+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7u48 | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Clavulanic acid-CTX-M-15 | ||||||
Components | Beta-lactamase | ||||||
Keywords | STRUCTURAL PROTEIN / Inhibitor / complex / bacterial resistance / B-lactamase | ||||||
Function / homology | Function and homology information beta-lactam antibiotic catabolic process / beta-lactamase activity / beta-lactamase / response to antibiotic / membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Escherichia coli (E. coli) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.67 Å | ||||||
Authors | Ahmadvand, P. / Kang, C.H. | ||||||
Funding support | United States, 1items
| ||||||
Citation | Journal: Int J Mol Sci / Year: 2022 Title: Characterization of Interactions between CTX-M-15 and Clavulanic Acid, Desfuroylceftiofur, Ceftiofur, Ampicillin, and Nitrocefin. Authors: Ahmadvand, P. / Avillan, J.J. / Lewis, J.A. / Call, D.R. / Kang, C. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 7u48.cif.gz | 173.8 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb7u48.ent.gz | 135.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 7u48.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 7u48_validation.pdf.gz | 2.8 MB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 7u48_full_validation.pdf.gz | 2.8 MB | Display | |
Data in XML | 7u48_validation.xml.gz | 37.6 KB | Display | |
Data in CIF | 7u48_validation.cif.gz | 48.2 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/u4/7u48 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/u4/7u48 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 7u49C 7u4bC 7u57C 4hbtS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
---|---|
Similar structure data | Similarity search - Function & homologyF&H Search |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
2 |
| ||||||||
3 |
| ||||||||
Unit cell |
| ||||||||
Components on special symmetry positions |
|
-Components
#1: Protein | Mass: 31188.607 Da / Num. of mol.: 3 / Mutation: A25P, Q26L Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli (E. coli) / Gene: bla, blaCTX-M-15 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: C7S9T0, beta-lactamase #2: Chemical | #3: Chemical | #4: Chemical | ChemComp-SO4 / #5: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | Y | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.28 Å3/Da / Density % sol: 46.04 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.8 / Details: 300 mM Ammonium sulfate, 30% PEG 4000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 80 K / Serial crystal experiment: N | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 5.0.3 / Wavelength: 1 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 6M / Detector: PIXEL / Date: Apr 13, 2021 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.67→50 Å / Num. obs: 83707 / % possible obs: 84.7 % / Redundancy: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.154 / Rpim(I) all: 0.101 / Rrim(I) all: 0.185 / Χ2: 1.698 / Net I/σ(I): 4.1 / Num. measured all: 252076 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
|
-Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4HBT Resolution: 1.67→49.02 Å / SU ML: 0.3 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / Phase error: 38.51 / Stereochemistry target values: ML
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 263.82 Å2 / Biso mean: 43.1163 Å2 / Biso min: 10.79 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.67→49.02 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14
|