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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7vmt | ||||||
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タイトル | Crystal structure of murine N-acetylglucosaminyl transferase IVa (GnT-IVa) lectin domain in unliganded form | ||||||
要素 | Alpha-1,3-mannosyl-glycoprotein 4-beta-N-acetylglucosaminyltransferase A soluble form | ||||||
キーワード | SUGAR BINDING PROTEIN / Glycosyltransferase / Lectin / GlcNAc transferase / posttranslational modification | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 N-Glycan antennae elongation / alpha-1,3-mannosyl-glycoprotein 4-beta-N-acetylglucosaminyltransferase / alpha-1,3-mannosylglycoprotein 4-beta-N-acetylglucosaminyltransferase activity / glyoxylate metabolic process / alanine-glyoxylate transaminase activity / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Post-translational protein phosphorylation / acetylglucosaminyltransferase activity / N-glycan processing / Golgi stack ...N-Glycan antennae elongation / alpha-1,3-mannosyl-glycoprotein 4-beta-N-acetylglucosaminyltransferase / alpha-1,3-mannosylglycoprotein 4-beta-N-acetylglucosaminyltransferase activity / glyoxylate metabolic process / alanine-glyoxylate transaminase activity / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Post-translational protein phosphorylation / acetylglucosaminyltransferase activity / N-glycan processing / Golgi stack / protein N-linked glycosylation / glycosyltransferase activity / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / peroxisome / membrane => GO:0016020 / Golgi membrane / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / extracellular region / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Mus musculus (ハツカネズミ) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.95000641903 Å | ||||||
データ登録者 | Nagae, M. | ||||||
資金援助 | 日本, 1件
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引用 | ジャーナル: Commun Biol / 年: 2022 タイトル: Discovery of a lectin domain that regulates enzyme activity in mouse N-acetylglucosaminyltransferase-IVa (MGAT4A). 著者: Nagae, M. / Hirata, T. / Tateno, H. / Mishra, S.K. / Manabe, N. / Osada, N. / Tokoro, Y. / Yamaguchi, Y. / Doerksen, R.J. / Shimizu, T. / Kizuka, Y. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7vmt.cif.gz | 223.1 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7vmt.ent.gz | 144.7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7vmt.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 7vmt_validation.pdf.gz | 484.4 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 7vmt_full_validation.pdf.gz | 491.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | 7vmt_validation.xml.gz | 33.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 7vmt_validation.cif.gz | 46.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vm/7vmt ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vm/7vmt | HTTPS FTP |
-関連構造データ
類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
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-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 16561.730 Da / 分子数: 6 / 変異: D445A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Mgat4a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q812G0 #2: 化合物 | #3: 水 | ChemComp-HOH / | 研究の焦点であるリガンドがあるか | N | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.14 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 詳細: 0.1M Bis-tris (pH 6.5), 0.2M magnesium chloride, 25% (w/v) polyethylene glycol (PEG) 3350 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 95 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL45XU / 波長: 1 Å |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年5月22日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.95000641903→49.74 Å / Num. obs: 477251 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 6.8 % / Biso Wilson estimate: 36.7987259386 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Net I/σ(I): 15.7 |
反射 シェル | 解像度: 1.95000641903→2.06 Å / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.629 / Num. unique obs: 67687 / CC1/2: 0.899 / Rpim(I) all: 0.262 / % possible all: 98.9 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.95000641903→46.9630348683 Å / SU ML: 0.282983077892 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.3572672801 / 位相誤差: 26.1834986725 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 42.0432802914 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.95000641903→46.9630348683 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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