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- PDB-7usy: Structure of C. elegans TMC-1 complex with ARRD-6 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7usy
タイトルStructure of C. elegans TMC-1 complex with ARRD-6
要素
  • (Transmembrane ...膜貫通型タンパク質) x 2
  • ARRestin Domain protein
  • CALMyrin (Calcium and Integrin Binding protein) homolog
キーワードMEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質) / Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


detection of stimulus involved in sensory perception / striated muscle dense body / mechanosensitive monoatomic ion channel activity / sensory perception of chemical stimulus / sodium channel activity / non-motile cilium / calcium ion homeostasis / monoatomic ion transmembrane transport / protein transport / monoatomic ion channel activity ...detection of stimulus involved in sensory perception / striated muscle dense body / mechanosensitive monoatomic ion channel activity / sensory perception of chemical stimulus / sodium channel activity / non-motile cilium / calcium ion homeostasis / monoatomic ion transmembrane transport / protein transport / monoatomic ion channel activity / neuronal cell body / calcium ion binding / magnesium ion binding / 生体膜 / 細胞膜 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Transmembrane inner ear expressed protein / TMIE protein / TMC domain / Transmembrane channel-like protein / TMC domain / Arrestin-like, N-terminal / Arrestin C-terminal-like domain / Arrestin (or S-antigen), N-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain ...Transmembrane inner ear expressed protein / TMIE protein / TMC domain / Transmembrane channel-like protein / TMC domain / Arrestin-like, N-terminal / Arrestin C-terminal-like domain / Arrestin (or S-antigen), N-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin-like, C-terminal / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Immunoglobulin E-set
類似検索 - ドメイン・相同性
1,2-Distearoyl-sn-glycerophosphoethanolamine / 1,2-dioleoyl-sn-glycero-3-phosphoethanolamine / パルミチン酸 / ARRestin Domain protein / Transmembrane channel-like protein 1 / EF-hand domain-containing protein / Transmembrane inner ear
類似検索 - 構成要素
生物種Caenorhabditis elegans (センチュウ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.54 Å
データ登録者Jeong, H. / Clark, S. / Gouaux, E.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2022
タイトル: Structures of the TMC-1 complex illuminate mechanosensory transduction.
著者: Hanbin Jeong / Sarah Clark / April Goehring / Sepehr Dehghani-Ghahnaviyeh / Ali Rasouli / Emad Tajkhorshid / Eric Gouaux /
要旨: The initial step in the sensory transduction pathway underpinning hearing and balance in mammals involves the conversion of force into the gating of a mechanosensory transduction channel. Despite the ...The initial step in the sensory transduction pathway underpinning hearing and balance in mammals involves the conversion of force into the gating of a mechanosensory transduction channel. Despite the profound socioeconomic impacts of hearing disorders and the fundamental biological significance of understanding mechanosensory transduction, the composition, structure and mechanism of the mechanosensory transduction complex have remained poorly characterized. Here we report the single-particle cryo-electron microscopy structure of the native transmembrane channel-like protein 1 (TMC-1) mechanosensory transduction complex isolated from Caenorhabditis elegans. The two-fold symmetric complex is composed of two copies each of the pore-forming TMC-1 subunit, the calcium-binding protein CALM-1 and the transmembrane inner ear protein TMIE. CALM-1 makes extensive contacts with the cytoplasmic face of the TMC-1 subunits, whereas the single-pass TMIE subunits reside on the periphery of the complex, poised like the handles of an accordion. A subset of complexes additionally includes a single arrestin-like protein, arrestin domain protein (ARRD-6), bound to a CALM-1 subunit. Single-particle reconstructions and molecular dynamics simulations show how the mechanosensory transduction complex deforms the membrane bilayer and suggest crucial roles for lipid-protein interactions in the mechanism by which mechanical force is transduced to ion channel gating.
履歴
登録2022年4月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年10月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02022年10月26日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Author supporting evidence / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / citation / citation_author / entity / pdbx_entity_instance_feature / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_close_contact / struct_conn
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _chem_comp.type / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_instance_feature.auth_comp_id / _pdbx_entity_instance_feature.comp_id / _pdbx_entity_nonpoly.comp_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_comp_id_2 / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
改定 2.12022年11月9日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 3.02023年8月9日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Author supporting evidence / Data collection / Data processing / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / em_3d_reconstruction ...atom_site / em_3d_reconstruction / em_ctf_correction / em_image_processing / em_image_recording / em_software / entity / pdbx_contact_author / pdbx_entity_instance_feature / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_close_contact / refine / software / struct_asym / struct_conn
Item: _em_image_recording.avg_electron_dose_per_image / _entity.pdbx_number_of_molecules ..._em_image_recording.avg_electron_dose_per_image / _entity.pdbx_number_of_molecules / _pdbx_entity_instance_feature.auth_comp_id / _pdbx_entity_instance_feature.comp_id / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _refine.ls_d_res_high
解説: Model completeness / 詳細: Palmitoylation of TMIE C43 / Provider: author / タイプ: Coordinate replacement

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transmembrane channel-like protein 1
B: Transmembrane channel-like protein 1
C: CALMyrin (Calcium and Integrin Binding protein) homolog
D: Transmembrane inner ear expressed protein
E: CALMyrin (Calcium and Integrin Binding protein) homolog
F: Transmembrane inner ear expressed protein
J: ARRestin Domain protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)425,01525
ポリマ－420,2427
非ポリマー4,77318
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: mass spectrometry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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Transmembrane ... , 2種, 4分子 ABDF

#1: タンパク質 Transmembrane channel-like protein 1


分子量: 147331.812 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Caenorhabditis elegans (センチュウ) / 参照: UniProt: D3KZG3
#3: タンパク質 Transmembrane inner ear expressed protein


分子量: 12668.813 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Caenorhabditis elegans (センチュウ) / 参照: UniProt: Q9XXE7

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タンパク質 , 2種, 3分子 CEJ

#2: タンパク質 CALMyrin (Calcium and Integrin Binding protein) homolog


分子量: 23568.568 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Caenorhabditis elegans (センチュウ) / 参照: UniProt: Q93640
#4: タンパク質 ARRestin Domain protein


分子量: 53103.715 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Caenorhabditis elegans (センチュウ) / 参照: UniProt: D1MN74

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糖 , 1種, 2分子

#8: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン / N-アセチルグルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 4種, 16分子

#5: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 化合物 ChemComp-PEE / 1,2-dioleoyl-sn-glycero-3-phosphoethanolamine / DOPE / Discrete optimized protein energy


分子量: 744.034 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C41H78NO8P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: DOPE, リン脂質*YM
#7: 化合物 ChemComp-3PE / 1,2-Distearoyl-sn-glycerophosphoethanolamine / 3-SN-PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE / 1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOETHANOLAMINE / DSPE / ホスファチジルエタノールアミン


分子量: 748.065 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C41H82NO8P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: リン脂質*YM
#9: 化合物
ChemComp-PLM / PALMITIC ACID / パルミチン酸 / パルミチン酸


分子量: 256.424 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H32O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Native TMC-1 complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#4 / 由来: NATURAL
分子量値: 0.48 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Caenorhabditis elegans (センチュウ)
緩衝液pH: 8.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 2400 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

画像処理
IDImage recording-ID
11
21
CTF補正
IDEM image processing-IDタイプ
11PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
22PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成
ID解像度 (Å)解像度の算出法粒子像の数Image processing-IDEntry-ID対称性のタイプ
13.54FSC 0.143 CUT-OFF9924817USYPOINT
23.54FSC 0.143 CUT-OFF9924817USYPOINT
33.54FSC 0.143 CUT-OFF9924827USYPOINT
43.54FSC 0.143 CUT-OFF9924827USYPOINT
精密化最高解像度: 3.54 Å
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00317514
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.64723473
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d7.4182746
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.042602
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0072855

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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