[日本語] English
万見
- PDB-7vb2: Solution structure of human ribosomal protein uL11 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7vb2
タイトルSolution structure of human ribosomal protein uL11
要素60S ribosomal protein L12
キーワードRIBOSOMAL PROTEIN / translation / elongation factors
機能・相同性
機能・相同性情報


Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Viral mRNA Translation / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression ...Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Viral mRNA Translation / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / cytosolic ribosome / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / postsynaptic density / structural constituent of ribosome / translation / focal adhesion / nucleolus / RNA binding / extracellular exosome / membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein L11, conserved site / Ribosomal protein L11 signature. / Ribosomal protein L11, N-terminal / Ribosomal protein L11, N-terminal domain / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L11, C-terminal / Ribosomal protein L11, C-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11/L12, N-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11, RNA binding domain / Ribosomal protein L11/L12
類似検索 - ドメイン・相同性
Large ribosomal subunit protein uL11
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / DGSA-distance geometry simulated annealing
データ登録者Lee, K.M. / Wong, K.B.
資金援助 香港, 1件
組織認可番号国
The University Grants Committee, Research Grants Council (RGC) 香港
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2022
タイトル: The flexible N-terminal motif of uL11 unique to eukaryotic ribosomes interacts with P-complex and facilitates protein translation.
著者: Yang, L. / Lee, K.M. / Yu, C.W. / Imai, H. / Choi, A.K. / Banfield, D.K. / Ito, K. / Uchiumi, T. / Wong, K.B.
履歴
登録2021年8月30日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年4月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年5月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22022年6月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32023年6月14日Group: Other / カテゴリ: pdbx_database_status / Item: _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: 60S ribosomal protein L12


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,8481
ポリマ－17,8481
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: NA
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area13810 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 900structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1closest to the average

-
要素

#1: タンパク質 60S ribosomal protein L12 / Large ribosomal subunit protein uL11


分子量: 17847.619 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RPL12 / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P30050

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
112isotropic13D HN(CA)CB
122isotropic13D CBCA(CO)NH
132isotropic13D HNCA
142isotropic13D HN(CO)CA
152isotropic13D HNCO
162isotropic13D HN(CA)CO
171isotropic12D 1H-15N HSQC
182isotropic12D 1H-13C HSQC
191isotropic13D 1H-15N TOCSY
1102isotropic13D (H)CCH-TOCSY
1112isotropic13D (H)CCH-COSY
1122isotropic13D HBHA(CO)NH
1132isotropic13D (H)CC(CO)NH
1142isotropic13D H(CC)(CO)NH
1153isotropic12D 1H-1H NOESY
1163isotropic12D 1H-1H TOCSY
1171isotropic13D 1H-15N NOESY
1182isotropic13D 1H-13C NOESY

-
試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系
solution10.3 mM [U-15N] human uL11, 20 mM sodium phosphate, 50 mM sodium sulfate, 0.3 % w/v CHAPS, 5 mM DTT, 95% H2O/5% D2O15N_uL1195% H2O/5% D2O
solution20.3 mM [U-13C; U-15N] human uL11, 20 mM sodium phosphate, 50 mM sodium sulfate, 0.3 % w/v CHAPS, 5 mM DTT, 95% H2O/5% D2O13C15N_uL1195% H2O/5% D2O
solution30.3 mM human uL11, 20 mM sodium phosphate, 50 mM sodium sulfate, 0.3 % w/v CHAPS, 5 mM DTT, 95% H2O/5% D2Ounlabel_uL1195% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.3 mMhuman uL11[U-15N]1
20 mMsodium phosphatenatural abundance1
50 mMsodium sulfatenatural abundance1
0.3 % w/vCHAPSnatural abundance1
5 mMDTTnatural abundance1
0.3 mMhuman uL11[U-13C; U-15N]2
20 mMsodium phosphatenatural abundance2
50 mMsodium sulfatenatural abundance2
0.3 % w/vCHAPSnatural abundance2
5 mMDTTnatural abundance2
0.3 mMhuman uL11natural abundance3
20 mMsodium phosphatenatural abundance3
50 mMsodium sulfatenatural abundance3
0.3 % w/vCHAPSnatural abundance3
5 mMDTTnatural abundance3
試料状態イオン強度: 20mM sodium phosphate,50mM sodium sulfate mM
Label: condition_1 / pH: 6.5 / 圧: 1 atm / 温度: 306 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Ultrashield / 製造業者: Bruker / モデル: Ultrashield / 磁場強度: 700 MHz

-
解析

NMR software
名称開発者分類
TopSpinBruker Biospincollection
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clorestructure calculation
ARIALinge, O'Donoghue and Nilgeschemical shift assignment
NMRViewJOne Moon Scientificpeak picking
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
精密化手法: DGSA-distance geometry simulated annealing / ソフトェア番号: 6
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 900 / 登録したコンフォーマーの数: 10

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る