[日本語] English
万見
- PDB-7ugb: Crystal structure of rat ERK2 complexed with docking peptide from... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ugb
タイトルCrystal structure of rat ERK2 complexed with docking peptide from ISG20
要素
  • Interferon-stimulated gene 20 kDa protein
  • Mitogen-activated protein kinase 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / kinase / complex / docking
機能・相同性
機能・相同性情報


exoribonuclease II / exoribonuclease II activity / phospho-PLA2 pathway / RAF-independent MAPK1/3 activation / MAPK1 (ERK2) activation / Signaling by NODAL / Frs2-mediated activation / ERK/MAPK targets / ERKs are inactivated / Activation of the AP-1 family of transcription factors ...exoribonuclease II / exoribonuclease II activity / phospho-PLA2 pathway / RAF-independent MAPK1/3 activation / MAPK1 (ERK2) activation / Signaling by NODAL / Frs2-mediated activation / ERK/MAPK targets / ERKs are inactivated / Activation of the AP-1 family of transcription factors / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / IFNG signaling activates MAPKs / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / Negative feedback regulation of MAPK pathway / Gastrin-CREB signalling pathway via PKC and MAPK / Estrogen-dependent nuclear events downstream of ESR-membrane signaling / Golgi Cisternae Pericentriolar Stack Reorganization / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / Estrogen-stimulated signaling through PRKCZ / Growth hormone receptor signaling / Spry regulation of FGF signaling / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / Oxidative Stress Induced Senescence / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oncogene Induced Senescence / Signaling by Activin / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / Signal attenuation / NCAM signaling for neurite out-growth / Negative regulation of FGFR1 signaling / Negative regulation of FGFR3 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling / Regulation of the apoptosome activity / Signal transduction by L1 / Negative regulation of FGFR2 signaling / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / Negative regulation of MAPK pathway / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / Interferon gamma signaling / FCERI mediated MAPK activation / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / MAP2K and MAPK activation / diadenosine tetraphosphate biosynthetic process / Recycling pathway of L1 / neural crest cell development / single-stranded DNA 3'-5' DNA exonuclease activity / cardiac neural crest cell development involved in heart development / caveolin-mediated endocytosis / cytosine metabolic process / response to epidermal growth factor / mitogen-activated protein kinase kinase kinase binding / positive regulation of macrophage proliferation / DNA catabolic process / RNA catabolic process / outer ear morphogenesis / regulation of cellular pH / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / regulation of Golgi inheritance / RAF/MAP kinase cascade / ERBB signaling pathway / exonuclease activity / U3 snoRNA binding / labyrinthine layer blood vessel development / mammary gland epithelial cell proliferation / trachea formation / Cajal body / Neutrophil degranulation / regulation of early endosome to late endosome transport / regulation of stress-activated MAPK cascade / negative regulation of viral genome replication / : / positive regulation of macrophage chemotaxis / ERBB2-ERBB3 signaling pathway / lung morphogenesis / response to exogenous dsRNA / regulation of cytoskeleton organization / face development / progesterone receptor signaling pathway / androgen receptor signaling pathway / pseudopodium / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat kinase activity / positive regulation of telomere capping / Bergmann glial cell differentiation / thyroid gland development / negative regulation of cell differentiation / decidualization / steroid hormone receptor signaling pathway / cellular response to cadmium ion / MAP kinase activity / regulation of ossification / mitogen-activated protein kinase / phosphatase binding / U2 snRNA binding / Schwann cell development / stress-activated MAPK cascade / U1 snRNA binding / positive regulation of cardiac muscle cell proliferation / lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / sensory perception of pain / positive regulation of telomere maintenance via telomerase
類似検索 - 分子機能
: / Exonuclease / Exonuclease, RNase T/DNA polymerase III / EXOIII / Mitogen-activated protein (MAP) kinase, ERK1/2 / : / Mitogen-activated protein (MAP) kinase, conserved site / MAP kinase signature. / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily ...: / Exonuclease / Exonuclease, RNase T/DNA polymerase III / EXOIII / Mitogen-activated protein (MAP) kinase, ERK1/2 / : / Mitogen-activated protein (MAP) kinase, conserved site / MAP kinase signature. / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / Mitogen-activated protein kinase 1 / Interferon-stimulated gene 20 kDa protein
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Torres Robles, J. / Stiegler, A.L. / Boggon, T.J. / Turk, B.E.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM135331 米国
National Science Foundation (NSF, United States)1752134 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: To be determined
著者: Torres Robles, J. / Turk, B.E.
履歴
登録2022年3月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年3月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Mitogen-activated protein kinase 1
I: Interferon-stimulated gene 20 kDa protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,8363
ポリマ－45,3302
非ポリマー5061
水2,630146
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2450 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area16440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.888, 66.679, 116.969
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Mitogen-activated protein kinase 1 / MAP kinase 1 / MAPK 1 / ERT1 / Extracellular signal-regulated kinase 2 / ERK-2 / MAP kinase isoform ...MAP kinase 1 / MAPK 1 / ERT1 / Extracellular signal-regulated kinase 2 / ERK-2 / MAP kinase isoform p42 / p42-MAPK / Mitogen-activated protein kinase 2 / MAP kinase 2 / MAPK 2


分子量: 43720.176 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Unphosphorylated / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Mapk1, Erk2, Mapk, Prkm1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P63086, mitogen-activated protein kinase
#2: タンパク質・ペプチド Interferon-stimulated gene 20 kDa protein / Estrogen-regulated transcript 45 protein / Promyelocytic leukemia nuclear body-associated protein ISG20


分子量: 1609.920 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q96AZ6, exoribonuclease II
#3: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 146 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.68 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 10 % PEG 4000, 0.1 M HEPES [pH 7.5] and 5 % Isopropanol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年4月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 29145 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 23.7 % / Biso Wilson estimate: 34.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.127 / Rpim(I) all: 0.026 / Rrim(I) all: 0.13 / Χ2: 0.933 / Net I/σ(I): 6.6 / Num. measured all: 692189
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / % possible all: 100

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2
1.9-1.9715.41.24428660.8280.3081.2840.63
1.97-2.0518.70.99628300.9330.2291.0220.667
2.05-2.1421.70.75328760.9520.1620.770.729
2.14-2.2525.10.59928750.9810.1210.6110.809
2.25-2.3926.90.45728900.9890.0890.4660.879
2.39-2.5826.70.33228880.9920.0650.3381.02
2.58-2.8425.90.22129010.9960.0440.2261.065
2.84-3.2524.80.14329350.9970.0290.1461.096
3.25-4.0927.50.09529520.9990.0180.0971.079
4.09-5024.50.06931320.9990.0140.071.093

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation5.31 Å43.97 Å
Translation5.31 Å43.97 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000721.2データスケーリング
PHASER2.8.3位相決定
PHENIX1.19.2精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-2000721.2データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4FMQ

4fmq


解像度: 1.9→43.97 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 22.19 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2276 1451 5 %
Rwork0.1792 27569 -
obs0.1815 29020 99.93 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 119.12 Å2 / Biso mean: 47.4003 Å2 / Biso min: 21.01 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.9→43.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2835 0 31 146 3012
Biso mean--49.71 45.26 -
残基数----348
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.9-1.970.27131380.23772686282499
1.97-2.050.27261490.228526782827100
2.05-2.140.26241360.209527402876100
2.14-2.250.24481510.193227192870100
2.25-2.390.24191610.227242885100
2.39-2.580.25121590.199127162875100
2.58-2.840.26251340.200627592893100
2.84-3.250.23621310.193427972928100
3.25-4.090.2091400.15727992939100
4.09-43.970.20261520.159429513103100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.93470.28980.77263.6106-1.4793.5021-0.1591-0.67341.2634-0.3147-0.34570.4659-1.1337-0.48670.3710.6610.1422-0.13590.504-0.17410.5848-19.1331-0.90167.8408
27.34861.92960.57967.6873-2.36144.86830.07610.15930.1598-0.343-0.2475-0.2783-0.51210.31640.36330.39820.03170.03760.2766-0.0090.2336-5.8679-11.965710.4389
31.6926-0.35260.57533.3124-0.53663.2360.00990.12080.1433-0.2074-0.08780.1331-0.3114-0.02540.050.2210.0164-0.00910.1979-0.03390.2685-12.5352-13.106217.5699
45.72691.59371.61032.84580.47581.49090.1448-0.3618-0.04860.2154-0.1102-0.13480.01980.0888-0.04570.2331-0.0070.02570.24160.0160.2131-1.0738-16.468137.0133
52.46170.5654-0.72348.0146-3.1299.07520.02730.0916-0.48310.00230.01960.27361.26-0.1317-0.07750.36180.0011-0.04240.1824-0.010.3832-12.271-32.862125.0651
61.23450.8565-1.09518.1696-5.00636.2730.10170.253-0.0351-0.7675-0.577-1.1692-0.12380.74390.35030.4574-0.00380.08020.54020.00130.3844-0.6677-10.40094.0154
73.7333-4.041-5.93934.30176.41819.354-0.12480.8073-1.1439-0.1221-0.73752.43820.2415-1.9510.76030.4639-0.0181-0.02460.6188-0.06711.0035-26.738-27.340321.0526
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 11 through 61 )A11 - 61
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 62 through 85 )A62 - 85
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 86 through 189 )A86 - 189
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 190 through 303 )A190 - 303
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 304 through 321 )A304 - 321
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 322 through 356 )A322 - 356
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'I' and (resid 168 through 181 )I168 - 181

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る