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- PDB-7vlr: Structure of SUR2B in complex with Mg-ATP/ADP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7vlr
タイトルStructure of SUR2B in complex with Mg-ATP/ADP
要素Isoform SUR2B of ATP-binding cassette sub-family C member 9
キーワードMEMBRANE PROTEIN / SUR2B / ABC transporter
機能・相同性
機能・相同性情報


vascular process in circulatory system / substrate-dependent cell migration, cell contraction / oxygen metabolic process / reactive oxygen species biosynthetic process / response to decreased oxygen levels / ATP sensitive Potassium channels / response to peptide / ABC-family proteins mediated transport / inward rectifying potassium channel / sulfonylurea receptor activity ...vascular process in circulatory system / substrate-dependent cell migration, cell contraction / oxygen metabolic process / reactive oxygen species biosynthetic process / response to decreased oxygen levels / ATP sensitive Potassium channels / response to peptide / ABC-family proteins mediated transport / inward rectifying potassium channel / sulfonylurea receptor activity / response to potassium ion / cardiac conduction / circulatory system development / response to oxygen levels / cellular response to potassium ion / coronary vasculature development / response to hydrogen sulfide / ATPase-coupled monoatomic cation transmembrane transporter activity / cellular response to chemical stress / cardiac muscle cell contraction / regulation of potassium ion transmembrane transport / inorganic cation transmembrane transport / blood circulation / syntaxin binding / cellular respiration / response to stress / cellular response to ATP / Ion homeostasis / response to ATP / heterocyclic compound binding / blood vessel development / potassium ion import across plasma membrane / monoatomic cation transmembrane transport / action potential / fatty acid oxidation / potassium channel activity / ATPase-coupled transmembrane transporter activity / ABC-type transporter activity / potassium channel regulator activity / heart morphogenesis / ATP metabolic process / skeletal muscle tissue development / T-tubule / potassium ion transmembrane transport / negative regulation of blood pressure / sarcomere / cellular response to calcium ion / blood vessel diameter maintenance / acrosomal vesicle / regulation of membrane potential / response to activity / mitochondrion organization / potassium ion transport / response to hydrogen peroxide / sarcolemma / transmembrane transport / regulation of blood pressure / response to estrogen / vasodilation / MAPK cascade / cellular response to xenobiotic stimulus / heart development / gene expression / fibroblast proliferation / defense response to virus / transmembrane transporter binding / response to hypoxia / response to xenobiotic stimulus / protein-containing complex binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of apoptotic process / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ATP-binding cassette subfamily C member 9 / : / Sulphonylurea receptor / : / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. ...ATP-binding cassette subfamily C member 9 / : / Sulphonylurea receptor / : / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / CHOLESTEROL HEMISUCCINATE / ATP-binding cassette sub-family C member 9
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Chen, L. / Ding, D.
資金援助 中国, 3件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)91957201 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31870833 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31821091 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Structural identification of vasodilator binding sites on the SUR2 subunit.
著者: Dian Ding / Jing-Xiang Wu / Xinli Duan / Songling Ma / Lipeng Lai / Lei Chen /
要旨: ATP-sensitive potassium channels (K), composed of Kir6 and SUR subunits, convert the metabolic status of the cell into electrical signals. Pharmacological activation of SUR2- containing K channels by ...ATP-sensitive potassium channels (K), composed of Kir6 and SUR subunits, convert the metabolic status of the cell into electrical signals. Pharmacological activation of SUR2- containing K channels by class of small molecule drugs known as K openers leads to hyperpolarization of excitable cells and to vasodilation. Thus, K openers could be used to treat cardiovascular diseases. However, where these vasodilators bind to K and how they activate the channel remains elusive. Here, we present cryo-EM structures of SUR2A and SUR2B subunits in complex with Mg-nucleotides and P1075 or levcromakalim, two chemically distinct K openers that are specific to SUR2. Both P1075 and levcromakalim bind to a common site in the transmembrane domain (TMD) of the SUR2 subunit, which is between TMD1 and TMD2 and is embraced by TM10, TM11, TM12, TM14, and TM17. These K openers synergize with Mg-nucleotides to stabilize SUR2 in the NBD-dimerized occluded state to activate the channel.
履歴
登録2021年10月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年5月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年12月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_imaging
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_imaging.nominal_defocus_max / _em_imaging.nominal_defocus_min
改定 1.22024年6月19日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Isoform SUR2B of ATP-binding cassette sub-family C member 9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)175,9586
ポリマ－174,4891
非ポリマー1,4705
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Isoform SUR2B of ATP-binding cassette sub-family C member 9 / Sulfonylurea receptor 2 / ATP-binding cassette sub-family C member 9 / isoform B


分子量: 174488.562 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Abcc9, Sur2 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q63563
#2: 化合物 ChemComp-Y01 / CHOLESTEROL HEMISUCCINATE / コレステリルヘミスクシナ-ト


分子量: 486.726 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C31H50O4
#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: ATP-binding cassette sub-family C member 9, isoform B
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 174 kDa/nm / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm
撮影電子線照射量: 52 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: cryoSPARC / バージョン: 3.1.0 / カテゴリ: ３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 36180 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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