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- PDB-7va3: PaOrn Oligoribonuclease D11A mutant with substrate pGpG complex s... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7va3
タイトルPaOrn Oligoribonuclease D11A mutant with substrate pGpG complex structure
要素
  • Oligoribonuclease
  • RNA (5'-R(P*GP*G)-3')
キーワードHYDROLASE / PaOrn / Oligoribonuclease / Pseudomonas aeruginosa.
機能・相同性
機能・相同性情報


Hydrolases; Acting on ester bonds; Exonucleases that are active with either ribo- or deoxyribonucleic acids and produce 5'-phosphomonoesters / DNA metabolic process / 3'-5'-RNA exonuclease activity / nucleic acid binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Oligoribonuclease / Exonuclease / Exonuclease, RNase T/DNA polymerase III / EXOIII / Ribonuclease H-like superfamily/Ribonuclease H / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
IMIDAZOLE / : / RNA / Oligoribonuclease
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Zhang, J. / Zhang, Q. / Bartlam, M.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31870053 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31800627 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: PaOrn Oligoribonuclease D11A mutant with substrate pGpG complex structure
著者: Zhang, J. / Zhang, Q. / Bartlam, M.
履歴
登録2021年8月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年9月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Oligoribonuclease
B: Oligoribonuclease
C: RNA (5'-R(P*GP*G)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,4446
ポリマ－42,2653
非ポリマー1793
水4,702261
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4900 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area15920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.223, 83.223, 192.553
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number80
Space group name H-MI41
Space group name HallI4bw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x,z+3/4
#3: y+1/2,-x,z+3/4
#4: -x,-y,z
#5: x+1/2,y+1/2,z+1/2
#6: -y+1,x+1/2,z+5/4
#7: y+1,-x+1/2,z+5/4
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Oligoribonuclease


分子量: 20809.586 Da / 分子数: 2 / 変異: D11A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (strain ATCC 15692 / DSM 22644 / CIP 104116 / JCM 14847 / LMG 12228 / 1C / PRS 101 / PAO1) (緑膿菌)
遺伝子: orn, PA4951 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P57665, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素
#2: RNA鎖 RNA (5'-R(P*GP*G)-3')


分子量: 645.454 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 化合物 ChemComp-IMD / IMIDAZOLE


分子量: 69.085 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H5N2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 261 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.29 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8 / 詳細: 1.2M (NH4)2HPO4, 0.1M imidazole pH 8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.97915 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年11月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97915 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 60258 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.1 % / Biso Wilson estimate: 31.95 Å2 / CC1/2: 0.992 / CC star: 0.998 / Rpim(I) all: 0.072 / Net I/σ(I): 28.44
反射 シェル解像度: 1.8→1.83 Å / 冗長度: 4.4 % / Mean I/σ(I) obs: 1.76 / Num. unique obs: 2938 / CC1/2: 0.889 / CC star: 0.97 / Rpim(I) all: 0.343 / % possible all: 98.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7V9Z

7v9z


解像度: 1.8→41.61 Å / SU ML: 0.1893 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 26.0385
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1912 1990 3.33 %
Rwork0.1722 57847 -
obs0.1728 59837 99.1 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 48.95 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→41.61 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2908 46 7 261 3222
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0063029
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.69664111
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0491452
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004530
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.5583416
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8-1.840.35531380.32123960X-RAY DIFFRACTION95.44
1.84-1.890.27281370.28164094X-RAY DIFFRACTION98.33
1.89-1.950.27931440.25794098X-RAY DIFFRACTION98.7
1.95-2.010.25481440.22084149X-RAY DIFFRACTION99.19
2.01-2.080.22231420.20554112X-RAY DIFFRACTION98.72
2.08-2.170.23181390.18154111X-RAY DIFFRACTION99.09
2.17-2.270.19321390.17224162X-RAY DIFFRACTION99.56
2.27-2.390.18491430.15994133X-RAY DIFFRACTION99.53
2.39-2.540.20731430.17544138X-RAY DIFFRACTION99.51
2.54-2.730.20861470.18794150X-RAY DIFFRACTION99.68
2.73-3.010.22431430.1894183X-RAY DIFFRACTION99.98
3.01-3.440.18521430.17924174X-RAY DIFFRACTION99.86
3.44-4.330.17151390.14934181X-RAY DIFFRACTION99.86
4.33-41.610.15291490.14374202X-RAY DIFFRACTION99.89
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 98.2861596772 Å / Origin y: 90.2662475624 Å / Origin z: 0.608556834383 Å
111213212223313233
T0.247876829834 Å20.00677061325956 Å20.00240258337392 Å2-0.430681955577 Å20.0051420553413 Å2--0.301564374222 Å2
L0.576115374318 °2-0.153762279163 °2-0.492462169122 °2-1.27618269335 °21.02370844584 °2--2.12238092992 °2
S-0.0698691679013 Å °-0.178058061346 Å °-0.00206859964223 Å °-0.0274827491243 Å °0.044107362159 Å °-0.146238222268 Å °-0.123000926319 Å °0.245998460912 Å °0.0418944881472 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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