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- PDB-7vcq: structure of viral protein BKRF4 in complex with H3.3-H4-ASF1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7vcq
タイトルstructure of viral protein BKRF4 in complex with H3.3-H4-ASF1
要素
  • Histone H3.3
  • Histone H4
  • Histone chaperone ASF1B
  • Tegument protein BKRF4
キーワードNUCLEAR PROTEIN / H2A-H2B / H3-H4 / histone / Viral protein / nucleosome
機能・相同性
機能・相同性情報


histone chaperone activity / viral tegument / negative regulation of chromosome condensation / Barr body / : / blastocyst hatching / inner kinetochore / pericentric heterochromatin formation / DNA replication-dependent chromatin assembly / muscle cell differentiation ...histone chaperone activity / viral tegument / negative regulation of chromosome condensation / Barr body / : / blastocyst hatching / inner kinetochore / pericentric heterochromatin formation / DNA replication-dependent chromatin assembly / muscle cell differentiation / oocyte maturation / nucleosomal DNA binding / nucleus organization / spermatid development / single fertilization / subtelomeric heterochromatin formation / negative regulation of megakaryocyte differentiation / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / protein localization to CENP-A containing chromatin / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / embryo implantation / telomere organization / Inhibition of DNA recombination at telomere / RNA Polymerase I Promoter Opening / Meiotic synapsis / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / SUMOylation of chromatin organization proteins / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / HCMV Late Events / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / HDMs demethylate histones / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / G2/M DNA damage checkpoint / NoRC negatively regulates rRNA expression / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / multicellular organism growth / male gonad development / Transcriptional regulation of granulopoiesis / HCMV Early Events / osteoblast differentiation / structural constituent of chromatin / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / nucleosome / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / nucleosome assembly / Processing of DNA double-strand break ends / HATs acetylate histones / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / chromatin organization / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / positive regulation of cell growth / Oxidative Stress Induced Senescence / spermatogenesis / histone binding / Estrogen-dependent gene expression / cell differentiation / chromosome, telomeric region / cell population proliferation / host cell perinuclear region of cytoplasm / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / chromatin / host cell nucleus / protein-containing complex / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / membrane
類似検索 - 分子機能
Histone chaperone ASF1-like / Histone chaperone ASF1-like superfamily / ASF1 like histone chaperone / Histone, subunit A / Histone, subunit A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 ...Histone chaperone ASF1-like / Histone chaperone ASF1-like superfamily / ASF1 like histone chaperone / Histone, subunit A / Histone, subunit A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Tegument protein BKRF4 / Histone H4 / Histone H3.3 / Histone chaperone ASF1B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Epstein-Barr virus (ヘルペスウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Liu, Y.R.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2022
タイトル: Epstein-Barr Virus Tegument Protein BKRF4 is a Histone Chaperone.
著者: Liu, Y. / Li, Y. / Bao, H. / Liu, Y. / Chen, L. / Huang, H.
履歴
登録2021年9月3日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年8月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年8月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H3.3
B: Histone H4
D: Histone chaperone ASF1B
C: Histone H3.3
E: Histone H4
F: Histone chaperone ASF1B
G: Histone H3.3
H: Histone H4
I: Histone chaperone ASF1B
K: Tegument protein BKRF4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,92410
ポリマ－121,92410
非ポリマー00
水00
1
A: Histone H3.3
B: Histone H4
D: Histone chaperone ASF1B
K: Tegument protein BKRF4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,7444
ポリマ－45,7444
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8830 Å2
ΔGint-53 kcal/mol
Surface area16730 Å2
手法PISA
2
C: Histone H3.3
E: Histone H4
F: Histone chaperone ASF1B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,0903
ポリマ－38,0903
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6350 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area15640 Å2
手法PISA
3
G: Histone H3.3
H: Histone H4
I: Histone chaperone ASF1B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,0903
ポリマ－38,0903
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5830 Å2
ΔGint-50 kcal/mol
Surface area15740 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)286.933, 74.770, 61.191
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 97.500, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Histone H3.3


分子量: 9026.496 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: H3-3A, H3.3A, H3F3, H3F3A, PP781, H3-3B, H3.3B, H3F3B
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P84243
#2: タンパク質 Histone H4


分子量: 11394.426 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62805
#3: タンパク質 Histone chaperone ASF1B / Anti-silencing function protein 1 homolog B / hAsf1 / hAsf1b / CCG1-interacting factor A-II / CIA-II / hCIA-II


分子量: 17668.830 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ASF1B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9NVP2
#4: タンパク質 Tegument protein BKRF4


分子量: 7654.257 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Epstein-Barr virus (strain AG876) (ウイルス)
株: AG876 / 遺伝子: BKRF4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0C724

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.91 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 2% Tacsimate pH 7.0; o.1M HEPES pH 7.5; 20% PEG3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年12月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.95→40 Å / Num. obs: 27290 / % possible obs: 98.1 % / 冗長度: 6.4 % / Biso Wilson estimate: 55.61 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.123 / Rpim(I) all: 0.052 / Rrim(I) all: 0.134 / Χ2: 0.92 / Net I/σ(I): 4.3 / Num. measured all: 175468
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.95-3.065.50.65924220.7610.2940.7240.87687.8
3.06-3.185.90.57826290.8330.2510.6320.87195.6
3.18-3.326.10.46227180.9080.20.5040.90898.4
3.32-3.56.20.3327400.9520.1420.360.96399.3
3.5-3.726.80.23127640.9790.0950.2510.963100
3.72-470.18727660.9860.0760.2020.96499.9
4-4.416.70.1228190.9920.050.1311.009100
4.41-5.046.70.08827620.9950.0370.0960.995100
5.04-6.356.80.08527940.9950.0350.0920.878100
6.35-406.40.05128760.9980.0210.0550.74399.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.10-2155精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-3000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5BNV

5bnv


解像度: 3→28.31 Å / SU ML: 0.39 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 28.74 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2829 1269 5.39 %
Rwork0.2452 22283 -
obs0.2472 23552 90.73 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 145.72 Å2 / Biso mean: 61.4387 Å2 / Biso min: 14.21 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3→28.31 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7402 0 0 0 7402
残基数----943
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0037555
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.62510254
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0451169
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041344
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.8234566
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
3-3.120.3581870.288167962
3.12-3.26180.3121200.3002198973
3.2618-3.43350.33081260.2834230885
3.4335-3.64820.31781660.2607259897
3.6482-3.92920.30281540.26292716100
3.9292-4.32330.26751550.23992723100
4.3233-4.9460.28631490.21512754100
4.946-6.22060.28461670.24552741100
6.2206-28.310.22081450.22277599
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.96952.16933.60264.76233.44775.9385-0.0720.26670.01280.21350.269-0.2208-0.36210.619-0.18250.42820.00760.13450.2302-0.01910.257767.4841-4.394526.5928
21.4215-0.3124-0.60371.55470.08143.26070.0473-0.11350.1229-0.331-0.0814-0.3355-0.59160.83670.03130.506-0.07570.10910.4286-0.06590.271269.8437-3.792128.1045
32.511-0.53590.35452.14120.12092.2657-0.00520.1634-0.0198-0.0624-0.0082-0.06660.10060.18110.0280.29660.03370.03910.07160.02620.196166.7898-17.39214.7262
42.52350.42660.48453.04530.40731.9375-0.1755-0.1198-0.3067-0.16090.44180.52650.2776-0.6849-0.24030.5305-0.03980.08510.65740.3090.571426.7544-21.03079.989
53.79481.1967-0.5813.19370.14471.5222-0.23860.4501-0.2535-0.31140.63810.5708-0.2298-0.9525-0.33860.5004-0.0320.06120.80440.37040.761424.2074-22.04687.1112
62.5344-0.1181-0.61143.7525-1.21281.9845-0.61350.55890.4622-0.25780.23920.2405-0.2117-0.34060.26150.52-0.088-0.15780.41470.22390.565338.2679-0.7357-0.5619
70.0911-0.1094-0.06510.9589-0.60260.89590.03180.18970.1277-0.30540.57540.51670.1322-0.68270.76170.837-0.3891-0.27211.14540.92821.118817.351718.241942.3619
81.7997-0.878-0.83234.13610.07922.68130.27120.06280.44350.24010.6660.0785-0.1182-0.44751.16020.8396-0.2998-0.44131.12430.83981.108319.613120.565743.2038
92.13411.0096-0.24152.11320.26920.19710.229-0.1126-0.08380.14430.57730.63760.5082-0.851-0.33031.0176-0.4012-0.22351.1890.6651.16028.752434.189322.8667
100.81870.25321.0090.36030.32281.2374-0.0602-0.0762-0.22680.29760.09650.11870.4521-0.53710.12980.7250.02040.25020.7990.04850.409557.8625-10.617740.2041
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 60 through 134)A60 - 134
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid 17 through 101)B17 - 101
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'D' and resid 1 through 155)D1 - 155
4X-RAY DIFFRACTION4(chain 'C' and resid 60 through 133)C60 - 133
5X-RAY DIFFRACTION5(chain 'E' and resid 22 through 101)E22 - 101
6X-RAY DIFFRACTION6(chain 'F' and resid 2 through 154)F2 - 154
7X-RAY DIFFRACTION7(chain 'G' and resid 60 through 133)G60 - 133
8X-RAY DIFFRACTION8(chain 'H' and resid 24 through 101)H24 - 101
9X-RAY DIFFRACTION9(chain 'I' and resid 2 through 154)I2 - 154
10X-RAY DIFFRACTION10(chain 'K' and resid 60 through 100)K60 - 100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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