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- PDB-7u01: Structure of CD148 fibronectin type III domain 2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7u01
タイトルStructure of CD148 fibronectin type III domain 2
要素Receptor-type tyrosine-protein phosphatase eta
キーワードSIGNALING PROTEIN / receptor type protein tyrosine phosphatase
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of Fc receptor mediated stimulatory signaling pathway / contact inhibition / gamma-catenin binding / delta-catenin binding / positive regulation of platelet activation / negative regulation of vascular permeability / platelet-derived growth factor receptor binding / negative regulation of platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / mitogen-activated protein kinase binding / platelet formation ...positive regulation of Fc receptor mediated stimulatory signaling pathway / contact inhibition / gamma-catenin binding / delta-catenin binding / positive regulation of platelet activation / negative regulation of vascular permeability / platelet-derived growth factor receptor binding / negative regulation of platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / mitogen-activated protein kinase binding / platelet formation / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / positive chemotaxis / positive regulation of macrophage chemotaxis / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / oligodendrocyte differentiation / phosphatase activity / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / immunological synapse / positive regulation of focal adhesion assembly / negative regulation of MAP kinase activity / regulation of cell adhesion / vasculogenesis / specific granule membrane / positive regulation of phagocytosis / protein tyrosine phosphatase activity / protein-tyrosine-phosphatase / Negative regulation of FLT3 / protein tyrosine phosphatase activity, metal-dependent / histone H2AXY142 phosphatase activity / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / positive regulation of cell adhesion / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / B cell differentiation / positive regulation of calcium-mediated signaling / axon guidance / negative regulation of cell migration / negative regulation of cell growth / cytokine-mediated signaling pathway / Negative regulation of MET activity / beta-catenin binding / ruffle membrane / positive regulation of tumor necrosis factor production / blood coagulation / cell junction / glucose homeostasis / cell-cell junction / T cell receptor signaling pathway / heart development / angiogenesis / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / nuclear body / cadherin binding / negative regulation of cell population proliferation / Neutrophil degranulation / protein kinase binding / nucleolus / cell surface / signal transduction / extracellular exosome / nucleoplasm / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
PTPRJ, transmembrane domain / TM proximal of protein tyrosine phosphatase, receptor type J / : / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. ...PTPRJ, transmembrane domain / TM proximal of protein tyrosine phosphatase, receptor type J / : / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Receptor-type tyrosine-protein phosphatase eta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.29707910798 Å
データ登録者Zhou, D. / Zhu, J.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM137143 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)HL131836 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of CD148 fibronectin type III domain 1 and 2
著者: Zhou, D. / Zhu, J.
履歴
登録2022年2月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年2月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月23日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase eta
B: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase eta
C: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase eta
D: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase eta


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,8334
ポリマ－67,8334
非ポリマー00
水1,63991
1
A: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase eta


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,9581
ポリマ－16,9581
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase eta


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,9581
ポリマ－16,9581
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase eta


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,9581
ポリマ－16,9581
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase eta


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,9581
ポリマ－16,9581
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)155.068, 155.068, 47.837
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Space group name HallP4abw2nw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x+1/2,z+1/4
#3: y+1/2,-x+1/2,z+3/4
#4: x+1/2,-y+1/2,-z+3/4
#5: -x+1/2,y+1/2,-z+1/4
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11D-417-

HOH

-
要素

#1: タンパク質
Receptor-type tyrosine-protein phosphatase eta / Protein-tyrosine phosphatase eta / R-PTP-eta / Density-enhanced phosphatase 1 / DEP-1 / HPTP eta / ...Protein-tyrosine phosphatase eta / R-PTP-eta / Density-enhanced phosphatase 1 / DEP-1 / HPTP eta / Protein-tyrosine phosphatase receptor type J / R-PTP-J / CD148


分子量: 16958.318 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPRJ, DEP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q12913, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 91 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.29 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5 / 詳細: 0.1M sodium acetate pH4.5, 3M NaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 0.979276 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2016年6月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979276 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.297→50 Å / Num. obs: 26929 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 26.6 % / Biso Wilson estimate: 54.4779195349 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.098 / Net I/σ(I): 22.4
反射 シェル解像度: 2.2971→2.3545 Å / Rmerge(I) obs: 1.1 / Num. unique obs: 1712

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.12_2829精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
AutoSol位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.29707910798→45.7113330479 Å / SU ML: 0.329266292209 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35298695758 / 位相誤差: 31.7182115406
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.260416175608 1997 7.50526157547 %
Rwork0.213740512015 24611 -
obs0.21719288275 26608 99.7750112494 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 69.786072096 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.29707910798→45.7113330479 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3176 0 0 92 3268
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.002405110036483216
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5909772206864365
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0408243326667509
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00319951637898576
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d2.768918487621961
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2971-2.35450.3813422328441390.3572496934961712X-RAY DIFFRACTION99.9460043197
2.3545-2.41820.3877680835361410.3083952677841730X-RAY DIFFRACTION99.8932194341
2.4182-2.48930.3537311364771400.2969143973321733X-RAY DIFFRACTION99.8933333333
2.4893-2.56970.3335538534671410.2819004471791729X-RAY DIFFRACTION99.8931623932
2.5697-2.66150.2958119117751410.2724511367611742X-RAY DIFFRACTION99.8409331919
2.6615-2.76810.3521415932231390.2419614393951709X-RAY DIFFRACTION99.8379254457
2.7681-2.8940.3359428801671410.2360713085931748X-RAY DIFFRACTION99.9470899471
2.894-3.04660.2863703497241430.2275240616621751X-RAY DIFFRACTION99.9472295515
3.0466-3.23740.2897782816951420.2250936521371753X-RAY DIFFRACTION99.947257384
3.2374-3.48730.2703697543421400.211735532211741X-RAY DIFFRACTION99.6820349762
3.4873-3.83810.2316843420751430.2050035389511764X-RAY DIFFRACTION99.6342737722
3.8381-4.3930.2338389782511460.1777798005181797X-RAY DIFFRACTION99.9485596708
4.393-5.53320.2127825132311460.1709116378871798X-RAY DIFFRACTION100
5.5332-45.71130.2348091572861550.2237605178481904X-RAY DIFFRACTION98.6583612841
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 116.185225815 Å / Origin y: 76.2849144805 Å / Origin z: 19.365837285 Å
111213212223313233
T0.362082306195 Å20.00886849199474 Å2-0.00353137135254 Å2-0.379996828523 Å2-0.00925790505182 Å2--0.471913286099 Å2
L0.618048869213 °2-0.123792942192 °2-0.104443769088 °2-0.896395608605 °2-0.0308928309483 °2--0.783823667811 °2
S-0.0118086353143 Å °0.100834544786 Å °0.0641074441785 Å °0.0738865085607 Å °-0.088168575684 Å °0.110729889667 Å °-0.0672926782885 Å °0.0208667303896 Å °0.0920390127626 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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