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- PDB-7utj: Cryogenic electron microscopy 3D map of F-actin bound by human di... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7utj
タイトルCryogenic electron microscopy 3D map of F-actin bound by human dimeric alpha-catenin
要素
  • Actin, alpha skeletal muscle
  • Catenin alpha-1
キーワードCELL ADHESION / alpha-catenin / F-actin / F-actin binding protein / cell-cell junction
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of integrin-mediated signaling pathway / CDH11 homotypic and heterotypic interactions / Regulation of CDH19 Expression and Function / Regulation of CDH11 function / gamma-catenin binding / epithelial cell-cell adhesion / zonula adherens / gap junction assembly / cellular response to indole-3-methanol / flotillin complex ...negative regulation of integrin-mediated signaling pathway / CDH11 homotypic and heterotypic interactions / Regulation of CDH19 Expression and Function / Regulation of CDH11 function / gamma-catenin binding / epithelial cell-cell adhesion / zonula adherens / gap junction assembly / cellular response to indole-3-methanol / flotillin complex / vinculin binding / negative regulation of cell motility / catenin complex / apical junction assembly / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / positive regulation of smoothened signaling pathway / Adherens junctions interactions / negative regulation of protein localization to nucleus / axon regeneration / cytoskeletal motor activator activity / negative regulation of neuroblast proliferation / smoothened signaling pathway / Myogenesis / myosin heavy chain binding / tropomyosin binding / establishment or maintenance of cell polarity / troponin I binding / filamentous actin / mesenchyme migration / actin filament bundle / odontogenesis of dentin-containing tooth / actin filament bundle assembly / skeletal muscle myofibril / striated muscle thin filament / skeletal muscle thin filament assembly / actin monomer binding / intercalated disc / neuroblast proliferation / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / RHO GTPases activate IQGAPs / stress fiber / ovarian follicle development / skeletal muscle fiber development / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / titin binding / actin filament polymerization / acrosomal vesicle / VEGFR2 mediated vascular permeability / integrin-mediated signaling pathway / filopodium / adherens junction / actin filament / beta-catenin binding / cell-cell adhesion / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / response to estrogen / male gonad development / calcium-dependent protein binding / actin filament binding / cell junction / intracellular protein localization / cell-cell junction / cell migration / lamellipodium / actin cytoskeleton / cell body / hydrolase activity / cell adhesion / cadherin binding / protein domain specific binding / focal adhesion / intracellular membrane-bounded organelle / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / structural molecule activity / magnesium ion binding / Golgi apparatus / RNA binding / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Alpha-catenin / Vinculin, conserved site / Vinculin family talin-binding region signature. / Vinculin/alpha-catenin / Vinculin family / Alpha-catenin/vinculin-like superfamily / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site ...Alpha-catenin / Vinculin, conserved site / Vinculin family talin-binding region signature. / Vinculin/alpha-catenin / Vinculin family / Alpha-catenin/vinculin-like superfamily / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Catenin alpha-1 / Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.77 Å
データ登録者Rangarajan, E.S. / Smith, E.W. / Izard, T.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States) 米国
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2023
タイトル: Distinct inter-domain interactions of dimeric versus monomeric α-catenin link cell junctions to filaments.
著者: Erumbi S Rangarajan / Emmanuel W Smith / Tina Izard /
要旨: Attachment between cells is crucial for almost all aspects of the life of cells. These inter-cell adhesions are mediated by the binding of transmembrane cadherin receptors of one cell to cadherins of ...Attachment between cells is crucial for almost all aspects of the life of cells. These inter-cell adhesions are mediated by the binding of transmembrane cadherin receptors of one cell to cadherins of a neighboring cell. Inside the cell, cadherin binds β-catenin, which interacts with α-catenin. The transitioning of cells between migration and adhesion is modulated by α-catenin, which links cell junctions and the plasma membrane to the actin cytoskeleton. At cell junctions, a single β-catenin/α-catenin heterodimer slips along filamentous actin in the direction of cytoskeletal tension which unfolds clustered heterodimers to form catch bonds with F-actin. Outside cell junctions, α-catenin dimerizes and links the plasma membrane to F-actin. Under cytoskeletal tension, α-catenin unfolds and forms an asymmetric catch bond with F-actin. To understand the mechanism of this important α-catenin function, we determined the 2.7 Å cryogenic electron microscopy (cryoEM) structures of filamentous actin alone and bound to human dimeric α-catenin. Our structures provide mechanistic insights into the role of the α-catenin interdomain interactions in directing α-catenin function and suggest a bivalent mechanism. Further, our cryoEM structure of human monomeric α-catenin provides mechanistic insights into α-catenin autoinhibition. Collectively, our structures capture the initial α-catenin interaction with F-actin before the sensing of force, which is a crucial event in cell adhesion and human disease.
履歴
登録2022年4月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年3月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年3月29日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin, alpha skeletal muscle
B: Actin, alpha skeletal muscle
C: Actin, alpha skeletal muscle
D: Actin, alpha skeletal muscle
E: Actin, alpha skeletal muscle
F: Actin, alpha skeletal muscle
G: Catenin alpha-1
H: Catenin alpha-1
I: Catenin alpha-1
K: Catenin alpha-1
L: Catenin alpha-1
Z: Catenin alpha-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)844,66524
ポリマ－841,95612
非ポリマー2,70912
水37821
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: equilibrium centrifugation
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1chain "B"
d_2ens_1chain "D"
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d_1ens_2chain "I"
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d_3ens_2chain "G"
d_4ens_2chain "K"
d_5ens_2chain "L"
d_6ens_2chain "Z"

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg label comp-IDEnd label comp-IDLabel asym-IDLabel seq-ID
d_11ens_1THRCYSC1 - 370
d_12ens_1ADPADPD
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d_61ens_2ASNLYSY1 - 156

NCSアンサンブル:
ID
ens_1
ens_2

-
要素

#1: タンパク質
Actin, alpha skeletal muscle / Alpha-actin-1


分子量: 42109.973 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 遺伝子: ACTA1, ACTA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P68135
#2: タンパク質
Catenin alpha-1 / Alpha E-catenin / Cadherin-associated protein / Renal carcinoma antigen NY-REN-13


分子量: 98216.031 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTNNA1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P35221
#3: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 21 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: dimeric alpha-catenin (residues 22-906) complexed with F-actin
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: MULTIPLE SOURCES
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
1150 mMSodium ChlorideNaCl1
220 mMTrisTris1
31 mMDithiothreitolDTT1
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-1.2/1.3
急速凍結装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 65 % / 凍結前の試料温度: 294.15 K

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: JEOL CRYO ARM 300
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 60000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN / 試料ホルダーモデル: JEOL CRYOSPECPORTER
撮影平均露光時間: 0.1 sec. / 電子線照射量: 60 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 2
電子光学装置エネルギーフィルター名称: In-column Omega Filter
位相板: OTHER

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
phenix.real_space_refine1.18.2_3874精密化
PHENIX1.18.2_3874精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
2SerialEM画像取得
4cryoSPARCCTF補正
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
9Cootモデル精密化
10PHENIXモデル精密化
11cryoSPARC初期オイラー角割当
12cryoSPARC最終オイラー角割当
14cryoSPARC３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -166.7 ° / 軸方向距離/サブユニット: 27.5 Å / らせん対称軸の対称性: C2
3次元再構成解像度: 2.77 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 403663 / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 6UPV

6upv


Accession code: 6UPV / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 40.31 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00925020
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.83833840
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d19.7793462
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0533834
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0054290
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)
ens_1d_2DELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000702381238155
ens_1d_3CELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000710862280706
ens_1d_4AELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000711545714394
ens_1d_5EELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000702825208095
ens_1d_6FELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000713667347778
ens_2d_2HELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000702049697677
ens_2d_3GELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000703963170495
ens_2d_4KELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000712613282294
ens_2d_5LELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000715126235944
ens_2d_6ZELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000711800658507

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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