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- PDB-7urr: Gea2 closed/open conformation (composite structure) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7urr
タイトルGea2 closed/open conformation (composite structure)
要素GEA2 isoform 1
キーワードPROTEIN TRANSPORT / GEF
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular localization / regulation of ARF protein signal transduction / vesicle-mediated transport / guanyl-nucleotide exchange factor activity / Golgi apparatus
類似検索 - 分子機能
Mon2/Sec7/BIG1-like, HUS domain / Mon2/Sec7/BIG1-like, HUS domain / Sec7 domain / Sec7, C-terminal domain superfamily / Sec7 domain superfamily / Sec7 domain / SEC7 domain profile. / Sec7 domain
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.7 Å
データ登録者Muccini, A. / Fromme, J.C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R35GM136258 米国
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2022
タイトル: Structural basis for activation of Arf1 at the Golgi complex.
著者: Arnold J Muccini / Margaret A Gustafson / J Christopher Fromme /
要旨: The Golgi complex is the central sorting station of the eukaryotic secretory pathway. Traffic through the Golgi requires activation of Arf guanosine triphosphatases that orchestrate cargo sorting and ...The Golgi complex is the central sorting station of the eukaryotic secretory pathway. Traffic through the Golgi requires activation of Arf guanosine triphosphatases that orchestrate cargo sorting and vesicle formation by recruiting an array of effector proteins. Arf activation and Golgi membrane association is controlled by large guanine nucleotide exchange factors (GEFs) possessing multiple conserved regulatory domains. Here we present cryoelectron microscopy (cryoEM) structures of full-length Gea2, the yeast paralog of the human Arf-GEF GBF1, that reveal the organization of these regulatory domains and explain how Gea2 binds to the Golgi membrane surface. We find that the GEF domain adopts two different conformations compatible with different stages of the Arf activation reaction. The structure of a Gea2-Arf1 activation intermediate suggests that the movement of the GEF domain primes Arf1 for membrane insertion upon guanosine triphosphate binding. We propose that conformational switching of Gea2 during the nucleotide exchange reaction promotes membrane insertion of Arf1.
履歴
登録2022年4月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年8月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年9月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.22024年6月12日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GEA2 isoform 1
B: GEA2 isoform 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)331,6942
ポリマ－331,6942
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 GEA2 isoform 1


分子量: 165846.844 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: GEA2, GI527_G0001760 / 発現宿主: Komagataella pastoris (菌類) / 参照: UniProt: A0A8H8ULJ2

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Gea2 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
由来(組換発現)生物種: Komagataella pastoris (菌類)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 1 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 4.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 101014 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00619136
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.95825829
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.7152457
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0443082
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0063232

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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