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- PDB-7vmt: Crystal structure of murine N-acetylglucosaminyl transferase IVa ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7vmt
タイトルCrystal structure of murine N-acetylglucosaminyl transferase IVa (GnT-IVa) lectin domain in unliganded form
要素Alpha-1,3-mannosyl-glycoprotein 4-beta-N-acetylglucosaminyltransferase A soluble form
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / Glycosyltransferase (グリコシルトランスフェラーゼ) / Lectin (レクチン) / GlcNAc transferase / posttranslational modification
機能・相同性
機能・相同性情報


N-Glycan antennae elongation / alpha-1,3-mannosyl-glycoprotein 4-beta-N-acetylglucosaminyltransferase / alpha-1,3-mannosylglycoprotein 4-beta-N-acetylglucosaminyltransferase activity / glyoxylate metabolic process / alanine-glyoxylate transaminase activity / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Post-translational protein phosphorylation / acetylglucosaminyltransferase activity / N-glycan processing / ゴルジ体 ...N-Glycan antennae elongation / alpha-1,3-mannosyl-glycoprotein 4-beta-N-acetylglucosaminyltransferase / alpha-1,3-mannosylglycoprotein 4-beta-N-acetylglucosaminyltransferase activity / glyoxylate metabolic process / alanine-glyoxylate transaminase activity / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Post-translational protein phosphorylation / acetylglucosaminyltransferase activity / N-glycan processing / ゴルジ体 / protein N-linked glycosylation / glycosyltransferase activity / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / ペルオキシソーム / membrane => GO:0016020 / ゴルジ体 / 小胞体 / protein homodimerization activity / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Glycosyl transferase family 54
類似検索 - ドメイン・相同性
Alpha-1,3-mannosyl-glycoprotein 4-beta-N-acetylglucosaminyltransferase A
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.95000641903 Å
データ登録者Nagae, M.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan)20K06575 日本
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2022
タイトル: Discovery of a lectin domain that regulates enzyme activity in mouse N-acetylglucosaminyltransferase-IVa (MGAT4A).
著者: Nagae, M. / Hirata, T. / Tateno, H. / Mishra, S.K. / Manabe, N. / Osada, N. / Tokoro, Y. / Yamaguchi, Y. / Doerksen, R.J. / Shimizu, T. / Kizuka, Y.
履歴
登録2021年10月9日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年6月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年7月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha-1,3-mannosyl-glycoprotein 4-beta-N-acetylglucosaminyltransferase A soluble form
B: Alpha-1,3-mannosyl-glycoprotein 4-beta-N-acetylglucosaminyltransferase A soluble form
C: Alpha-1,3-mannosyl-glycoprotein 4-beta-N-acetylglucosaminyltransferase A soluble form
D: Alpha-1,3-mannosyl-glycoprotein 4-beta-N-acetylglucosaminyltransferase A soluble form
E: Alpha-1,3-mannosyl-glycoprotein 4-beta-N-acetylglucosaminyltransferase A soluble form
F: Alpha-1,3-mannosyl-glycoprotein 4-beta-N-acetylglucosaminyltransferase A soluble form
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,9989
ポリマ－99,3706
非ポリマー6283
水3,783210
1
A: Alpha-1,3-mannosyl-glycoprotein 4-beta-N-acetylglucosaminyltransferase A soluble form
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,7712
ポリマ－16,5621
非ポリマー2091
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Alpha-1,3-mannosyl-glycoprotein 4-beta-N-acetylglucosaminyltransferase A soluble form
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,7712
ポリマ－16,5621
非ポリマー2091
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Alpha-1,3-mannosyl-glycoprotein 4-beta-N-acetylglucosaminyltransferase A soluble form


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,5621
ポリマ－16,5621
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Alpha-1,3-mannosyl-glycoprotein 4-beta-N-acetylglucosaminyltransferase A soluble form


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,5621
ポリマ－16,5621
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
E: Alpha-1,3-mannosyl-glycoprotein 4-beta-N-acetylglucosaminyltransferase A soluble form


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,5621
ポリマ－16,5621
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
6
F: Alpha-1,3-mannosyl-glycoprotein 4-beta-N-acetylglucosaminyltransferase A soluble form
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,7712
ポリマ－16,5621
非ポリマー2091
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)82.913, 82.499, 148.866
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 105.659, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MI121
Space group name HallC2y(x,y,-x+z)
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z+1/2
#4: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2

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要素

#1: タンパク質
Alpha-1,3-mannosyl-glycoprotein 4-beta-N-acetylglucosaminyltransferase A soluble form


分子量: 16561.730 Da / 分子数: 6 / 変異: D445A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Mgat4a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q812G0
#2: 化合物 ChemComp-BTB / 2-[BIS-(2-HYDROXY-ETHYL)-AMINO]-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / BIS-TRIS BUFFER / ビストリス / Bis-tris methane


分子量: 209.240 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H19NO5 / コメント: pH緩衝剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 210 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.14 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1M Bis-tris (pH 6.5), 0.2M magnesium chloride, 25% (w/v) polyethylene glycol (PEG) 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL45XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年5月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95000641903→49.74 Å / Num. obs: 477251 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 6.8 % / Biso Wilson estimate: 36.7987259386 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Net I/σ(I): 15.7
反射 シェル解像度: 1.95000641903→2.06 Å / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.629 / Num. unique obs: 67687 / CC1/2: 0.899 / Rpim(I) all: 0.262 / % possible all: 98.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.12_2829精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
CRANK2位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.95000641903→46.9630348683 Å / SU ML: 0.282983077892 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.3572672801 / 位相誤差: 26.1834986725
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.244125213412 3535 5.03403491783 %
Rwork0.207714437077 66687 -
obs0.209566002051 70222 99.6664632329 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 42.0432802914 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95000641903→46.9630348683 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6790 0 42 210 7042
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.007750447127266999
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9319677183899495
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06314554912831058
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005162271204511205
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.974168874514129
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.95000641903-1.97670.3854804307251330.3608836693822550X-RAY DIFFRACTION95.8556627367
1.9767-2.0050.3335237304491630.3236230899612611X-RAY DIFFRACTION100
2.005-2.03490.3648673874371300.2855470103542706X-RAY DIFFRACTION99.9647514981
2.0349-2.06670.3159009086421500.263475683362632X-RAY DIFFRACTION100
2.0667-2.10060.3034185858451360.2523984288932671X-RAY DIFFRACTION99.9643874644
2.1006-2.13680.292689554231430.235833246612654X-RAY DIFFRACTION99.8928571429
2.1368-2.17560.2802000318261280.2384900746982677X-RAY DIFFRACTION100
2.1756-2.21750.2583388167361390.2343056080662661X-RAY DIFFRACTION99.9286224126
2.2175-2.26280.3099646275671540.2281247927562651X-RAY DIFFRACTION99.9287495547
2.2628-2.3120.2642708231591430.2383234036232675X-RAY DIFFRACTION99.8228834573
2.312-2.36570.271289657081510.2413171001842681X-RAY DIFFRACTION100
2.3657-2.42490.3263093577181450.2423127770212644X-RAY DIFFRACTION99.9641577061
2.4249-2.49040.2664004610511340.232119761092668X-RAY DIFFRACTION100
2.4904-2.56370.29744017941520.2328051738552662X-RAY DIFFRACTION100
2.5637-2.64650.2987270999231190.2411248927852704X-RAY DIFFRACTION99.9645892351
2.6465-2.7410.292783281841380.243659286282651X-RAY DIFFRACTION99.8567848192
2.741-2.85080.3274903483561290.2451245174342708X-RAY DIFFRACTION99.6137640449
2.8508-2.98050.2948652679331460.2342975324592642X-RAY DIFFRACTION99.9641448548
2.9805-3.13760.2656490429931440.2283342488722695X-RAY DIFFRACTION99.9296022527
3.1376-3.33410.263576658641280.2261009656392682X-RAY DIFFRACTION99.7869318182
3.3341-3.59150.205387537371610.2030151269592657X-RAY DIFFRACTION99.6816413159
3.5915-3.95280.2306093483331330.1825129026542682X-RAY DIFFRACTION99.3295695131
3.9528-4.52430.1797198624781330.1607239162822696X-RAY DIFFRACTION99.6828752643
4.5243-5.69860.1816787687991460.1541054427572683X-RAY DIFFRACTION99.2631578947
5.6986-46.96303486830.1955303139571570.1740262004782744X-RAY DIFFRACTION99.3833504625

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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