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万見
- PDB-7uqj: Cryo-EM structure of the S. cerevisiae chromatin remodeler Yta7 h... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7uqj
タイトルCryo-EM structure of the S. cerevisiae chromatin remodeler Yta7 hexamer bound to ATPgS and histone H3 tail in state II
要素
  • ATPase histone chaperone YTA7
  • Histone H3
キーワードTRANSFERASE / AAA+ ATPase / chromatin remodeler
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP-dependent histone chaperone activity / RNA polymerase I upstream activating factor complex / sexual sporulation resulting in formation of a cellular spore / positive regulation of invasive growth in response to glucose limitation / cupric reductase (NADH) activity / global genome nucleotide-excision repair / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Assembly of the ORC complex at the origin of replication ...ATP-dependent histone chaperone activity / RNA polymerase I upstream activating factor complex / sexual sporulation resulting in formation of a cellular spore / positive regulation of invasive growth in response to glucose limitation / cupric reductase (NADH) activity / global genome nucleotide-excision repair / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / CENP-A containing chromatin assembly / replication fork protection complex / Oxidative Stress Induced Senescence / nucleosome disassembly / ATP-dependent chromatin remodeler activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / RNA Polymerase I Promoter Escape / nucleolar large rRNA transcription by RNA polymerase I / Estrogen-dependent gene expression / rRNA transcription / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / chromosome, centromeric region / intracellular copper ion homeostasis / CENP-A containing nucleosome / aerobic respiration / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / DNA-templated DNA replication / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / chromatin organization / chromosome / histone binding / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / DNA binding / ATP binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
ATPase family AAA domain-containing protein ATAD2-like / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 ...ATPase family AAA domain-containing protein ATAD2-like / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Bromodomain profile. / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATPase histone chaperone YTA7 / Histone H3
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3 Å
データ登録者Wang, F. / Feng, X. / Li, H.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM131754 米国
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2023
タイトル: The Saccharomyces cerevisiae Yta7 ATPase hexamer contains a unique bromodomain tier that functions in nucleosome disassembly.
著者: Feng Wang / Xiang Feng / Qing He / Hua Li / Huilin Li /
要旨: The Saccharomyces cerevisiae Yta7 is a chromatin remodeler harboring a histone-interacting bromodomain (BRD) and two AAA+ modules. It is not well understood how Yta7 recognizes the histone H3 tail to ...The Saccharomyces cerevisiae Yta7 is a chromatin remodeler harboring a histone-interacting bromodomain (BRD) and two AAA+ modules. It is not well understood how Yta7 recognizes the histone H3 tail to promote nucleosome disassembly for DNA replication or RNA transcription. By cryo-EM analysis, here we show that Yta7 assembles a three-tiered hexamer with a top BRD tier, a middle AAA1 tier, and a bottom AAA2 tier. Unexpectedly, the Yta7 BRD stabilizes a four-stranded β-helix, termed BRD-interacting motif (BIM), of the largely disordered N-terminal region. The BIM motif is unique to the baker's yeast, and we show both BRD and BIM contribute to nucleosome recognition. We found that Yta7 binds both acetylated and nonacetylated H3 peptides but with a higher affinity for the unmodified peptide. This property is consistent with the absence of key residues of canonical BRDs involved in acetylated peptide recognition and the role of Yta7 in general nucleosome remodeling. Interestingly, the BRD tier exists in a spiral and a flat-ring form on top of the Yta7 AAA+ hexamer. The spiral is likely in a nucleosome-searching mode because the bottom BRD blocks the entry to the AAA+ chamber. The flat ring may be in a nucleosome disassembly state because the entry is unblocked and the H3 peptide has entered the AAA+ chamber and is stabilized by the AAA1 pore loops 1 and 2. Indeed, we show that the BRD tier is a flat ring when bound to the nucleosome. Overall, our study sheds light on the nucleosome disassembly by Yta7.
履歴
登録2022年4月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年2月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年2月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.title
改定 1.22024年6月12日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATPase histone chaperone YTA7
B: ATPase histone chaperone YTA7
C: ATPase histone chaperone YTA7
D: ATPase histone chaperone YTA7
E: ATPase histone chaperone YTA7
F: ATPase histone chaperone YTA7
G: Histone H3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)978,91917
ポリマ－975,7787
非ポリマー3,14110
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
ATPase histone chaperone YTA7 / ATPase family AAA domain-containing protein YTA7 / AAA-ATPase / Tat-binding homolog 7


分子量: 162182.969 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: YTA7, YGR270W / プラスミド: Yeast integrative vector pBS43
発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
参照: UniProt: P40340, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用
#2: タンパク質・ペプチド Histone H3


分子量: 2680.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P61830
#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物
ChemComp-AGS / PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP-GAMMA-S / ADENOSINE 5'-(3-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE 5'-(GAMMA-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE MONOTHIOPHOSPHATE / ATP-γ-S


分子量: 523.247 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O12P3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
コメント: ATP-gamma-S, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#5: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Complex of Yta7 with H3N tail / タイプ: COMPLEX
詳細: The translocation state of Histone 3 N-terminal peptide by Yta7
Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.93 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
由来(組換発現)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / プラスミド: Yeast integrative vector pBS43
緩衝液pH: 7.6
詳細: Solution was made fresh and detergent was added to solve preference orientation issue.
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
1150 mMpotassium chlorideKCl1
225 mMHEPES-Potassium hydroxide1
31 mMEthylenediaminetetraacetic acid1
44 mMMagnesium chlorideMgCl21
52 mM2-mercaptoethanol2-me1
62 mMATPgS1
70.025 v/voctyl D-glucosideOctyl_glucoside1
試料濃度: 10 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: The sample was a novel chromatin remodeler and a AAA+ ATPase.
試料支持詳細: The grids were doulbe blots / グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 281 K / 詳細: Blot 3S, blot forth 3

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 105000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
最高温度: 193 K / 最低温度: 193 K
撮影電子線照射量: 65 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)
詳細: A total of 75 frames were recorded for each micrograph stack.

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
2RELION3.1画像取得
3cryoSPARC3.2.0画像取得only use for 2D classfication
5CTFFIND1.4.10CTF補正
CTF補正タイプ: NONE
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 431065 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / Target criteria: Correlation coefficient

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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