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- PDB-7vrl: Solution structure of Rbfox RRM bound to a non-cognate RNA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7vrl
タイトルSolution structure of Rbfox RRM bound to a non-cognate RNA
要素
  • RNA (5'-R(*UP*GP*CP*AP*UP*AP*U)-3')
  • RNA binding protein fox-1 homolog 1
キーワードRNA BINDING PROTEIN/RNA / RRM / non-cognate binding / splicing factor / complex / RNA BINDING PROTEIN-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA transport / nuclear stress granule / MECP2 regulates transcription factors / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / RNA splicing / trans-Golgi network / mRNA processing / cytoplasmic stress granule / nervous system development / mRNA binding ...RNA transport / nuclear stress granule / MECP2 regulates transcription factors / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / RNA splicing / trans-Golgi network / mRNA processing / cytoplasmic stress granule / nervous system development / mRNA binding / RNA binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / RNA binding protein Fox-1 / Fox-1 C-terminal domain / Calcitonin gene-related peptide regulator C terminal / FOX1, RNA recognition motif / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / RNA binding protein fox-1 homolog 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Yang, F. / Varani, G.
資金援助1件
組織認可番号
Other government
引用ジャーナル: Nat Commun / : 2023
タイトル: Two distinct binding modes provide the RNA-binding protein RbFox with extraordinary sequence specificity.
著者: Ye, X. / Yang, W. / Yi, S. / Zhao, Y. / Varani, G. / Jankowsky, E. / Yang, F.
履歴
登録2021年10月23日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年10月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年2月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RNA (5'-R(*UP*GP*CP*AP*UP*AP*U)-3')
B: RNA binding protein fox-1 homolog 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,8702
ポリマ-13,8702
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: NMR Distance Restraints
タイプ名称対称操作
identity operation1_5551
Buried area1790 Å2
ΔGint2 kcal/mol
Surface area8420 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: RNA鎖 RNA (5'-R(*UP*GP*CP*AP*UP*AP*U)-3')


分子量: 2182.339 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#2: タンパク質 RNA binding protein fox-1 homolog 1 / Ataxin-2-binding protein 1 / Fox-1 homolog A / Hexaribonucleotide-binding protein 1


分子量: 11687.209 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RBFOX1, A2BP, A2BP1, FOX1, HRNBP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9NWB1
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic12D 1H-15N HSQC
121isotropic23D 1H-15N NOESY
132isotropic23D 1H-13C NOESY
142isotropic13D NHCACB
152isotropic13D CBCA(CO)NH
162isotropic13D HNCO
172isotropic13D NH(CA)CO
1102isotropic13D HBHA(CO)NH
193isotropic13D (H)CCH-TOCSY
183isotropic12D 1H-13C HSQC
1113isotropic22D F1-F2- filtered NOESY
1123isotropic22D TOCSY

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系
solution11 mM [U-15N] protein, 1.2 mM unlabeled RNA, 10 mM unlabeled sodium phosphate, 30 mM unlabeled sodium chloride, 0.05 % w/v unlabeled sodium azide, 90% H2O/10% D2O15N_sample90% H2O/10% D2O
solution21 mM [U-13C; U-15N] protein, 1.2 mM unlabeled RNA, 10 mM unlabeled sodium phosphate, 30 mM unlabeled sodium chloride, 0.05 % w/v unlabeled sodium azide, 90% H2O/10% D2O15N13C_sample90% H2O/10% D2O
solution31 mM [U-15N, U-13C] protein, 1.2 mM unlabeled RNA, 10 mM unlabeled sodium phosphate, 30 mM unlabeled sodium chloride, 0.05 % w/v unlabeled sodium azide, 100% D2O15N13C_sample_D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMprotein[U-15N]1
1.2 mMRNAunlabeled1
10 mMsodium phosphateunlabeled1
30 mMsodium chlorideunlabeled1
0.05 % w/vsodium azideunlabeled1
1 mMprotein[U-13C; U-15N]2
1.2 mMRNAunlabeled2
10 mMsodium phosphateunlabeled2
30 mMsodium chlorideunlabeled2
0.05 % w/vsodium azideunlabeled2
1 mMprotein[U-15N, U-13C]3
1.2 mMRNAunlabeled3
10 mMsodium phosphateunlabeled3
30 mMsodium chlorideunlabeled3
0.05 % w/vsodium azideunlabeled3
試料状態イオン強度: 40 mM / Label: condition_1 / pH: 6.0 / : 1 atm / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCEBrukerAVANCE6001
Bruker AVANCEBrukerAVANCE8002

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解析

NMR software
名称開発者分類
TopSpinBruker Biospincollection
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
CcpNmr AnalysisCCPNchemical shift assignment
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
AmberCase, Darden, Cheatham III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, ... and Kollman精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 5
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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