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- PDB-7v4r: The crystal structure of KFDV NS3H bound with Pi -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7v4r
タイトルThe crystal structure of KFDV NS3H bound with Pi
要素Serine protease NS3
キーワードHYDROLASE / KFDV / NS3 helicase / NTPase / Pi
機能・相同性
機能・相同性情報


flavivirin / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT1 activity / double-stranded RNA binding / viral capsid / nucleoside-triphosphate phosphatase / mRNA (guanine-N7)-methyltransferase / methyltransferase cap1 / mRNA (nucleoside-2'-O-)-methyltransferase activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity ...flavivirin / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT1 activity / double-stranded RNA binding / viral capsid / nucleoside-triphosphate phosphatase / mRNA (guanine-N7)-methyltransferase / methyltransferase cap1 / mRNA (nucleoside-2'-O-)-methyltransferase activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / membrane => GO:0016020 / RNA helicase activity / host cell perinuclear region of cytoplasm / host cell endoplasmic reticulum membrane / protein dimerization activity / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / RNA helicase / symbiont entry into host cell / induction by virus of host autophagy / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / serine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / host cell nucleus / virion attachment to host cell / structural molecule activity / virion membrane / ATP hydrolysis activity / proteolysis / extracellular region / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Flavivirus non-structural protein NS2B / Genome polyprotein, Flavivirus / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural protein NS4B / mRNA cap 0/1 methyltransferase / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural protein NS4B / Flavivirus non-structural protein NS4A ...Flavivirus non-structural protein NS2B / Genome polyprotein, Flavivirus / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural protein NS4B / mRNA cap 0/1 methyltransferase / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural protein NS4B / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus NS2B domain profile. / mRNA cap 0 and cap 1 methyltransferase (EC 2.1.1.56 and EC 2.1.1.57) domain profile. / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus NS3, petidase S7 / Peptidase S7, Flavivirus NS3 serine protease / Flavivirus NS3 protease (NS3pro) domain profile. / RNA-directed RNA polymerase, flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, fingers and palm domains / Flavivirus non-structural Protein NS1 / Flavivirus non-structural protein NS1 / Envelope glycoprotein M, flavivirus / Flavivirus envelope glycoprotein M / Envelope glycoprotein M superfamily, flavivirus / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus polyprotein propeptide superfamily / Flavivirus polyprotein propeptide / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 1 / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 2 / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain / Flavivirus glycoprotein E, immunoglobulin-like domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain / Flavivirus glycoprotein central and dimerisation domain / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domains / Ribosomal RNA methyltransferase, FtsJ domain / FtsJ-like methyltransferase / Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / DEAD box, Flavivirus / Flavivirus DEAD domain / helicase superfamily c-terminal domain / Immunoglobulin E-set / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
NICKEL (II) ION / PHOSPHATE ION / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Kyasanur forest disease virus (キャサヌル森林病ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Zhang, C.Y. / Jin, T.C.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
Not funded 中国
引用ジャーナル: Int.J.Biol.Macromol. / 年: 2023
タイトル: Kyasanur Forest disease virus NS3 helicase: Insights into structure, activity, and inhibitors.
著者: Zhang, C. / Li, Y. / Samad, A. / He, H. / Ma, H. / Chen, Y. / Jin, T.
履歴
登録2021年8月14日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年8月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月29日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine protease NS3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,5225
ポリマ－50,1791
非ポリマー3444
水81145
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area590 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area19360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.537, 53.091, 189.843
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Serine protease NS3 / Flavivirin protease NS3 catalytic subunit / Non-structural protein 3


分子量: 50178.711 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Kyasanur forest disease virus (キャサヌル森林病ウイルス)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: D7RF80, flavivirin, nucleoside-triphosphate phosphatase, RNA helicase
#2: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 45 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.74 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 800 mM K2HPO4, 800 mM Na3PO4, 100 mM HEPES pH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97891 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年9月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97891 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→47.46 Å / Num. obs: 26233 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 23.5 % / CC1/2: 0.999 / Rrim(I) all: 0.132 / Net I/σ(I): 22.48
反射 シェル解像度: 2.1→2.23 Å / 冗長度: 19.4 % / Mean I/σ(I) obs: 2.48 / Num. unique obs: 3860 / CC1/2: 0.74 / Rrim(I) all: 128.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7JNO

7jno


解像度: 2.1→47.46 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.4 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2566 4860 9.98 %
Rwork0.2235 43855 -
obs0.227 26180 98.41 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 143.09 Å2 / Biso mean: 47.0221 Å2 / Biso min: 21.48 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.1→47.46 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3462 0 16 45 3523
Biso mean--74.19 39.8 -
残基数----437
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.1-2.130.3381000.365894062
2.13-2.150.32771600.3148142295
2.15-2.180.3321620.29821465100
2.18-2.20.33161690.2871490100
2.2-2.230.38761630.2937142599
2.23-2.260.33231680.308149899
2.26-2.30.32611760.27111530100
2.3-2.330.2911550.27651412100
2.33-2.370.31831740.25621516100
2.37-2.410.29311660.27211473100
2.41-2.450.30921630.25981470100
2.45-2.490.311710.25771489100
2.49-2.540.27211700.27111506100
2.54-2.590.26911530.25011444100
2.59-2.650.31541630.2521498100
2.65-2.710.2681640.26011487100
2.71-2.780.27611620.25621481100
2.78-2.850.30141660.25751496100
2.85-2.940.2941590.2531491100
2.94-3.030.33091640.26241460100
3.03-3.140.32571680.24491521100
3.14-3.270.29091570.25161488100
3.27-3.410.27321590.23851480100
3.41-3.590.25611630.21371499100
3.59-3.820.25621630.19571489100
3.82-4.110.17691640.17291468100
4.11-4.530.18581600.16321484100
4.53-5.180.19991660.17031475100
5.18-6.530.19661690.19561486100
6.53-47.460.23221630.186147299
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 12.3866 Å / Origin y: 11.1885 Å / Origin z: 23.7349 Å
111213212223313233
T0.1859 Å2-0.0515 Å20.0383 Å2-0.2672 Å2-0.0266 Å2--0.2589 Å2
L1.3231 °2-0.432 °2-0.5052 °2-0.9942 °20.0534 °2--1.4114 °2
S-0.0343 Å °-0.0487 Å °-0.1485 Å °0.0497 Å °-0.0587 Å °0.0749 Å °0.1913 Å °0.0548 Å °0.0899 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA180 - 620
2X-RAY DIFFRACTION1allA622 - 670

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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