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万見
- PDB-7ulw: CryoEM structure of human LACTB filament -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ulw
タイトルCryoEM structure of human LACTB filament
要素Serine beta-lactamase-like protein LACTB, mitochondrial
キーワードMEMBRANE PROTEIN / serine protease / filament / tumor suppressor / membrane / mitochondria / beta lactamase
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素 / regulation of lipid metabolic process / lipid metabolic process / peptidase activity / mitochondrion / proteolysis / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Beta-lactamase-related / Beta-lactamase / Beta-lactamase/transpeptidase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine beta-lactamase-like protein LACTB, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Bennett, J.A. / Steward, L.R. / Aydin, H.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Other government 米国
引用ジャーナル: PLoS Biol / 年: 2022
タイトル: The structure of the human LACTB filament reveals the mechanisms of assembly and membrane binding.
著者: Jeremy A Bennett / Lottie R Steward / Johannes Rudolph / Adam P Voss / Halil Aydin /
要旨: Mitochondria are complex organelles that play a central role in metabolism. Dynamic membrane-associated processes regulate mitochondrial morphology and bioenergetics in response to cellular demand. ...Mitochondria are complex organelles that play a central role in metabolism. Dynamic membrane-associated processes regulate mitochondrial morphology and bioenergetics in response to cellular demand. In tumor cells, metabolic reprogramming requires active mitochondrial metabolism for providing key metabolites and building blocks for tumor growth and rapid proliferation. To counter this, the mitochondrial serine beta-lactamase-like protein (LACTB) alters mitochondrial lipid metabolism and potently inhibits the proliferation of a variety of tumor cells. Mammalian LACTB is localized in the mitochondrial intermembrane space (IMS), where it assembles into filaments to regulate the efficiency of essential metabolic processes. However, the structural basis of LACTB polymerization and regulation remains incompletely understood. Here, we describe how human LACTB self-assembles into micron-scale filaments that increase their catalytic activity. The electron cryo-microscopy (cryoEM) structure defines the mechanism of assembly and reveals how highly ordered filament bundles stabilize the active state of the enzyme. We identify and characterize residues that are located at the filament-forming interface and further show that mutations that disrupt filamentation reduce enzyme activity. Furthermore, our results provide evidence that LACTB filaments can bind lipid membranes. These data reveal the detailed molecular organization and polymerization-based regulation of human LACTB and provide new insights into the mechanism of mitochondrial membrane organization that modulates lipid metabolism.
履歴
登録2022年4月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年1月4日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22023年1月11日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年6月12日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine beta-lactamase-like protein LACTB, mitochondrial
B: Serine beta-lactamase-like protein LACTB, mitochondrial
C: Serine beta-lactamase-like protein LACTB, mitochondrial
D: Serine beta-lactamase-like protein LACTB, mitochondrial
E: Serine beta-lactamase-like protein LACTB, mitochondrial
F: Serine beta-lactamase-like protein LACTB, mitochondrial


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)307,9126
ポリマ－307,9126
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Serine beta-lactamase-like protein LACTB, mitochondrial


分子量: 51318.648 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LACTB, MRPL56, UNQ843/PRO1781 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P83111, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: LACTB / タイプ: COMPLEX
詳細: Uniprot ID: P83111 - HUMAN LACTB, Serine beta-lactamase-like protein LACTB, mitochondrial
Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.51 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 0.3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm
撮影平均露光時間: 3.985 sec. / 電子線照射量: 59.58 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2SerialEM画像取得
13RELION3.1３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -48.258 ° / 軸方向距離/サブユニット: 21.582 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 248548 / 対称性のタイプ: HELICAL
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00219185
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.40625976
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d13.4717050
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0392883
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0033292

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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