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- PDB-7u2p: Structure of TcdA GTD in complex with RhoA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7u2p
タイトルStructure of TcdA GTD in complex with RhoA
要素
  • Glucosyltransferase TcdA
  • Transforming protein RhoA
キーワードTOXIN / GTD
機能・相同性
機能・相同性情報


RHO GTPases Activate ROCKs / SLIT2:ROBO1 increases RHOA activity / Sema4D mediated inhibition of cell attachment and migration / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / RHO GTPases Activate Rhotekin and Rhophilins / RHO GTPases activate PKNs / Axonal growth stimulation / PCP/CE pathway / RHO GTPases activate KTN1 / Axonal growth inhibition (RHOA activation) ...RHO GTPases Activate ROCKs / SLIT2:ROBO1 increases RHOA activity / Sema4D mediated inhibition of cell attachment and migration / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / RHO GTPases Activate Rhotekin and Rhophilins / RHO GTPases activate PKNs / Axonal growth stimulation / PCP/CE pathway / RHO GTPases activate KTN1 / Axonal growth inhibition (RHOA activation) / PI3K/AKT activation / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / EPHA-mediated growth cone collapse / ERBB2 Regulates Cell Motility / RHOC GTPase cycle / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / negative regulation of synapse assembly / GPVI-mediated activation cascade / EPHB-mediated forward signaling / RHO GTPases activate CIT / RHOA GTPase cycle / Ovarian tumor domain proteases / G alpha (12/13) signalling events / regulation of dendrite development / RHO GTPases Activate Formins / aortic valve formation / alpha-beta T cell lineage commitment / mitotic cleavage furrow formation / bone trabecula morphogenesis / regulation of modification of synaptic structure / endothelial tube lumen extension / skeletal muscle satellite cell migration / positive regulation of vascular associated smooth muscle contraction / angiotensin-mediated vasoconstriction involved in regulation of systemic arterial blood pressure / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / Roundabout signaling pathway / negative regulation of intracellular steroid hormone receptor signaling pathway / regulation of neural precursor cell proliferation / cleavage furrow formation / regulation of modification of postsynaptic actin cytoskeleton / positive regulation of smooth muscle contraction / regulation of osteoblast proliferation / forebrain radial glial cell differentiation / cell junction assembly / apical junction assembly / regulation of systemic arterial blood pressure by endothelin / negative regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / cellular response to chemokine / beta selection / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / negative regulation of cell size / regulation of modification of postsynaptic structure / VEGFA-VEGFR2 Pathway / negative regulation of oxidative phosphorylation / negative regulation of motor neuron apoptotic process / stress-activated protein kinase signaling cascade / apolipoprotein A-I-mediated signaling pathway / GTP metabolic process / positive regulation of podosome assembly / negative regulation of cell-substrate adhesion / positive regulation of alpha-beta T cell differentiation / ossification involved in bone maturation / odontogenesis / motor neuron apoptotic process / positive regulation of leukocyte adhesion to vascular endothelial cell / wound healing, spreading of cells / microtubule depolymerization / apical junction complex / host cell cytosol / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの / negative chemotaxis / Rho GDP-dissociation inhibitor binding / myosin binding / positive regulation of actin filament polymerization / stress fiber assembly / glycosyltransferase activity / regulation of neuron projection development / positive regulation of cytokinesis / androgen receptor signaling pathway / cerebral cortex cell migration / cellular response to cytokine stimulus / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / regulation of calcium ion transport / cleavage furrow / semaphorin-plexin signaling pathway / Rho protein signal transduction / negative regulation of neuron differentiation / mitotic spindle assembly / endothelial cell migration / positive regulation of T cell migration / regulation of microtubule cytoskeleton organization / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / cytoplasmic microtubule organization / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / cysteine-type peptidase activity / skeletal muscle tissue development / positive regulation of stress fiber assembly / cytoskeleton organization / positive regulation of neuron differentiation
類似検索 - 分子機能
TcdA/TcdB toxin, N-terminal helical domain / TcdB toxin N-terminal helical domain / TcdA/TcdB toxin, catalytic glycosyltransferase domain / TcdA/TcdB catalytic glycosyltransferase domain / TcdA/TcdB toxin, pore forming domain / TcdA/TcdB pore forming domain / CGT/MARTX, cysteine protease (CPD) domain / CGT/MARTX, cysteine protease (CPD) domain superfamily / Peptidase C80 family / CGT/MARTX cysteine protease (CPD) domain profile. ...TcdA/TcdB toxin, N-terminal helical domain / TcdB toxin N-terminal helical domain / TcdA/TcdB toxin, catalytic glycosyltransferase domain / TcdA/TcdB catalytic glycosyltransferase domain / TcdA/TcdB toxin, pore forming domain / TcdA/TcdB pore forming domain / CGT/MARTX, cysteine protease (CPD) domain / CGT/MARTX, cysteine protease (CPD) domain superfamily / Peptidase C80 family / CGT/MARTX cysteine protease (CPD) domain profile. / Choline-binding repeat / Putative cell wall binding repeat / Cell wall/choline-binding repeat / Cell wall-binding repeat profile. / Small GTPase Rho / small GTPase Rho family profile. / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / : / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE-GLUCOSE / Toxin A / Transforming protein RhoA
類似検索 - 構成要素
生物種Clostridioides difficile (バクテリア)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.596 Å
データ登録者Baohua, C. / Zheng, L. / Kay, P. / Rongsheng, J.
資金援助 米国, 5件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01AI125704 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01AI139087 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01AI158503 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R21AI156092 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P30 GM124165 米国
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2022
タイトル: Structure of the glucosyltransferase domain of TcdA in complex with RhoA provides insights into substrate recognition.
著者: Chen, B. / Liu, Z. / Perry, K. / Jin, R.
履歴
登録2022年2月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年5月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年5月11日Group: Structure summary / カテゴリ: struct / Item: _struct.title
改定 1.22022年6月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.32023年10月18日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: atom_type / chem_comp_atom ...atom_type / chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
Item: _atom_type.pdbx_N_electrons / _atom_type.pdbx_scat_Z

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glucosyltransferase TcdA
B: Transforming protein RhoA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,9967
ポリマ－83,8112
非ポリマー1,1855
水93752
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5170 Å2
ΔGint-66 kcal/mol
Surface area32260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)114.641, 122.798, 127.474
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Glucosyltransferase TcdA


分子量: 62918.996 Da / 分子数: 1 / 変異: K190A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Clostridioides difficile (バクテリア)
遺伝子: tcdA, toxA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P16154, 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの
#2: タンパク質 Transforming protein RhoA


分子量: 20891.910 Da / 分子数: 1 / 変異: T37N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: Rhoa, Arha, Arha2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9QUI0, small monomeric GTPase

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非ポリマー , 6種, 57分子

#3: 化合物 ChemComp-UPG / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE-GLUCOSE / URIDINE-5'-MONOPHOSPHATE GLUCOPYRANOSYL-MONOPHOSPHATE ESTER / UDP-グルコ-ス


分子量: 566.302 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H24N2O17P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#7: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 52 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.04 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.2 M Ammonium sulfate, 0.1 M MES, pH 5.9, and 10% (w/v) PEG 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年3月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.596→83.799 Å / Num. obs: 27633 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 3.8 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 10.79
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / Rmerge(I) obs: 0.902 / Num. unique obs: 2667 / CC1/2: 0.587

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
REFMAC5.8.0258精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1FTN, 3SRZ

1ftn

3srz


解像度: 2.596→83.799 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.942 / SU B: 14.399 / SU ML: 0.278 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.857 / ESU R Free: 0.296 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2354 1276 4.618 %
Rwork0.2149 26357 -
all0.216 --
obs-27633 98.146 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 60.029 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.628 Å20 Å20 Å2
2---3.849 Å20 Å2
3----0.779 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.596→83.799 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5810 0 71 52 5933
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0040.0125989
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1091.6518108
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.1125719
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.23623.956316
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.466151097
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.1971528
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0890.2801
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.024479
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2150.22758
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3180.24199
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2220.2191
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0860.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.3470.247
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.2880.25
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.1565.9542882
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.8498.933599
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.8136.0763107
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.5149.0334509
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it7.56279.6259114
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRfactor allNum. reflection allFsc freeFsc work% reflection obs (%)WRfactor Rwork
2.596-2.6630.367830.33317960.33420420.5730.62692.01760.318
2.663-2.7360.357960.32618640.32720070.6610.70697.65820.298
2.736-2.8150.3241110.31418350.31419490.7630.75799.84610.291
2.815-2.9020.2691120.29817780.29618930.8160.79699.84150.268
2.902-2.9970.354740.27817730.28118500.7890.8399.83780.25
2.997-3.1020.285850.26116830.26217760.8650.85399.54960.229
3.102-3.2190.369700.25416360.25817110.8260.87199.70780.224
3.219-3.350.334650.24515920.24916620.8620.89199.69920.214
3.35-3.4990.206690.22515090.22515930.9290.92199.05840.205
3.499-3.6690.245940.20914110.21115200.930.94299.01320.189
3.669-3.8670.183630.19513440.19414460.9590.95397.30290.181
3.867-4.1010.195600.18612760.18713840.9510.95696.53180.172
4.101-4.3840.184570.17812360.17813030.9620.96399.23250.167
4.384-4.7340.178350.15311480.15411980.9590.96798.74790.143
4.734-5.1840.216480.16910590.1711230.9490.96398.57520.159
5.184-5.7930.204390.1989640.19810230.9610.95598.0450.186
5.793-6.6840.282430.2488430.259040.9330.9498.00890.226
6.684-8.1730.207350.1956930.1957810.9560.95693.21380.19
8.173-11.5040.11250.1485720.1466160.9830.97796.91560.165
11.504-83.7990.208120.2423450.2413740.9720.95695.45450.259

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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