[日本語] English
万見
- PDB-7uti: ALTERNATIVE MODELING OF TROPOMYOSIN IN HUMAN CARDIAC THIN FILAMEN... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7uti
タイトルALTERNATIVE MODELING OF TROPOMYOSIN IN HUMAN CARDIAC THIN FILAMENT IN THE CALCIUM BOUND STATE
要素
  • Actin, alpha skeletal muscle
  • Isoform 6 of Troponin T, cardiac muscle
  • Tropomyosin alpha-1 chain
  • Troponin C, slow skeletal and cardiac muscles
  • Troponin I, cardiac muscle
キーワードCONTRACTILE PROTEIN / TROPONIN / TROPOMYOSIN / ACTIN / THIN FILEMENT / MUSCLE / CONTRACTILE
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of heart rate by epinephrine / muscle thin filament tropomyosin / regulation of systemic arterial blood pressure by ischemic conditions / troponin C binding / regulation of muscle filament sliding speed / troponin T binding / diaphragm contraction / regulation of ATP-dependent activity / cardiac myofibril / cardiac Troponin complex ...positive regulation of heart rate by epinephrine / muscle thin filament tropomyosin / regulation of systemic arterial blood pressure by ischemic conditions / troponin C binding / regulation of muscle filament sliding speed / troponin T binding / diaphragm contraction / regulation of ATP-dependent activity / cardiac myofibril / cardiac Troponin complex / troponin complex / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / regulation of smooth muscle contraction / regulation of muscle contraction / bleb / muscle filament sliding / transition between fast and slow fiber / negative regulation of ATP-dependent activity / ruffle organization / positive regulation of ATP-dependent activity / Striated Muscle Contraction / regulation of cardiac muscle contraction by calcium ion signaling / response to metal ion / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / structural constituent of muscle / cytoskeletal motor activator activity / sarcomere organization / regulation of heart contraction / tropomyosin binding / heart contraction / myosin heavy chain binding / mesenchyme migration / troponin I binding / filamentous actin / actin filament bundle / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / skeletal muscle thin filament assembly / actin filament bundle assembly / striated muscle thin filament / skeletal muscle contraction / skeletal muscle myofibril / actin monomer binding / Smooth Muscle Contraction / vasculogenesis / calcium channel inhibitor activity / cardiac muscle contraction / skeletal muscle fiber development / stress fiber / Ion homeostasis / titin binding / positive regulation of stress fiber assembly / cytoskeleton organization / cytoskeletal protein binding / actin filament polymerization / sarcomere / positive regulation of cell adhesion / negative regulation of cell migration / filopodium / actin filament organization / actin filament / wound healing / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / structural constituent of cytoskeleton / ruffle membrane / response to calcium ion / intracellular calcium ion homeostasis / cellular response to reactive oxygen species / calcium-dependent protein binding / actin filament binding / actin cytoskeleton / lamellipodium / heart development / regulation of cell shape / actin binding / cell body / cytoskeleton / hydrolase activity / protein heterodimerization activity / protein domain specific binding / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / protein kinase binding / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / ATP binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Troponin T / Troponin I residues 1-32 / Troponin I residues 1-32 / : / Tropomyosins signature. / Troponin / Troponin domain superfamily / Troponin / Tropomyosin / Tropomyosin ...Troponin T / Troponin I residues 1-32 / Troponin I residues 1-32 / : / Tropomyosins signature. / Troponin / Troponin domain superfamily / Troponin / Tropomyosin / Tropomyosin / EF-hand domain pair / : / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / ATPase, nucleotide binding domain / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Tropomyosin alpha-1 chain / Troponin I, cardiac muscle / Troponin T, cardiac muscle / Troponin C, slow skeletal and cardiac muscles / Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.8 Å
データ登録者Rynkiewicz, M.J. / Pavadai, E. / Lehman, W.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)R01HL036153 米国
引用
ジャーナル: Biophys J / 年: 2020
タイトル: Protein-Protein Docking Reveals Dynamic Interactions of Tropomyosin on Actin Filaments.
著者: Elumalai Pavadai / William Lehman / Michael J Rynkiewicz /
要旨: Experimental approaches such as fiber diffraction and cryo-electron microscopy reconstruction have defined regulatory positions of tropomyosin on actin but have not, as yet, succeeded at determining ...Experimental approaches such as fiber diffraction and cryo-electron microscopy reconstruction have defined regulatory positions of tropomyosin on actin but have not, as yet, succeeded at determining key atomic-level contacts between these proteins or fully substantiated the dynamics of their interactions at a structural level. To overcome this deficiency, we have previously employed computational approaches to deduce global dynamics of thin filament components by energy landscape determination and molecular dynamics simulations. Still, these approaches remain computationally challenging for any complex and large macromolecular assembly like the thin filament. For example, tropomyosin cable wrapping around actin of thin filaments features both head-to-tail polymeric interactions and local twisting, both of which depart from strict superhelical symmetry. This produces a complex energy surface that is difficult to model and thus to evaluate globally. Therefore, at this stage of our understanding, assessing global molecular dynamics can prove to be inherently impractical. As an alternative, we adopted a "divide and conquer" protocol to investigate actin-tropomyosin interactions at an atomistic level. Here, we first employed unbiased protein-protein docking tools to identify binding specificity of individual tropomyosin pseudorepeat segments over the actin surface. Accordingly, tropomyosin "ligand" segments were rotated and translated over potential "target" binding sites on F-actin where the corresponding interaction energetics of billions of conformational poses were ranked by the programs PIPER and ClusPro. These data were used to assess favorable interactions and then to rebuild models of seamless and continuous tropomyosin cables over the F-actin substrate, which were optimized further by flexible fitting routines and molecular dynamics. The models generated azimuthally distinct regulatory positions for tropomyosin cables along thin filaments on actin dominated by stereo-specific head-to-tail overlap linkage. The outcomes are in good agreement with current cryo-electron microscopy topology and consistent with long-thought residue-to-residue interactions between actin and tropomyosin.
#1: ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: Cardiac muscle thin filament structures reveal calcium regulatory mechanism.
著者: Yurika Yamada / Keiichi Namba / Takashi Fujii /
要旨: Contraction of striated muscles is driven by cyclic interactions of myosin head projecting from the thick filament with actin filament and is regulated by Ca released from sarcoplasmic reticulum. ...Contraction of striated muscles is driven by cyclic interactions of myosin head projecting from the thick filament with actin filament and is regulated by Ca released from sarcoplasmic reticulum. Muscle thin filament consists of actin, tropomyosin and troponin, and Ca binding to troponin triggers conformational changes of troponin and tropomyosin to allow actin-myosin interactions. However, the structural changes involved in this regulatory mechanism remain unknown. Here we report the structures of human cardiac muscle thin filament in the absence and presence of Ca by electron cryomicroscopy. Molecular models in the two states built based on available crystal structures reveal the structures of a C-terminal region of troponin I and an N-terminal region of troponin T in complex with the head-to-tail junction of tropomyosin together with the troponin core on actin filament. Structural changes of the thin filament upon Ca binding now reveal the mechanism of Ca regulation of muscle contraction.
履歴
登録2022年4月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年9月21日Provider: repository / タイプ: Initial release

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
C: Actin, alpha skeletal muscle
D: Actin, alpha skeletal muscle
E: Actin, alpha skeletal muscle
F: Actin, alpha skeletal muscle
G: Actin, alpha skeletal muscle
H: Actin, alpha skeletal muscle
I: Actin, alpha skeletal muscle
J: Actin, alpha skeletal muscle
K: Actin, alpha skeletal muscle
L: Actin, alpha skeletal muscle
M: Actin, alpha skeletal muscle
N: Actin, alpha skeletal muscle
O: Actin, alpha skeletal muscle
P: Actin, alpha skeletal muscle
Q: Actin, alpha skeletal muscle
R: Actin, alpha skeletal muscle
e: Tropomyosin alpha-1 chain
f: Tropomyosin alpha-1 chain
W: Tropomyosin alpha-1 chain
b: Tropomyosin alpha-1 chain
X: Isoform 6 of Troponin T, cardiac muscle
Y: Isoform 6 of Troponin T, cardiac muscle
V: Troponin I, cardiac muscle
U: Troponin C, slow skeletal and cardiac muscles
i: Tropomyosin alpha-1 chain
j: Tropomyosin alpha-1 chain
g: Tropomyosin alpha-1 chain
h: Tropomyosin alpha-1 chain
c: Isoform 6 of Troponin T, cardiac muscle
d: Isoform 6 of Troponin T, cardiac muscle
a: Troponin I, cardiac muscle
Z: Troponin C, slow skeletal and cardiac muscles
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,167,13570
ポリマ－1,159,67132
非ポリマー7,46538
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

-
要素

-
タンパク質 , 5種, 32分子 CDEFGHIJKLMNOPQRefWbijghXYcdVaUZ

#1: タンパク質
Actin, alpha skeletal muscle / Alpha-actin-1


分子量: 42109.973 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: P68135
#2: タンパク質
Tropomyosin alpha-1 chain / Alpha-tropomyosin / Tropomyosin-1


分子量: 32789.656 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TPM1, C15orf13, TMSA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P09493
#3: タンパク質
Isoform 6 of Troponin T, cardiac muscle / TnTc / Cardiac muscle troponin T / cTnT


分子量: 34659.387 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TNNT2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P45379
#4: タンパク質 Troponin I, cardiac muscle / Cardiac troponin I


分子量: 24058.686 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TNNI3, TNNC1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P19429
#5: タンパク質 Troponin C, slow skeletal and cardiac muscles / TN-C


分子量: 18419.482 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TNNC1, TNNC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P63316

-
非ポリマー , 3種, 38分子

#6: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#7: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#8: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: HUMAN CARDIAC THIN FILAMENT IN THE CALCIUM BOUND STATE
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#5 / 由来: MULTIPLE SOURCES
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 0.05 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: CARDIAC MUSCLE THIN FILAMENT IN THE CALCIUM BOUND STATE; ACTIN, ALPHA SKELETAL MUSCLE; TROPOMYOSIN, TROPONIN
試料支持グリッドの材料: MOLYBDENUM / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 80 %

-
電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: JEOL CRYO ARM 200
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 700 nm
撮影電子線照射量: 65 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
実像数: 2880

-
解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
2JADAS画像取得
13RELION３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 4.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 23374 / 対称性のタイプ: POINT

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る