[日本語] English
万見
- PDB-7ufs: Cryo-EM Structure of Bl_Man38B at 3.4 A -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ufs
タイトルCryo-EM Structure of Bl_Man38B at 3.4 A
要素Alpha-mannosidase
キーワードHYDROLASE / n-glycan / probiotic / a-mannosidase / gh38
機能・相同性
機能・相同性情報


alpha-mannosidase activity / mannose metabolic process / oligosaccharide catabolic process / carbohydrate binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Glycosyl hydrolases family 38, C-terminal beta sandwich domain / Glycosyl hydrolases family 38 C-terminal beta sandwich domain / Golgi alpha-mannosidase II; domain 4 / Glycoside hydrolase family 38, N-terminal domain / Glycosyl hydrolase family 38, C-terminal / Glycoside hydrolase family 38, central domain / Glycoside hydrolase family 38, central domain superfamily / Glycosyl hydrolases family 38 N-terminal domain / Glycosyl hydrolases family 38 C-terminal domain / Alpha mannosidase middle domain ...Glycosyl hydrolases family 38, C-terminal beta sandwich domain / Glycosyl hydrolases family 38 C-terminal beta sandwich domain / Golgi alpha-mannosidase II; domain 4 / Glycoside hydrolase family 38, N-terminal domain / Glycosyl hydrolase family 38, C-terminal / Glycoside hydrolase family 38, central domain / Glycoside hydrolase family 38, central domain superfamily / Glycosyl hydrolases family 38 N-terminal domain / Glycosyl hydrolases family 38 C-terminal domain / Alpha mannosidase middle domain / Alpha mannosidase, middle domain / Glycoside hydrolase 38, N-terminal domain superfamily / Glycoside hydrolase families 57/38, central domain superfamily / Glycoside hydrolase/deacetylase, beta/alpha-barrel / Beta-galactosidase; Chain A, domain 5 / Galactose mutarotase-like domain superfamily / Distorted Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Bifidobacterium longum (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Santos, C.R. / Cordeiro, R.L. / Domingues, M.N. / Borges, A.C. / de Farias, M.A. / Van Heel, M. / Murakami, M.T. / Portugal, R.V.
資金援助 ブラジル, 2件
組織認可番号国
Sao Paulo Research Foundation (FAPESP)2015/26982-0 ブラジル
Sao Paulo Research Foundation (FAPESP)2017/15340-2 ブラジル
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2022
タイトル: Cryo-EM Structure of Bl_Man38B at 3.4 A
著者: Santos, C.R. / Cordeiro, R.L. / Domingues, M.N. / Borges, A.C. / de Farias, M.A. / Van Heel, M. / Murakami, M.T. / Portugal, R.V.
履歴
登録2022年3月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年11月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年6月12日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Alpha-mannosidase
B: Alpha-mannosidase
C: Alpha-mannosidase
D: Alpha-mannosidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)475,4188
ポリマ－475,1564
非ポリマー2624
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

-
要素

#1: タンパク質
Alpha-mannosidase


分子量: 118789.016 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bifidobacterium longum (バクテリア)
株: NCC 2705 / 遺伝子: GBC45_07040 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A6L4U5G4
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: Tetramer of Bl_Man38B / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.475 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Bifidobacterium longum (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
詳細: 150 mM sodium chloride, 20 mM sodium phosphate, pH 7.5
試料濃度: 0.783 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / Cs: 0.01 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 1.5 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)

-
解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1cisTEM粒子像選択
2EPU画像取得
4cisTEMCTF補正
7Cootモデルフィッティング
9cisTEM初期オイラー角割当
10cisTEM最終オイラー角割当
12cisTEM３次元再構成
13PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: D2 (2回x2回 2面回転対称)
3次元再構成解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 7865 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00333408
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.62645464
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d13.88812168
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0444948
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0045996

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る