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- PDB-7ubz: Chymotrypsin digested toxin/immunity complex for a T6SS lipase ef... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ubz
タイトルChymotrypsin digested toxin/immunity complex for a T6SS lipase effector from E. cloacae
要素
  • Ankyrin repeat domain-containing protein
  • T6SS lipase effector
キーワードTOXIN/IMMUNE SYSTEM / lipase / toxin / immunity / methylglyoxal / TOXIN-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性Alpha/Beta hydrolase fold / CITRATE ANION / methylglyoxal / Phospholipase / :
機能・相同性情報
生物種Enterobacter cloacae (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Cuthbert, B.J. / Jensen, S.J. / Goulding, C.W. / Hayes, C.S.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)GM117930 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Advanced glycation end-product crosslinking activates a type VI secretion system phospholipase effector protein.
著者: Jensen, S.J. / Cuthbert, B.J. / Garza-Sanchez, F. / Helou, C.C. / de Miranda, R. / Goulding, C.W. / Hayes, C.S.
履歴
登録2022年3月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年8月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.32024年11月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ankyrin repeat domain-containing protein
C: Ankyrin repeat domain-containing protein
B: T6SS lipase effector
D: T6SS lipase effector
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)119,80816
ポリマ－118,6464
非ポリマー1,16212
水20,3571130
1
A: Ankyrin repeat domain-containing protein
B: T6SS lipase effector
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,9489
ポリマ－59,3232
非ポリマー6257
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4820 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area18990 Å2
手法PISA
2
C: Ankyrin repeat domain-containing protein
D: T6SS lipase effector
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,8617
ポリマ－59,3232
非ポリマー5375
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4180 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area19350 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.172, 120.493, 122.804
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 Ankyrin repeat domain-containing protein / Immunity protein / Tli


分子量: 25497.139 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacter cloacae (バクテリア)
遺伝子: I6L61_16350 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A8F3KJ65
#2: タンパク質 T6SS lipase effector / Tle


分子量: 33826.016 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP residues 172-472 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Treated with chymotrypsin during crystallization
由来: (組換発現) Enterobacter cloacae (バクテリア)
遺伝子: NCTC10005_04014 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0M7ENE2

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非ポリマー , 4種, 1142分子

#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-FLC / CITRATE ANION / シトラ-ト


分子量: 189.100 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H5O7
#5: 化合物 ChemComp-MIE / methylglyoxal / メチルグリオキサ-ル


分子量: 72.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H4O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1130 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.74 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.25 M sodium citrate, 22% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年11月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→38.88 Å / Num. obs: 130201 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 37.1 % / Biso Wilson estimate: 28.19 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.119 / Rpim(I) all: 0.02 / Rrim(I) all: 0.121 / Net I/σ(I): 23.2 / Num. measured all: 4829779 / Scaling rejects: 2012
反射 シェル解像度: 1.75→1.78 Å / 冗長度: 29.3 % / Rmerge(I) obs: 2.725 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique obs: 5526 / CC1/2: 0.733 / Rpim(I) all: 0.497 / Rrim(I) all: 2.772 / % possible all: 85.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.1-4122精密化
XDSデータ削減
Aimless0.7.4データスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 7UC0

7uc0
PDB 未公開エントリ


解像度: 1.75→38.76 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 18.31 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1882 13008 10 %
Rwork0.1642 117034 -
obs0.1666 130042 98.99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 252.18 Å2 / Biso mean: 33.335 Å2 / Biso min: 15.07 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.75→38.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6500 0 73 1130 7703
Biso mean--57.75 42.61 -
残基数----853
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.75-1.770.40623570.36973160351781
1.77-1.790.33574000.29893709410995
1.79-1.810.2854400.27213854429499
1.81-1.830.29834310.244538954326100
1.83-1.860.27044280.222939454373100
1.86-1.880.25634400.21338514291100
1.88-1.910.23784300.197139274357100
1.91-1.940.20574360.188938744310100
1.94-1.970.21694300.18239004330100
1.97-20.21414350.183839034338100
2-2.030.22724270.180739374364100
2.03-2.070.21244270.18063830425798
2.07-2.110.20694360.18238904326100
2.11-2.150.23264430.181239454388100
2.15-2.20.19914350.175138844319100
2.2-2.250.20364490.167539164365100
2.25-2.310.20184200.162839394359100
2.31-2.370.1944430.163139304373100
2.37-2.440.21084450.165539214366100
2.44-2.520.19634210.16533876429799
2.52-2.610.19184430.164339634406100
2.61-2.710.18244380.166539124350100
2.71-2.840.19164330.169739514384100
2.84-2.990.19794400.164739584398100
2.99-3.170.18824470.160939624409100
3.17-3.420.17714380.1563955439399
3.42-3.760.16624390.147339864425100
3.76-4.30.1484490.135340164465100
4.31-5.420.15684460.13540544500100
5.42-38.760.16794620.16384191465399

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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