ribonuclease N1/T1/U2 / Ribonuclease/ribotoxin / ribonuclease
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Ribonuclease T1
類似検索 - 構成要素
生物種Hericium erinaceus (ヤマブシタケ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.29 Å
データ登録者Takebe, K. / Chida, T. / Suzuki, M. / Itagaki, T. / Morita, Y. / Uzawa, N. / Kobayashi, H.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)20K21676 日本
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: 12 mutant Ribonuclease from Hericium erinaceus GMP binding form
著者: Takebe, K. / Chida, T. / Suzuki, M. / Uzawa, N. / Kobayashi, H.
履歴
登録2021年11月17日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年11月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ribonuclease T1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,0933
ポリマ－10,7031
非ポリマー3892
水2,342130
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area470 Å2
ΔGint2 kcal/mol
Surface area5360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)34.589, 46.310, 53.524
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Ribonuclease T1


分子量: 10703.474 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Hericium erinaceus (ヤマブシタケ)
遺伝子: RNHe1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: B1Q4V2
#2: 化合物 ChemComp-GMP / GUANOSINE / グアノシン


分子量: 283.241 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H13N5O5
#3: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 130 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.58 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1 M Cadmium chloride hydrate, 0.1 M Sodium acetate trihydrate pH 4.6, 30% v/v Polyethylene glycol 400

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 0.9999 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年10月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9999 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.19→46.31 Å / Num. obs: 22027 / % possible obs: 98.77 % / 冗長度: 2 % / CC1/2: 1 / Net I/σ(I): 33.78
反射 シェル解像度: 1.19→1.21 Å / Num. unique obs: 1444 / CC1/2: 0.821

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6LS1

6ls1


解像度: 1.29→11.9947 Å / SU ML: 0.09 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 16.02 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1662 1089 4.95 %
Rwork0.1367 20910 -
obs0.1382 21999 98.94 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 62.79 Å2 / Biso mean: 15.4588 Å2 / Biso min: 6.1 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.29→11.9947 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数752 0 27 130 909
Biso mean--12.66 28.86 -
残基数----100
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.29-1.34870.22451340.17742349248392
1.3487-1.41970.17171270.157525912718100
1.4197-1.50850.16451340.13826362770100
1.5085-1.62470.16121420.133625912733100
1.6247-1.78770.15881300.13326412771100
1.7877-2.04530.14891340.125426402774100
2.0453-2.57260.17191400.128926682808100
2.5726-11.99470.16581480.139327942942100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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