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- PDB-7ud3: The Crystal Structure of Domain-Swapped Dimer Q108K:T51D:A28C:L36... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ud3
タイトルThe Crystal Structure of Domain-Swapped Dimer Q108K:T51D:A28C:L36C:F57:W:W:W:R58 Mutant of hCRBPII with a Histidine Insertion in the Hinge Loop Region at 2.36 Angstrom Resolution
要素Retinol-binding protein 2
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / LBP / CRBPII
機能・相同性
機能・相同性情報


vitamin A metabolic process / molecular carrier activity / retinoid binding / retinal binding / retinol binding / epidermis development / fatty acid transport / Retinoid metabolism and transport / fatty acid binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Cytosolic fatty-acid binding proteins signature. / Intracellular lipid binding protein / Cytosolic fatty-acid binding / Lipocalin / cytosolic fatty-acid binding protein family / Lipocalin/cytosolic fatty-acid binding domain / Calycin
類似検索 - ドメイン・相同性
Retinol-binding protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.37 Å
データ登録者Ghanbarpour, A. / Geiger, J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: The Crystal Structure of Domain-Sawpped Dimer Q108K:T51D:A28C:L36C:F57:H:R58 Mutant of hCRBPII with a Histidine Insertion in the Hinge Loop Region at 1.96 Angstrom Resolution
著者: Ghanbarpour, A. / Geiger, J.
履歴
登録2022年3月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年10月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Retinol-binding protein 2
B: Retinol-binding protein 2
C: Retinol-binding protein 2
D: Retinol-binding protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,7734
ポリマ－64,7734
非ポリマー00
水63135
1
A: Retinol-binding protein 2
B: Retinol-binding protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,3862
ポリマ－32,3862
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7910 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area14250 Å2
手法PISA
2
C: Retinol-binding protein 2
D: Retinol-binding protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,3862
ポリマ－32,3862
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8070 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area14280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)140.652, 140.652, 63.956
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number79
Space group name H-MI4
Space group name HallI4
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x,z
#3: y,-x,z
#4: -x,-y,z
#5: x+1/2,y+1/2,z+1/2
#6: -y+1/2,x+1/2,z+1/2
#7: y+1/2,-x+1/2,z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31
41

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11THRTHRILEILE(chain 'A' and (resid 1 through 33 or resid 35...AA1 - 321 - 32
12ARGARGTHRTHR(chain 'A' and (resid 1 through 33 or resid 35...AA35 - 5435 - 54
13THRTHRARGARG(chain 'A' and (resid 1 through 33 or resid 35...AA56 - 8356 - 83
14VALVALCYSCYS(chain 'A' and (resid 1 through 33 or resid 35...AA85 - 9885 - 98
15GLNGLNLYSLYS(chain 'A' and (resid 1 through 33 or resid 35...AA100 - 136100 - 136
21THRTHRILEILE(chain 'B' and (resid 1 through 33 or resid 35...BB1 - 321 - 32
22ARGARGTHRTHR(chain 'B' and (resid 1 through 33 or resid 35...BB35 - 5435 - 54
23THRTHRARGARG(chain 'B' and (resid 1 through 33 or resid 35...BB56 - 8356 - 83
24VALVALCYSCYS(chain 'B' and (resid 1 through 33 or resid 35...BB85 - 9885 - 98
25GLNGLNLYSLYS(chain 'B' and (resid 1 through 33 or resid 35...BB100 - 136100 - 136
31THRTHRILEILE(chain 'C' and (resid 1 through 33 or resid 35...CC1 - 321 - 32
32ARGARGTHRTHR(chain 'C' and (resid 1 through 33 or resid 35...CC35 - 5435 - 54
33THRTHRARGARG(chain 'C' and (resid 1 through 33 or resid 35...CC56 - 8356 - 83
34VALVALCYSCYS(chain 'C' and (resid 1 through 33 or resid 35...CC85 - 9885 - 98
35GLNGLNLYSLYS(chain 'C' and (resid 1 through 33 or resid 35...CC100 - 136100 - 136
41THRTHRILEILE(chain 'D' and (resid 1 through 33 or resid 35...DD1 - 321 - 32
42ARGARGTHRTHR(chain 'D' and (resid 1 through 33 or resid 35...DD35 - 5435 - 54
43THRTHRARGARG(chain 'D' and (resid 1 through 33 or resid 35...DD56 - 8356 - 83
44VALVALCYSCYS(chain 'D' and (resid 1 through 33 or resid 35...DD85 - 9885 - 98
45GLNGLNLYSLYS(chain 'D' and (resid 1 through 33 or resid 35...DD100 - 136100 - 136

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要素

#1: タンパク質
Retinol-binding protein 2 / Cellular retinol-binding protein II / CRBP-II


分子量: 16193.169 Da / 分子数: 4 / 変異: A28C, L36C, T51D, Q111K / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RBP2, CRBP2 / 発現宿主: Bacterial expression vector pAIL2 (その他) / 参照: UniProt: P50120
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 35 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.63 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 4000 PEG, Sodium acetate, ammonium acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2018年7月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.369→44.85 Å / Num. obs: 25561 / % possible obs: 99.83 % / 冗長度: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 46.87 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.088 / Net I/σ(I): 30.19
反射 シェル解像度: 2.369→2.454 Å / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.701 / Mean I/σ(I) obs: 2.81 / Num. unique obs: 2499 / % possible all: 98.85

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
PHENIX1.14_3260精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2RCQ

2rcq


解像度: 2.37→44.85 Å / SU ML: 0.3436 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 27.8337 / 立体化学のターゲット値: CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2577 2004 7.84 %
Rwork0.1871 23554 -
obs0.1927 25558 99.85 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 51.94 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.37→44.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4539 0 0 35 4574
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00814662
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9456291
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0593654
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0059800
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.55422741
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.37-2.430.36371420.2561638X-RAY DIFFRACTION98.4
2.43-2.490.35151440.23781667X-RAY DIFFRACTION100
2.49-2.570.34841400.24591666X-RAY DIFFRACTION100
2.57-2.650.29591450.23121697X-RAY DIFFRACTION100
2.65-2.750.32161430.21911655X-RAY DIFFRACTION100
2.75-2.850.26151400.22711671X-RAY DIFFRACTION100
2.85-2.980.32911450.23531683X-RAY DIFFRACTION100
2.98-3.140.33971410.23271684X-RAY DIFFRACTION100
3.14-3.340.2851460.22691663X-RAY DIFFRACTION100
3.34-3.60.30511400.19511698X-RAY DIFFRACTION100
3.6-3.960.241440.1731684X-RAY DIFFRACTION100
3.96-4.530.21861430.14741700X-RAY DIFFRACTION100
4.53-5.710.19141420.14741703X-RAY DIFFRACTION99.95
5.71-44.850.21241490.16371745X-RAY DIFFRACTION99.58
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -30.0206912129 Å / Origin y: -18.43699304 Å / Origin z: -16.0674640193 Å
111213212223313233
T0.325683157623 Å2-0.0248485103124 Å20.0112010475039 Å2-0.370744201493 Å20.00217483360904 Å2--0.354403117397 Å2
L0.121342804612 °20.0333875150807 °20.148229684389 °2-0.58843974051 °2-0.0908581558004 °2--0.340964527276 °2
S-0.00578276716254 Å °0.0581378524454 Å °0.0184756105136 Å °0.119878310964 Å °-0.0314517408488 Å °0.0720141007371 Å °-0.0695499984351 Å °0.0507810056734 Å °0.0364225973369 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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