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- PDB-7u9i: Co-crystal structure of human CARM1 in complex with MT556 inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7u9i
タイトルCo-crystal structure of human CARM1 in complex with MT556 inhibitor
要素Histone-arginine methyltransferase CARM1
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / MTase / Histone arginine methyltransferase / PRMT4 / CARM1 / SGC / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of dendrite development / type I protein arginine methyltransferase / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / histone arginine N-methyltransferase activity / protein methyltransferase activity / regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / replication fork reversal / histone H3R17 methyltransferase activity / histone H3R2 methyltransferase activity / histone H3R8 methyltransferase activity ...negative regulation of dendrite development / type I protein arginine methyltransferase / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / histone arginine N-methyltransferase activity / protein methyltransferase activity / regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / replication fork reversal / histone H3R17 methyltransferase activity / histone H3R2 methyltransferase activity / histone H3R8 methyltransferase activity / histone H3R26 methyltransferase activity / histone H3K37 methyltransferase activity / histone H4R3 methyltransferase activity / histone H4K12 methyltransferase activity / histone H3K56 methyltransferase activity / protein-arginine N-methyltransferase activity / positive regulation of epithelial cell apoptotic process / histone H2AQ104 methyltransferase activity / histone methyltransferase activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / nuclear replication fork / positive regulation of fat cell differentiation / response to cAMP / : / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / BMAL1:CLOCK,NPAS2 activates circadian expression / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / : / Heme signaling / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / PPARA activates gene expression / Cytoprotection by HMOX1 / beta-catenin binding / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / RMTs methylate histone arginines / : / DNA-binding transcription factor binding / methylation / Estrogen-dependent gene expression / transcription coactivator activity / transcription cis-regulatory region binding / chromatin remodeling / positive regulation of cell population proliferation / regulation of DNA-templated transcription / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Histone-arginine methyltransferase CARM1, N-terminal / Coactivator-associated arginine methyltransferase 1 N terminal / Ribosomal protein L11 methyltransferase (PrmA) / : / Arginine methyltransferase oligomerization subdomain / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / PH-like domain superfamily / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-44T / Histone-arginine methyltransferase CARM1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Zeng, H. / Perveen, S. / Dong, A. / Hutchinson, A. / Seitova, A. / Gibson, E. / Hajian, T. / Li, Y. / Gao, Y.D. / Schneider, S. ...Zeng, H. / Perveen, S. / Dong, A. / Hutchinson, A. / Seitova, A. / Gibson, E. / Hajian, T. / Li, Y. / Gao, Y.D. / Schneider, S. / Siliphaivanh, P. / Sloman, D. / Nicholson, B. / Fischer, C. / Hicks, J. / Vedadi, M. / Brown, P.J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Halabelian, L. / Structural Genomics Consortium (SGC)
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Co-crystal structure of human CARM1 in complex with MT556 inhibitor
著者: Zeng, H. / Perveen, S. / Dong, A. / Hutchinson, A. / Seitova, A. / Gibson, E. / Hajian, T. / Li, Y. / Gao, Y.D. / Schneider, S. / Siliphaivanh, P. / Sloman, D. / Nicholson, B. / Fischer, C. / ...著者: Zeng, H. / Perveen, S. / Dong, A. / Hutchinson, A. / Seitova, A. / Gibson, E. / Hajian, T. / Li, Y. / Gao, Y.D. / Schneider, S. / Siliphaivanh, P. / Sloman, D. / Nicholson, B. / Fischer, C. / Hicks, J. / Vedadi, M. / Brown, P.J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Halabelian, L. / Structural Genomics Consortium (SGC)
履歴
登録2022年3月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年1月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-arginine methyltransferase CARM1
B: Histone-arginine methyltransferase CARM1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,01218
ポリマ－78,0672
非ポリマー94516
水3,765209
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3200 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area25260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.269, 98.197, 206.795
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 Histone-arginine methyltransferase CARM1 / Coactivator-associated arginine methyltransferase 1 / Protein arginine N-methyltransferase 4


分子量: 39033.500 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CARM1, PRMT4 / プラスミド: pFBOH-MHL / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q86X55, type I protein arginine methyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-44T / 7-[5-S-(4-{[(4-ethylpyridin-3-yl)methyl]amino}butyl)-5-thio-beta-D-ribofuranosyl]-7H-pyrrolo[2,3-d]pyrimidin-4-amine


分子量: 472.604 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H32N6O3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 14 / 由来タイプ: 合成
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 209 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.06 % / Mosaicity: 0.35 °
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 20% PEG3350, 0.2M di-Sodium Tartrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN A200 / 検出器: CCD / 日付: 2020年1月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→44.35 Å / Num. obs: 49481 / % possible obs: 97 % / 冗長度: 5.2 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.087 / Rpim(I) all: 0.04 / Rrim(I) all: 0.096 / Net I/σ(I): 13.7 / Num. measured all: 258148 / Scaling rejects: 114
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2-2.0550.8361885237710.7130.3910.9271.899.9
8.94-44.355.30.02627965320.9980.0120.02956.685.5

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.8.0258精密化
XDSデータ削減
Aimless0.7.4データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5DXJ

5dxj


解像度: 2→40.21 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.919 / SU B: 5.383 / SU ML: 0.146 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.196 / ESU R Free: 0.188 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.267 2428 4.9 %RANDOM
Rwork0.2033 ---
obs0.2064 47040 96.09 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 101.34 Å2 / Biso mean: 30.477 Å2 / Biso min: 14.93 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.03 Å20 Å2-0 Å2
2--1.19 Å2-0 Å2
3----1.16 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2→40.21 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5170 0 80 210 5460
Biso mean--28.88 35.3 -
残基数----654
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0135419
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0174869
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5071.6347366
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3151.58111271
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.165660
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.74623.022268
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.46715860
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.7331521
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.070.2700
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.026240
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021183
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.321 178 -
Rwork0.279 3589 -
all-3767 -
obs--99.79 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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