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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7uar | ||||||
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タイトル | Structure of the SARS-CoV-2 S 6P trimer in complex with the neutralizing antibody Fab fragment, C1717 | ||||||
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![]() | VIRAL PROTEIN / SARS-CoV-2 / N-terminal Domain / NTD / neutralizing antibody | ||||||
機能・相同性 | ![]() Maturation of spike protein / viral translation / Translation of Structural Proteins / Virion Assembly and Release / host cell surface / host extracellular space / suppression by virus of host tetherin activity / Induction of Cell-Cell Fusion / structural constituent of virion / entry receptor-mediated virion attachment to host cell ...Maturation of spike protein / viral translation / Translation of Structural Proteins / Virion Assembly and Release / host cell surface / host extracellular space / suppression by virus of host tetherin activity / Induction of Cell-Cell Fusion / structural constituent of virion / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / host cell endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / receptor-mediated endocytosis of virus by host cell / Attachment and Entry / membrane fusion / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / positive regulation of viral entry into host cell / receptor-mediated virion attachment to host cell / receptor ligand activity / host cell surface receptor binding / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / host cell plasma membrane / virion membrane / identical protein binding / membrane / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å | ||||||
![]() | Barnes, C.O. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Analysis of memory B cells identifies conserved neutralizing epitopes on the N-terminal domain of variant SARS-Cov-2 spike proteins. 著者: Zijun Wang / Frauke Muecksch / Alice Cho / Christian Gaebler / Hans-Heinrich Hoffmann / Victor Ramos / Shuai Zong / Melissa Cipolla / Briana Johnson / Fabian Schmidt / Justin DaSilva / Eva ...著者: Zijun Wang / Frauke Muecksch / Alice Cho / Christian Gaebler / Hans-Heinrich Hoffmann / Victor Ramos / Shuai Zong / Melissa Cipolla / Briana Johnson / Fabian Schmidt / Justin DaSilva / Eva Bednarski / Tarek Ben Tanfous / Raphael Raspe / Kaihui Yao / Yu E Lee / Teresia Chen / Martina Turroja / Katrina G Milard / Juan Dizon / Anna Kaczynska / Anna Gazumyan / Thiago Y Oliveira / Charles M Rice / Marina Caskey / Paul D Bieniasz / Theodora Hatziioannou / Christopher O Barnes / Michel C Nussenzweig / ![]() 要旨: SARS-CoV-2 infection or vaccination produces neutralizing antibody responses that contribute to better clinical outcomes. The receptor-binding domain (RBD) and the N-terminal domain (NTD) of the ...SARS-CoV-2 infection or vaccination produces neutralizing antibody responses that contribute to better clinical outcomes. The receptor-binding domain (RBD) and the N-terminal domain (NTD) of the spike trimer (S) constitute the two major neutralizing targets for antibodies. Here, we use NTD-specific probes to capture anti-NTD memory B cells in a longitudinal cohort of infected individuals, some of whom were vaccinated. We found 6 complementation groups of neutralizing antibodies. 58% targeted epitopes outside the NTD supersite, 58% neutralized either Gamma or Omicron, and 14% were broad neutralizers that also neutralized Omicron. Structural characterization revealed that broadly active antibodies targeted three epitopes outside the NTD supersite including a class that recognized both the NTD and SD2 domain. Rapid recruitment of memory B cells producing these antibodies into the plasma cell compartment upon re-infection likely contributes to the relatively benign course of subsequent infections with SARS-CoV-2 variants, including Omicron. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 646.5 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 517.6 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 26431MC ![]() 7uapC ![]() 7uaqC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-タンパク質 , 1種, 3分子 ABC
#1: タンパク質 | 分子量: 139344.438 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: S, 2 / 細胞株 (発現宿主): Expi293 / 発現宿主: ![]() |
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-抗体 , 2種, 6分子 HDFLEG
#2: 抗体 | 分子量: 24150.164 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() #3: 抗体 | 分子量: 22632.992 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
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-糖 , 3種, 34分子 ![](data/chem/img/NAG.gif)
#4: 多糖 | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose #5: 多糖 | beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | #6: 糖 | ChemComp-NAG / |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: SARS-CoV-2 S 6P + C1717 Fab fragments / タイプ: COMPLEX 詳細: Complex between soluble SARS-CoV-2 S 6P bound to C1717 Fab fragments Entity ID: #1-#3 / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 値: .70 MDa / 実験値: YES |
由来(天然) | 生物種: ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() |
緩衝液 | pH: 8 |
試料 | 濃度: 3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 295 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: COMA FREE |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 平均露光時間: 3 sec. / 電子線照射量: 60 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 4743 |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 1523492 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 636528 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | B value: 112 / プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / Target criteria: CC | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 6XKL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | 最高解像度: 3.5 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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