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- PDB-7uve: Drosophila melanogaster setdb1-tuor domain with peptide H3K9me2K14ac -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7uve
タイトルDrosophila melanogaster setdb1-tuor domain with peptide H3K9me2K14ac
要素
  • Histone-lysine N-methyltransferase eggless
  • peptide H3K9me2K14ac
キーワードTRANSFERASE / setdb1-tuor domain / H3K9me2K14ac / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC / PSI-2 / Protein Structure Initiative
機能・相同性
機能・相同性情報


[histone H3]-lysine9 N-trimethyltransferase / PKMTs methylate histone lysines / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / histone H3K9 trimethyltransferase activity / transposable element silencing by heterochromatin formation / transposable element silencing by piRNA-mediated heterochromatin formation / female germ-line stem cell asymmetric division / : / polytene chromosome / heterochromatin organization ...[histone H3]-lysine9 N-trimethyltransferase / PKMTs methylate histone lysines / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / histone H3K9 trimethyltransferase activity / transposable element silencing by heterochromatin formation / transposable element silencing by piRNA-mediated heterochromatin formation / female germ-line stem cell asymmetric division / : / polytene chromosome / heterochromatin organization / histone H3K9 methyltransferase activity / histone H3K9me2 methyltransferase activity / oogenesis / epigenetic regulation of gene expression / heterochromatin formation / methylation / negative regulation of gene expression / DNA binding / zinc ion binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Histone methyltransferase, Tudor domain 1 / Histone methyltransferase, Tudor domain 2 / Histone methyltransferase Tudor domain / Histone methyltransferase Tudor domain 1 / : / : / Pre-SET motif / Pre-SET domain / Pre-SET domain profile. / N-terminal to some SET domains ...Histone methyltransferase, Tudor domain 1 / Histone methyltransferase, Tudor domain 2 / Histone methyltransferase Tudor domain / Histone methyltransferase Tudor domain 1 / : / : / Pre-SET motif / Pre-SET domain / Pre-SET domain profile. / N-terminal to some SET domains / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / Methyl-CpG binding domain / Methyl-CpG DNA binding / Methyl-CpG binding domain / Methyl-CpG-binding domain (MBD) profile. / DNA-binding domain superfamily / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone-lysine N-methyltransferase eggless
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
Drosophila sechellia (ハエ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Zhou, M. / Dong, A. / Liu, K. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Min, J. / Structural Genomics Consortium (SGC)
資金援助1件
組織認可番号国
Other private
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Drosophila melanogaster setdb1-tuor domain with peptide H3K9me2K14ac
著者: Zhou, M. / Dong, A. / Liu, K. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Min, J. / Structural Genomics Consortium (SGC)
履歴
登録2022年5月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年8月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase eggless
B: peptide H3K9me2K14ac


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,4542
ポリマ－31,4542
非ポリマー00
水52229
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1020 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area12610 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.269, 111.134, 112.149
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase eggless / SETDB1 homolog


分子量: 29550.613 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: egg, CG12196 / プラスミド: pET28-MKH8SUMO / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): -V2R-pRARE2
参照: UniProt: Q32KD2, [histone H3]-lysine9 N-trimethyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド peptide H3K9me2K14ac


分子量: 1903.191 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Drosophila sechellia (ハエ)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 29 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.3 % / Mosaicity: 1.266 °
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 15% PEG 8000, 0.2M Magnesium Chloride,0.1M tris pH8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN A200 / 検出器: CCD / 日付: 2019年5月23日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 16672 / % possible obs: 96.1 % / 冗長度: 12.1 % / Biso Wilson estimate: 51.49 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.096 / Rpim(I) all: 0.028 / Rrim(I) all: 0.1 / Χ2: 1.824 / Net I/σ(I): 11.6 / Num. measured all: 202427
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.3-2.348.60.886220.9030.2950.9321.19572.7
2.34-2.389.10.7756800.9230.2520.8181.06280
2.38-2.439.90.817370.9430.2560.8521.13185.3
2.43-2.4810.50.8227730.930.2520.8621.12990.5
2.48-2.5311.10.8148000.9510.2450.8521.08494.6
2.53-2.59120.6278470.9750.1850.6551.06498.3
2.59-2.6612.50.6288500.9770.1820.6541.16599.9
2.66-2.7313.10.5248630.9750.1490.5451.268100
2.73-2.8113.30.4538590.9850.1280.4711.358100
2.81-2.913.20.3238520.9890.0920.3361.396100
2.9-313.40.2458630.9910.0690.2551.56100
3-3.1213.30.1848630.9950.0520.1911.6299.9
3.12-3.2613.30.1448680.9970.0410.151.734100
3.26-3.4413.10.1358560.9980.0390.142.393100
3.44-3.6512.10.1088660.9970.0320.1133.69199.9
3.65-3.9312.10.0778610.9980.0230.0813.347100
3.93-4.3312.40.0568880.9990.0160.0582.71799.9
4.33-4.9512.90.04388610.0120.0452.372100
4.95-6.24130.04389110.0120.0452100
6.24-5011.70.03494710.010.0352.05599.2

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation4.55 Å31.91 Å
Translation4.55 Å31.91 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3精密化
HKL-2000データスケーリング
PHASER2.8.2位相決定
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-3000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6BHH

6bhh


解像度: 2.3→21.06 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.927 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.906 / SU R Cruickshank DPI: 0.265 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.26 / SU Rfree Blow DPI: 0.225 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.229
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.289 843 5.13 %RANDOM
Rwork0.246 ---
obs0.249 16432 94.7 %-
原子変位パラメータBiso max: 126.47 Å2 / Biso mean: 60.04 Å2 / Biso min: 27.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--10.2665 Å20 Å20 Å2
2--9.2427 Å20 Å2
3---1.0237 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.39 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.3→21.06 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1846 0 0 29 1875
Biso mean---49.53 -
残基数----236
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d621SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes320HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it1906HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion256SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2132SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d1906HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2602HARMONIC21.08
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.33
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion16.66
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.33 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 42
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3511 25 6.38 %
Rwork0.3262 367 -
all0.3282 392 -
obs--69.38 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 35.0391 Å / Origin y: 29.7493 Å / Origin z: 15.2446 Å
111213212223313233
T0.2578 Å2-0.0456 Å2-0.036 Å2--0.2245 Å20.0524 Å2---0.2245 Å2
L1.1597 °2-0.6021 °2-0.1154 °2-2.2332 °20.6001 °2--1.3895 °2
S0.1234 Å °-0.1467 Å °-0.0808 Å °0.3949 Å °-0.0826 Å °-0.076 Å °0.0679 Å °0.1804 Å °-0.0408 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { A|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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