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- PDB-7uba: Structure of fungal Hop1 CBR domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7uba
タイトルStructure of fungal Hop1 CBR domain
要素HORMA domain-containing protein
キーワードDNA BINDING PROTEIN / meiosis / HORMAD / PHD / winged helix
機能・相同性
機能・相同性情報


meiotic recombination checkpoint signaling / synaptonemal complex assembly / chromosome / nucleus / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / HORMA domain / HORMA domain / HORMA domain profile. / HORMA domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
HORMA domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Vanderwaltozyma polyspora DSM 70294 (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.599 Å
データ登録者Ur, S.N. / Corbett, K.D.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM104141 米国
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2024
タイトル: Chromatin binding by HORMAD proteins regulates meiotic recombination initiation.
著者: Carolyn R Milano / Sarah N Ur / Yajie Gu / Jessie Zhang / Rachal Allison / George Brown / Matthew J Neale / Eelco C Tromer / Kevin D Corbett / Andreas Hochwagen /
要旨: The meiotic chromosome axis coordinates chromosome organization and interhomolog recombination in meiotic prophase and is essential for fertility. In S. cerevisiae, the HORMAD protein Hop1 mediates ...The meiotic chromosome axis coordinates chromosome organization and interhomolog recombination in meiotic prophase and is essential for fertility. In S. cerevisiae, the HORMAD protein Hop1 mediates the enrichment of axis proteins at nucleosome-rich islands through a central chromatin-binding region (CBR). Here, we use cryoelectron microscopy to show that the Hop1 CBR directly recognizes bent nucleosomal DNA through a composite interface in its PHD and winged helix-turn-helix domains. Targeted disruption of the Hop1 CBR-nucleosome interface causes a localized reduction of axis protein binding and meiotic DNA double-strand breaks (DSBs) in axis islands and leads to defects in chromosome synapsis. Synthetic effects with mutants of the Hop1 regulator Pch2 suggest that nucleosome binding delays a conformational switch in Hop1 from a DSB-promoting, Pch2-inaccessible state to a DSB-inactive, Pch2-accessible state to regulate the extent of meiotic DSB formation. Phylogenetic analyses of meiotic HORMADs reveal an ancient origin of the CBR, suggesting that the mechanisms we uncover are broadly conserved.
履歴
登録2022年3月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年3月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年4月10日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HORMA domain-containing protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,9976
ポリマ－24,2391
非ポリマー7595
水3,801211
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.389, 38.917, 68.981
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 109.040, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 HORMA domain-containing protein


分子量: 24238.605 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 317-529 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Vanderwaltozyma polyspora DSM 70294 (菌類)
株: ATCC 22028 / DSM 70294 / BCRC 21397 / CBS 2163 / NBRC 10782 / NRRL Y-8283 / UCD 57-17
遺伝子: Kpol_411p8 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A7TRP1

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非ポリマー , 5種, 216分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-1PE / PENTAETHYLENE GLYCOL / PEG400 / ペンタエチレングリコ-ル


分子量: 238.278 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H22O6 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 211 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.35 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1 M MES pH 6.5, 30% PEG 400

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 12.3.1 / 波長: 1.283 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2015年5月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.283 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.51→32.6 Å / Num. obs: 65701 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 3.34 % / Biso Wilson estimate: 20.07 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rrim(I) all: 0.057 / Net I/σ(I): 13.93
反射 シェル解像度: 1.51→1.61 Å / 冗長度: 1.97 % / Num. unique obs: 7028 / CC1/2: 0.53 / Rrim(I) all: 0.804 / % possible all: 61

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.599→32.6 Å / SU ML: 0.14 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.35 / 位相誤差: 15.84 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1635 4357 7.32 %
Rwork0.1436 55192 -
obs0.1451 59549 98.68 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 79.5 Å2 / Biso mean: 28.0981 Å2 / Biso min: 10.43 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.599→32.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1492 0 1131 211 2834
Biso mean--33.56 37.07 -
残基数----122
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.011560
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3092083
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.053219
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007265
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.549613
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.599-1.61670.25921110.2343153082
1.6167-1.63570.23761110.2245167589
1.6357-1.65570.2411490.2108178595
1.6557-1.67660.24481290.1901183298
1.6766-1.69870.20691630.1781854100
1.6987-1.72190.18141490.16471873100
1.7219-1.74650.18251370.15371809100
1.7465-1.77260.17361520.15971913100
1.7726-1.80030.19681400.14761839100
1.8003-1.82980.18141460.14521919100
1.8298-1.86140.16471510.14391859100
1.8614-1.89520.15861640.13611819100
1.8952-1.93170.1651530.15311897100
1.9317-1.97110.1911380.1431847100
1.9711-2.01390.17341420.14731855100
2.0139-2.06080.16571480.13311848100
2.0608-2.11230.1451460.13251858100
2.1123-2.16940.14861480.13511886100
2.1694-2.23320.15211500.1271860100
2.2332-2.30530.17611460.12951869100
2.3053-2.38770.15051520.12361836100
2.3877-2.48320.16391460.13191861100
2.4832-2.59620.16321440.13021878100
2.5962-2.7330.16781520.13761876100
2.733-2.90410.16541440.15581842100
2.9041-3.12820.14841520.14381852100
3.1282-3.44270.16571450.14951861100
3.4427-3.94010.15261490.1368186699
3.9401-4.96130.14291500.12431857100
4.9613-32.60.15851500.1633183699
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.7211-0.301-0.69152.1072-0.14462.2032-0.0012-0.07710.00140.0174-0.0337-0.1629-0.0460.10130.0070.1125-0.0005-0.0030.0956-0.00590.1379.6855-2.3812-27.7881
21.36160.1369-1.0280.9713-0.20392.4865-0.0108-0.22230.03060.20310.0166-0.0402-0.09230.02880.02190.1410.0026-0.020.1568-0.01420.12840.6195-0.3597-17.4342
31.7976-0.69360.05861.1712-0.41762.3221-0.199-0.4764-0.29810.29640.07110.11750.2888-0.40120.02810.2263-0.01930.03740.31680.06030.2397-9.6881-10.1373-8.9755
41.9905-0.1653-0.33821.5719-0.19822.8781-0.0087-0.00810.1283-0.0062-0.01710.1728-0.1389-0.3440.00910.12820.0204-0.02530.2017-0.00830.1803-8.51732.5721-26.9346
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and resi 319:361A319 - 440
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and resi 362:428A319 - 440
3X-RAY DIFFRACTION3chain A and resi 429:497A319 - 440
4X-RAY DIFFRACTION4chain A and resi 498:524A319 - 440

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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