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- PDB-7vrb: Structure of the Human BRG1/SS18 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7vrb
タイトルStructure of the Human BRG1/SS18 complex
要素SMARCA4 protein,Protein SSXT
キーワードONCOPROTEIN / four-helix bundle
機能・相同性
機能・相同性情報


npBAF complex / neuronal stem cell population maintenance / SWI/SNF complex / ephrin receptor signaling pathway / helicase activity / nuclear receptor coactivator activity / cell morphogenesis / microtubule cytoskeleton organization / microtubule cytoskeleton / chromatin organization ...npBAF complex / neuronal stem cell population maintenance / SWI/SNF complex / ephrin receptor signaling pathway / helicase activity / nuclear receptor coactivator activity / cell morphogenesis / microtubule cytoskeleton organization / microtubule cytoskeleton / chromatin organization / histone binding / intracellular signal transduction / response to xenobiotic stimulus / regulation of DNA-templated transcription / ATP hydrolysis activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
SS18, N-terminal / SS18 family / SSXT protein (N-terminal region) / SWI/SNF complex subunit BRG1 / BRK domain / BRK domain / BRK domain superfamily / domain in transcription and CHROMO domain helicases / Glutamine-Leucine-Glutamine, QLQ / QLQ ...SS18, N-terminal / SS18 family / SSXT protein (N-terminal region) / SWI/SNF complex subunit BRG1 / BRK domain / BRK domain / BRK domain superfamily / domain in transcription and CHROMO domain helicases / Glutamine-Leucine-Glutamine, QLQ / QLQ / QLQ domain profile. / QLQ / domain in helicases and associated with SANT domains / Snf2, ATP coupling domain / Snf2-ATP coupling, chromatin remodelling complex / Snf2-ATP coupling, chromatin remodelling complex / HSA domain / Helicase/SANT-associated domain / HSA domain profile. / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / Helicase conserved C-terminal domain / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
SMARCA4 protein / Protein SSXT
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.389 Å
データ登録者Cheng, Y. / Chen, F. / Zhou, H. / Long, J.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31870750 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31670758 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / : 2022
タイトル: Phase transition and remodeling complex assembly are important for SS18-SSX oncogenic activity in synovial sarcomas.
著者: Cheng, Y. / Shen, Z. / Gao, Y. / Chen, F. / Xu, H. / Mo, Q. / Chu, X. / Peng, C.L. / McKenzie, T.T. / Palacios, B.E. / Hu, J. / Zhou, H. / Long, J.
履歴
登録2021年10月22日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年5月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年12月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SMARCA4 protein,Protein SSXT
B: SMARCA4 protein,Protein SSXT
C: SMARCA4 protein,Protein SSXT
D: SMARCA4 protein,Protein SSXT


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,7594
ポリマ-62,7594
非ポリマー00
2,774154
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry, immunoprecipitation, gel filtration
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6220 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area23630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)101.607, 105.829, 225.857
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number22
Space group name H-MF222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-52-

GLN

21D-219-

HOH

31D-235-

HOH

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要素

#1: タンパク質
SMARCA4 protein,Protein SSXT / Protein SYT / Synovial sarcoma translocated to X chromosome protein


分子量: 15689.859 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: BRG1-SS18,BRG1-SS18 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SMARCA4, SS18, SSXT, SYT / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: B9EGQ8, UniProt: Q15532
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 154 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.14 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 1.16 M sodium phosphate monobasic monohydrate and 0.24 M potassium phosphate dibasic

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.9788 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年4月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9788 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.389→28.232 Å / Num. obs: 24275 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 13.1 % / Rpim(I) all: 0.018 / Net I/σ(I): 39.16
反射 シェル解像度: 2.39→2.43 Å / Num. unique obs: 1205 / Rpim(I) all: 0.297

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.10.1_2155精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-2000データ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.389→28.232 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 26.6 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2504 1274 5.29 %
Rwork0.2045 22810 -
obs0.207 24084 99.05 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 95.55 Å2 / Biso mean: 43.6616 Å2 / Biso min: 14.51 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.389→28.232 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3393 0 0 154 3547
Biso mean---42.98 -
残基数----435
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083446
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8854646
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.045511
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006620
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.6022152
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.389-2.48460.33681100.2535239994
2.4846-2.59760.30631520.23642518100
2.5976-2.73450.2891310.24582535100
2.7345-2.90560.29581430.23252543100
2.9056-3.12970.30151550.22142516100
3.1297-3.44420.25121240.20632571100
3.4442-3.94140.21431250.18242574100
3.9414-4.96140.20981650.17642565100
4.9614-6.480.23541690.1962258998

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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