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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7v55 | ||||||
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タイトル | Crystal structure of phospholipase D from Pseudomonas aeruginosa PAO1 using in situ proteolysis | ||||||
![]() | Phospholipase D | ||||||
![]() | HYDROLASE / phospholipase D / Toxin | ||||||
機能・相同性 | ![]() plasma membrane region / phospholipase D activity / phospholipid catabolic process / regulation of vesicle-mediated transport / intracellular membrane-bounded organelle / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Yang, Y. / Li, Z. | ||||||
資金援助 | 1件
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![]() | ![]() タイトル: Structural insights into PA3488-mediated inactivation of Pseudomonas aeruginosa PldA. 著者: Xiaoyun Yang / Zongqiang Li / Liang Zhao / Zhun She / Zengqiang Gao / Sen-Fang Sui / Yuhui Dong / Yanhua Li / ![]() 要旨: PldA, a phospholipase D (PLD) effector, catalyzes hydrolysis of the phosphodiester bonds of glycerophospholipids-the main component of cell membranes-and assists the invasion of the opportunistic ...PldA, a phospholipase D (PLD) effector, catalyzes hydrolysis of the phosphodiester bonds of glycerophospholipids-the main component of cell membranes-and assists the invasion of the opportunistic pathogen Pseudomonas aeruginosa. As a cognate immunity protein, PA3488 can inhibit the activity of PldA to avoid self-toxicity. However, the precise inhibitory mechanism remains elusive. We determine the crystal structures of full-length and truncated PldA and the cryogenic electron microscopy structure of the PldA-PA3488 complex. Structural analysis reveals that there are different intermediates of PldA between the "open" and "closed" states of the catalytic pocket, accompanied by significant conformational changes in the "lid" region and the peripheral helical domain. Through structure-based mutational analysis, we identify the key residues responsible for the enzymatic activity of PldA. Together, these data provide an insight into the molecular mechanisms of PldA invasion and its neutralization by PA3488, aiding future design of PLD-targeted inhibitors and drugs. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 171.5 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 128.4 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 435.4 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 444.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 28.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 37.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 7v53SC ![]() 7wdkC S: 精密化の開始モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 122478.062 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: pldA, PA3487 / 発現宿主: ![]() ![]() |
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#2: 化合物 | ChemComp-CA / |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 1.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.33 % |
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結晶化 | 温度: 291.1 K / 手法: 蒸発脱水法 詳細: 0.2M Potassium phosphate dibasic, 20% w/v Polyethylene glycol 3350 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2019年4月26日 | ||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 0.97853 Å / 相対比: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 3→72.37 Å / Num. obs: 19242 / % possible obs: 94.4 % / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 68.27 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.123 / Rpim(I) all: 0.057 / Rrim(I) all: 0.136 / Net I/σ(I): 11.8 / Num. measured all: 102295 / Scaling rejects: 85 | ||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル | Diffraction-ID: 1
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 7V53 解像度: 3→69.34 Å / SU ML: 0.35 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.47 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 152.93 Å2 / Biso mean: 60.7261 Å2 / Biso min: 25.26 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: final / 解像度: 3→69.34 Å
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LS精密化 シェル | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 7
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