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- PDB-7vmw: Crystal structure of LimF prenyltransferase bound with a peptide ... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7vmw | ||||||
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Title | Crystal structure of LimF prenyltransferase bound with a peptide substrate and GSPP | ||||||
![]() |
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![]() | TRANSFERASE / ripp / prenylation / prenyltransferase / abba fold | ||||||
Function / homology | Peptide O-prenyltransferase, LynF/TruF/PatF family / Family of unknown function (DUF5838) / transferase activity / metal ion binding / GERANYL S-THIOLODIPHOSPHATE / PYROPHOSPHATE / LynF/TruF/PatF family peptide O-prenyltransferase![]() | ||||||
Biological species | ![]() synthetic construct (others) | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Hamada, K. / Kobayashi, S. / Okada, C. / Zhang, Y. / Inoue, S. / Goto, Y. / Suga, H. / Ogata, K. / Sengoku, T. | ||||||
Funding support | 1items
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![]() | ![]() Title: LimF is a versatile prenyltransferase for histidine-C-geranylation on diverse non-natural substrates Authors: Zhang, Y. / Hamada, K. / Nguyen, D.T. / Inoue, S. / Satake, M. / Kobayashi, S. / Okada, C. / Ogata, K. / Okada, M. / Sengoku, T. / Goto, Y. / Suga, H. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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PDBx/mmCIF format | ![]() | 318.3 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 214.2 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 1.9 MB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 1.9 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 28.1 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 41.5 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 7vmyC ![]() 5ttyS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
-Protein / Protein/peptide , 2 types, 3 molecules ABC
#1: Protein | Mass: 34725.676 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Protein/peptide | | Mass: 522.599 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) synthetic construct (others) |
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-Non-polymers , 4 types, 427 molecules ![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/GST.gif)
![](data/chem/img/PPV.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/GST.gif)
![](data/chem/img/PPV.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#3: Chemical | #4: Chemical | ChemComp-GST / | #5: Chemical | ChemComp-PPV / | #6: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | Y |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.5 Å3/Da / Density % sol: 50.76 % |
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Crystal grow | Temperature: 283 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: PEG 1500, PCB (Na propionate, Na cacodylate, bis-tris propane) buffer, magnesium chloride |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 9M / Detector: PIXEL / Date: Jul 20, 2021 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.93→40.24 Å / Num. obs: 52412 / % possible obs: 99.96 % / Redundancy: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 33.08 Å2 / CC1/2: 0.998 / Net I/σ(I): 11.67 |
Reflection shell | Resolution: 1.93→2 Å / Num. unique obs: 5193 / CC1/2: 0.508 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 5TTY Resolution: 1.93→40.24 Å / SU ML: 0.2853 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 23.2409 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 39.92 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.93→40.24 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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