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- PDB-7vsy: Pim1 with N82K mutation -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7vsy
タイトルPim1 with N82K mutation
要素Serine/threonine-protein kinase pim-1
キーワードONCOPROTEIN / Kinase / activity / point mutation / catalytic domain
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of cardioblast proliferation / positive regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / regulation of hematopoietic stem cell proliferation / vitamin D receptor signaling pathway / cellular detoxification / STAT5 activation downstream of FLT3 ITD mutants / transcription factor binding / ribosomal small subunit binding / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of cardiac muscle cell proliferation ...positive regulation of cardioblast proliferation / positive regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / regulation of hematopoietic stem cell proliferation / vitamin D receptor signaling pathway / cellular detoxification / STAT5 activation downstream of FLT3 ITD mutants / transcription factor binding / ribosomal small subunit binding / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of cardiac muscle cell proliferation / positive regulation of brown fat cell differentiation / Signaling by FLT3 fusion proteins / positive regulation of TORC1 signaling / regulation of transmembrane transporter activity / negative regulation of innate immune response / regulation of mitotic cell cycle / protein serine/threonine kinase activator activity / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / cellular response to type II interferon / manganese ion binding / protein autophosphorylation / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / protein stabilization / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / negative regulation of apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Serine/threonine-protein kinase pim-1/2/3 / : / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein kinase pim-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.141 Å
データ登録者Hsu, C.Y. / Tzeng, S.R.
資金援助 台湾, 1件
組織認可番号国
Other government 台湾
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Pim1 with N82K mutation
著者: Hsu, C.Y. / Tzeng, S.R.
履歴
登録2021年10月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年12月27日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase pim-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,3081
ポリマ－37,3081
非ポリマー00
水1,20767
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, HiLoad 16/600 Superdex 75 pg (GE Healthcare)
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)97.673, 97.673, 80.499
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number170
Space group name H-MP65
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+5/6
#3: y,-x+y,z+1/6
#4: -y,x-y,z+2/3
#5: -x+y,-x,z+1/3
#6: -x,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase pim-1


分子量: 37308.488 Da / 分子数: 1 / 変異: N82K / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PIM1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P11309
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 67 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.6 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5 / 詳細: Na.HEPES, NaCl / PH範囲: 7.3-7.6

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL13B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2020年3月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.14→30 Å / Num. obs: 24119 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 11 % / Biso Wilson estimate: 47.17 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Rpim(I) all: 0.02 / Rrim(I) all: 0.065 / Χ2: 0.964 / Net I/σ(I): 14 / Num. measured all: 265143
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.14-2.229.91.06724030.8610.3561.1250.77100
2.22-2.31110.91723960.9050.290.9621.079100
2.31-2.4111.30.53323840.9620.1660.5590.837100
2.41-2.5411.30.3924050.9730.1210.4090.917100
2.54-2.711.20.26923990.9870.0840.2820.996100
2.7-2.911.20.14724020.9960.0460.1540.98100
2.9-3.211.20.08324190.9980.0260.0871.178100
3.2-3.6611.20.04824170.9990.0150.0511.053100
3.66-4.6111.10.033242710.010.0350.949100
4.61-3010.60.03524670.9990.0110.0370.8599.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.141→25.034 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.4 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2202 2010 8.35 %
Rwork0.1963 22057 -
obs0.1983 24067 99.87 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 93.55 Å2 / Biso mean: 53.9163 Å2 / Biso min: 33.76 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.141→25.034 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2200 0 0 67 2267
Biso mean---52.45 -
残基数----273
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0112259
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1583060
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.077330
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006393
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.5031338
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork
2.1412-2.19470.26761390.27221545
2.1947-2.2540.32291450.28891579
2.254-2.32030.28481400.2571568
2.3203-2.39520.26971430.23271560
2.3952-2.48070.30941430.24031571
2.4807-2.57990.26331440.2421592
2.5799-2.69720.27851400.24581548
2.6972-2.83920.28611450.24851563
2.8392-3.01680.28031480.24041588
3.0168-3.24930.24341440.22941582
3.2493-3.57550.221410.19351559
3.5755-4.09090.20811460.16751596
4.0909-5.14670.15271420.15191591
5.1467-25.0340.19291500.17281615

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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