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- PDB-7vvh: Crystal Structure of the Kv7.1 C-terminal Domain in Complex with ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7vvh
タイトルCrystal Structure of the Kv7.1 C-terminal Domain in Complex with Calmodulin disease mutation E140G
要素
  • Calmodulin-1カルモジュリン
  • Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 1,Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 1
キーワードSIGNALING PROTEIN/METAL BINDING PROTEIN / KCNQ1 / CaM / SIGNALING PROTEIN / SIGNALING PROTEIN-METAL BINDING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


gastrin-induced gastric acid secretion / corticosterone secretion / voltage-gated potassium channel activity involved in atrial cardiac muscle cell action potential repolarization / basolateral part of cell / lumenal side of membrane / negative regulation of voltage-gated potassium channel activity / rhythmic behavior / regulation of gastric acid secretion / stomach development / membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential ...gastrin-induced gastric acid secretion / corticosterone secretion / voltage-gated potassium channel activity involved in atrial cardiac muscle cell action potential repolarization / basolateral part of cell / lumenal side of membrane / negative regulation of voltage-gated potassium channel activity / rhythmic behavior / regulation of gastric acid secretion / stomach development / membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / Phase 3 - rapid repolarisation / voltage-gated potassium channel activity involved in cardiac muscle cell action potential repolarization / membrane repolarization during action potential / iodide transport / membrane repolarization during ventricular cardiac muscle cell action potential / regulation of atrial cardiac muscle cell membrane repolarization / Phase 2 - plateau phase / membrane repolarization during cardiac muscle cell action potential / potassium ion export across plasma membrane / intracellular chloride ion homeostasis / renal sodium ion absorption / negative regulation of delayed rectifier potassium channel activity / voltage-gated potassium channel activity involved in ventricular cardiac muscle cell action potential repolarization / atrial cardiac muscle cell action potential / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of sound / auditory receptor cell development / regulation of membrane repolarization / protein phosphatase 1 binding / positive regulation of potassium ion transmembrane transport / Voltage gated Potassium channels / potassium ion homeostasis / ventricular cardiac muscle cell action potential / non-motile cilium assembly / delayed rectifier potassium channel activity / regulation of ventricular cardiac muscle cell membrane repolarization / outward rectifier potassium channel activity / CAM型光合成 / intestinal absorption / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / regulation of heart contraction / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / monoatomic ion channel complex / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / ciliary base / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / organelle localization by membrane tethering / inner ear morphogenesis / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / regulation of cardiac muscle cell action potential / autophagosome membrane docking / positive regulation of heart rate / cochlea development / renal absorption / adrenergic receptor signaling pathway / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / potassium ion import across plasma membrane / voltage-gated potassium channel activity / Phase 0 - rapid depolarisation / protein kinase A regulatory subunit binding / protein phosphatase activator activity / regulation of heart rate by cardiac conduction / RHO GTPases activate PAKs / protein kinase A catalytic subunit binding / social behavior / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / positive regulation of phosphoprotein phosphatase activity / Ion transport by P-type ATPases / inner ear development / 長期増強 / Uptake and function of anthrax toxins / Regulation of MECP2 expression and activity / Calcineurin activates NFAT / catalytic complex / DARPP-32 events / detection of calcium ion / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Smooth Muscle Contraction / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of cardiac muscle contraction / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / Protein methylation / eNOS activation
類似検索 - 分子機能
Potassium channel, voltage dependent, KCNQ1 / Potassium channel, voltage dependent, KCNQ / Potassium channel, voltage dependent, KCNQ, C-terminal / KCNQ voltage-gated potassium channel / Voltage-dependent channel domain superfamily / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. ...Potassium channel, voltage dependent, KCNQ1 / Potassium channel, voltage dependent, KCNQ / Potassium channel, voltage dependent, KCNQ, C-terminal / KCNQ voltage-gated potassium channel / Voltage-dependent channel domain superfamily / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.296 Å
データ登録者Chen, L.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32022073 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal Structure of the Kv7.1 C-terminal Domain in Complex with Calmodulin disease mutation F141L
著者: Chen, L.
履歴
登録2021年11月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年11月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 1,Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 1
C: Calmodulin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,9834
ポリマ－24,9032
非ポリマー802
水1086
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3980 Å2
ΔGint-62 kcal/mol
Surface area10150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.775, 63.882, 79.417
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21221

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要素

#1: タンパク質 Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 1,Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 1 / IKs producing slow voltage-gated potassium channel subunit alpha KvLQT1 / KQT-like 1 / Voltage- ...IKs producing slow voltage-gated potassium channel subunit alpha KvLQT1 / KQT-like 1 / Voltage-gated potassium channel subunit Kv7.1


分子量: 8122.424 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal Domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KCNQ1, KCNA8, KCNA9, KVLQT1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P51787
#2: タンパク質 Calmodulin-1 / カルモジュリン


分子量: 16780.482 Da / 分子数: 1 / 断片: E141G / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CALM1, CALM, CAM, CAM1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0DP23
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.77 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9 / 詳細: 25% PEG 1500, 0.1M MMT pH 9.0

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データ収集

回折平均測定温度: 193.15 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年9月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.296→50 Å / Num. obs: 9688 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.075 / Rpim(I) all: 0.034 / Rrim(I) all: 0.082 / Χ2: 0.771 / Net I/σ(I): 5.8
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.3-2.345.30.7944780.8460.3740.8810.48299.4
2.34-2.385.50.6264740.890.2880.6910.51799.6
2.38-2.435.60.5644630.9610.2550.6210.53499.8
2.43-2.485.60.4754740.9550.2180.5240.514100
2.48-2.535.90.4544760.9390.2040.4990.58100
2.53-2.596.30.4094700.9710.1770.4470.589100
2.59-2.666.50.3494740.9850.1510.3810.596100
2.66-2.736.40.2964780.9750.1260.3220.61100
2.73-2.816.50.2554690.9810.1090.2780.604100
2.81-2.96.40.2144910.9810.0920.2340.646100
2.9-36.40.1574680.9860.0670.1710.732100
3-3.126.20.1394820.9830.0620.1520.846100
3.12-3.265.90.1154700.990.0510.1260.863100
3.26-3.446.20.0994980.9950.0430.1080.99100
3.44-3.656.60.0794850.9960.0340.0860.994100
3.65-3.936.50.074840.9970.030.0760.999100
3.93-4.336.20.0614850.9950.0270.0671.064100
4.33-4.955.70.0565110.9960.0250.0610.981100
4.95-6.246.20.0534990.9970.0230.0571.048100
6.24-505.40.0565590.9940.0270.0631.05299.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データスケーリング
PHENIX1.14_3247精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
PHENIXモデル構築
HKL-3000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4v0c

4v0c


解像度: 2.296→36.273 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 33.26 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2724 967 10.02 %
Rwork0.2387 8683 -
obs0.2421 9650 99.03 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 103.17 Å2 / Biso mean: 66.6706 Å2 / Biso min: 30 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.296→36.273 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1568 0 2 6 1576
Biso mean--73.91 51.38 -
残基数----209
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.2965-2.41750.41441270.346115094
2.4175-2.5690.3491370.30841217100
2.569-2.76730.33531370.30931225100
2.7673-3.04560.3311370.3031244100
3.0456-3.4860.32681380.27251233100
3.486-4.39080.28251400.21081271100
4.3908-36.2730.21571510.20591343100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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