+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7ult | ||||||
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Title | Crystal Structure of SARS-CoV-2 Nsp16/10 Heterodimer Apo-Form. | ||||||
Components |
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Keywords | TRANSFERASE / Structural Genomics / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases / CSGID / SARS-CoV-2 / nsp16/10 | ||||||
Function / homology | Function and homology information protein guanylyltransferase activity / RNA endonuclease activity, producing 3'-phosphomonoesters / mRNA guanylyltransferase activity / 5'-3' RNA helicase activity / Lyases; Phosphorus-oxygen lyases / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of TBK1 activity / Assembly of the SARS-CoV-2 Replication-Transcription Complex (RTC) / Maturation of replicase proteins / ISG15-specific peptidase activity / Transcription of SARS-CoV-2 sgRNAs ...protein guanylyltransferase activity / RNA endonuclease activity, producing 3'-phosphomonoesters / mRNA guanylyltransferase activity / 5'-3' RNA helicase activity / Lyases; Phosphorus-oxygen lyases / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of TBK1 activity / Assembly of the SARS-CoV-2 Replication-Transcription Complex (RTC) / Maturation of replicase proteins / ISG15-specific peptidase activity / Transcription of SARS-CoV-2 sgRNAs / TRAF3-dependent IRF activation pathway / Translation of Replicase and Assembly of the Replication Transcription Complex / Replication of the SARS-CoV-2 genome / snRNP Assembly / double membrane vesicle viral factory outer membrane / Hydrolases; Acting on ester bonds; Exoribonucleases producing 5'-phosphomonoesters / SARS coronavirus main proteinase / host cell endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / 3'-5'-RNA exonuclease activity / 5'-3' DNA helicase activity / symbiont-mediated suppression of host NF-kappaB cascade / host cell endosome / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / symbiont-mediated degradation of host mRNA / mRNA guanylyltransferase / symbiont-mediated suppression of host ISG15-protein conjugation / G-quadruplex RNA binding / mRNA (guanine-N7)-methyltransferase / omega peptidase activity / methyltransferase cap1 / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF3 activity / SARS-CoV-2 modulates host translation machinery / host cell Golgi apparatus / symbiont-mediated perturbation of host ubiquitin-like protein modification / DNA helicase / mRNA (nucleoside-2'-O-)-methyltransferase activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Cysteine endopeptidases / host cell perinuclear region of cytoplasm / single-stranded RNA binding / host cell endoplasmic reticulum membrane / viral protein processing / lyase activity / RNA helicase / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / induction by virus of host autophagy / copper ion binding / RNA-directed RNA polymerase / viral translational frameshifting / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / virus-mediated perturbation of host defense response / lipid binding / DNA-templated transcription / host cell nucleus / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / ATP hydrolysis activity / proteolysis / RNA binding / zinc ion binding / ATP binding / membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.9 Å | ||||||
Authors | Minasov, G. / Shuvalova, L. / Brunzelle, J.S. / Rosas-Lemus, M. / Kiryukhina, O. / Satchell, K.J.F. / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases (CSGID) | ||||||
Funding support | 1items
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Citation | Journal: To Be Published Title: Crystal Structure of SARS-CoV-2 Nsp16/10 Heterodimer Apo-Form. Authors: Minasov, G. / Shuvalova, L. / Brunzelle, J.S. / Rosas-Lemus, M. / Kiryukhina, O. / Satchell, K.J.F. / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases (CSGID) | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
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PDB format | pdb7ult.ent.gz | 292.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 7ult.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 7ult_validation.pdf.gz | 2.9 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 7ult_full_validation.pdf.gz | 2.9 MB | Display | |
Data in XML | 7ult_validation.xml.gz | 39.9 KB | Display | |
Data in CIF | 7ult_validation.cif.gz | 59.2 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ul/7ult ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ul/7ult | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 6w4hS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homologyF&H Search |
Other databases |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 2 types, 4 molecules ACBD
#1: Protein | Mass: 33556.426 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 Gene: rep, 1a-1b / Plasmid: pMCSG53 / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Strain (production host): BL21(DE3) / Variant (production host): magic References: UniProt: P0DTD1, Transferases; Transferring one-carbon groups; Methyltransferases #2: Protein | Mass: 15004.114 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 Gene: rep, 1a-1b / Plasmid: pMCSG53 / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: P0DTD1 |
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-Non-polymers , 4 types, 797 molecules
#3: Chemical | ChemComp-NA / #4: Chemical | ChemComp-FMT / #5: Chemical | ChemComp-ZN / #6: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | Y |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 4.1 Å3/Da / Density % sol: 70 % |
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Crystal grow | Temperature: 292 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.5 Details: Protein: 5.3 mg/ml (nsp10/nsp16 1:1), 0.15M Sodium chloride, 0.01M Tris pH 7.5 , 5% Glycerol; Screen: ComPAS (F10), 0.4M Potassium/Sodium tartrate. |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 21-ID-D / Wavelength: 1.12723 Å |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 9M / Detector: PIXEL / Date: Oct 7, 2021 |
Radiation | Monochromator: DIAMOND / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.12723 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.9→30 Å / Num. obs: 123235 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 11.1 % / Biso Wilson estimate: 35.8 Å2 / CC1/2: 0.998 / CC star: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.13 / Rpim(I) all: 0.041 / Rrim(I) all: 0.137 / Rsym value: 0.13 / Χ2: 1.024 / Net I/σ(I): 19.1 |
Reflection shell | Resolution: 1.9→1.93 Å / Redundancy: 10 % / Rmerge(I) obs: 1.403 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique obs: 5985 / CC1/2: 0.577 / CC star: 0.855 / Rpim(I) all: 0.458 / Rsym value: 1.403 / Χ2: 1.005 / % possible all: 97.8 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 6w4h Resolution: 1.9→29.9 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.956 / SU B: 4.593 / SU ML: 0.067 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.093 / ESU R Free: 0.091 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 135.34 Å2 / Biso mean: 35.067 Å2 / Biso min: 17.74 Å2
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Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.9→29.9 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.901→1.95 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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