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- PDB-7u8d: FKBP12 mutant V55G bound to Rapa*-3Z -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7u8d
タイトルFKBP12 mutant V55G bound to Rapa*-3Z
要素Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A
キーワードISOMERASE/ISOMERASE INHIBITOR / immunophilin / rotamase / protein binding / ISOMERASE-ISOMERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


macrolide binding / activin receptor binding / regulation of skeletal muscle contraction by regulation of release of sequestered calcium ion / cytoplasmic side of membrane / transforming growth factor beta receptor binding / TGFBR1 LBD Mutants in Cancer / type I transforming growth factor beta receptor binding / negative regulation of activin receptor signaling pathway / signaling receptor inhibitor activity / heart trabecula formation ...macrolide binding / activin receptor binding / regulation of skeletal muscle contraction by regulation of release of sequestered calcium ion / cytoplasmic side of membrane / transforming growth factor beta receptor binding / TGFBR1 LBD Mutants in Cancer / type I transforming growth factor beta receptor binding / negative regulation of activin receptor signaling pathway / signaling receptor inhibitor activity / heart trabecula formation / I-SMAD binding / regulation of amyloid precursor protein catabolic process / terminal cisterna / ryanodine receptor complex / 'de novo' protein folding / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / FK506 binding / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / mTORC1-mediated signalling / Calcineurin activates NFAT / regulation of immune response / heart morphogenesis / supramolecular fiber organization / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / sarcoplasmic reticulum membrane / T cell activation / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / sarcoplasmic reticulum / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / calcium channel regulator activity / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / protein maturation / Z disc / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / regulation of protein localization / protein refolding / protein folding / Potential therapeutics for SARS / amyloid fibril formation / transmembrane transporter binding / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-LWR / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.39 Å
データ登録者Wassarman, D.R. / Shokat, K.M.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI) 米国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2022
タイトル: Tissue-restricted inhibition of mTOR using chemical genetics.
著者: Wassarman, D.R. / Bankapalli, K. / Pallanck, L.J. / Shokat, K.M.
履歴
登録2022年3月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年9月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年9月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A
B: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,9966
ポリマ－23,8972
非ポリマー2,0994
水5,332296
1
A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,9983
ポリマ－11,9491
非ポリマー1,0492
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,9983
ポリマ－11,9491
非ポリマー1,0492
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.683, 44.138, 44.403
Angle α, β, γ (deg.)112.140, 97.040, 104.570
Int Tables number1
Space group name H-MP1
Space group name HallP1
Symmetry operation#1: x,y,z

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要素

#1: タンパク質 Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A / PPIase FKBP1A / 12 kDa FK506-binding protein / 12 kDa FKBP / FKBP-12 / Calstabin-1 / FK506-binding ...PPIase FKBP1A / 12 kDa FK506-binding protein / 12 kDa FKBP / FKBP-12 / Calstabin-1 / FK506-binding protein 1A / FKBP-1A / Immunophilin FKBP12 / Rotamase


分子量: 11948.597 Da / 分子数: 2 / 変異: V55G / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FKBP1A, FKBP1, FKBP12 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62942, peptidylprolyl isomerase
#2: 化合物 ChemComp-LWR / (3S,5Z,6R,7E,9R,10R,12R,14S,15E,17E,19E,21S,23S,26R,27R,30R,34aS)-5-(ethoxyimino)-9,27-dihydroxy-3-{(2R)-1-[(1S,3R,4R)-4-hydroxy-3-methoxycyclohexyl]propan-2-yl}-10,21-dimethoxy-6,8,12,14,20,26-hexamethyl-5,6,9,10,12,13,14,21,22,23,24,25,26,27,32,33,34,34a-octadecahydro-3H-23,27-epoxypyrido[2,1-c][1,4]oxazacyclohentriacontine-1,11,28,29(4H,31H)-tetrone


分子量: 957.240 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C53H84N2O13 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 296 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.27 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: sodium tartrate, PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2018年8月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.39→36.6 Å / Num. obs: 46706 / % possible obs: 93.22 % / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 14.91 Å2 / CC1/2: 0.999 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.03888 / Rpim(I) all: 0.02356 / Rrim(I) all: 0.04557 / Net I/σ(I): 18.42
反射 シェル解像度: 1.39→1.44 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.4217 / Mean I/σ(I) obs: 3.14 / Num. unique obs: 4275 / CC1/2: 0.825 / CC star: 0.951 / Rpim(I) all: 0.2585 / Rrim(I) all: 0.496 / % possible all: 85.18

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1FKB

1fkb


解像度: 1.39→36.6 Å / SU ML: 0.1278 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 17.3093
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1723 1705 3.65 %
Rwork0.1468 44999 -
obs0.1477 46704 93.23 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 22.76 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.39→36.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1740 0 80 296 2116
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01541864
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.43332516
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0879272
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0085322
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.5768262
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.39-1.430.23371260.17533366X-RAY DIFFRACTION83.5
1.43-1.480.20351480.16733762X-RAY DIFFRACTION93.45
1.48-1.530.22091380.15733769X-RAY DIFFRACTION93.74
1.53-1.590.17351510.14333756X-RAY DIFFRACTION94.1
1.59-1.660.18241390.14433834X-RAY DIFFRACTION94.51
1.66-1.750.19711510.13983754X-RAY DIFFRACTION94.35
1.75-1.860.16941370.13793778X-RAY DIFFRACTION93.26
1.86-20.17081400.13763781X-RAY DIFFRACTION93.87
2-2.210.161470.13583752X-RAY DIFFRACTION93.19
2.21-2.530.15871390.14363751X-RAY DIFFRACTION93.71
2.53-3.180.16361440.15093799X-RAY DIFFRACTION94.24
3.18-36.60.17141450.15133897X-RAY DIFFRACTION96.88

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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