[日本語] English
万見
- PDB-7tzk: EPS8 SH3 Domain with NleH1 PxxDY Motif -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7tzk
タイトルEPS8 SH3 Domain with NleH1 PxxDY Motif
要素
  • Epidermal growth factor receptor kinase substrate 8
  • T3SS secreted effector NleH homolog
キーワードPROTEIN BINDING / NleH kinase / protein-protein interaction / SH3 domain
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of actin filament length / actin polymerization-dependent cell motility / dendritic cell migration / stereocilium tip / actin crosslink formation / behavioral response to ethanol / barbed-end actin filament capping / regulation of Rho protein signal transduction / stereocilium / positive regulation of ruffle assembly ...regulation of actin filament length / actin polymerization-dependent cell motility / dendritic cell migration / stereocilium tip / actin crosslink formation / behavioral response to ethanol / barbed-end actin filament capping / regulation of Rho protein signal transduction / stereocilium / positive regulation of ruffle assembly / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / NMDA selective glutamate receptor complex / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / exit from mitosis / Rac protein signal transduction / brush border / actin filament bundle assembly / Rho protein signal transduction / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / cellular response to leukemia inhibitory factor / adult locomotory behavior / small GTPase binding / ruffle membrane / regulation of cell shape / actin binding / growth cone / cell cortex / vesicle / postsynaptic density / glutamatergic synapse / extracellular exosome / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Protein kinase OspG, kinase domain / Epidermal growth factor receptor kinase substrate, phosphotyrosine-binding domain / Eps8, SH3 domain / Epidermal growth factor receptor kinase substrate 8-like / SAM domain / : / SAM domain (Sterile alpha motif) / EPS8 spectrin-like domain / Tensin/EPS8 phosphotyrosine-binding domain / Phosphotyrosine-binding domain ...Protein kinase OspG, kinase domain / Epidermal growth factor receptor kinase substrate, phosphotyrosine-binding domain / Eps8, SH3 domain / Epidermal growth factor receptor kinase substrate 8-like / SAM domain / : / SAM domain (Sterile alpha motif) / EPS8 spectrin-like domain / Tensin/EPS8 phosphotyrosine-binding domain / Phosphotyrosine-binding domain / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / SH3 domain / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / PH-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
T3SS secreted effector NleH homolog / Epidermal growth factor receptor kinase substrate 8
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Escherichia coli O127:H6 str. E2348/69 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.43 Å
データ登録者Grishin, A.M. / Cygler, M.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)GSP-48370 カナダ
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2022
タイトル: Targeting of microvillus protein Eps8 by the NleH effector kinases from enteropathogenic E. coli
著者: Pollock, G.L. / Grishin, A.M. / Giogha, C. / Gan, J. / Oates, C.V. / McMillan, P.J. / Gaeta, I. / Tyska, M.J. / Pearson, J.S. / Scott, N.E. / Cygler, M. / Hartland, E.L.
履歴
登録2022年2月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年7月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年8月31日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Epidermal growth factor receptor kinase substrate 8
B: Epidermal growth factor receptor kinase substrate 8
C: T3SS secreted effector NleH homolog
D: T3SS secreted effector NleH homolog


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,4054
ポリマ－17,4054
非ポリマー00
水5,423301
1
A: Epidermal growth factor receptor kinase substrate 8
C: T3SS secreted effector NleH homolog


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,7032
ポリマ－8,7032
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1020 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area5390 Å2
手法PISA
2
B: Epidermal growth factor receptor kinase substrate 8
D: T3SS secreted effector NleH homolog


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,7032
ポリマ－8,7032
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1000 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area5380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)34.681, 35.280, 53.647
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 105.570, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Epidermal growth factor receptor kinase substrate 8


分子量: 7372.294 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EPS8 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q12929
#2: タンパク質・ペプチド T3SS secreted effector NleH homolog


分子量: 1330.440 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Escherichia coli O127:H6 str. E2348/69 (大腸菌)
参照: UniProt: B7ULW4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 301 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 32.28 % / 解説: plates
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 35% PEG 8,000

-
データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08B1-1 / 波長: 1.18064 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年8月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.18064 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.43→35.28 Å / Num. obs: 23092 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 18.35 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Rpim(I) all: 0.037 / Rrim(I) all: 0.067 / Net I/σ(I): 10.3 / Num. measured all: 72959
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.43-1.453.21.042369611660.3460.6811.25199.5
7.83-35.2830.034911620.9980.020.03625.898.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.20_4459精密化
XDSデータ削減
Aimless0.7.4データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1I0C

1i0c


解像度: 1.43→32.28 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.71 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2336 2016 8.74 %
Rwork0.195 21051 -
obs0.1984 23067 98.86 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 105.62 Å2 / Biso mean: 26.1973 Å2 / Biso min: 9.88 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.43→32.28 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1205 0 0 301 1506
Biso mean---33.29 -
残基数----152
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.43-1.470.40641480.39211492164099
1.47-1.510.35321470.35341489163699
1.51-1.550.38221410.29911489163099
1.55-1.60.29881470.258615011648100
1.6-1.660.27881380.24631510164899
1.66-1.720.30321420.25161495163799
1.72-1.80.30191430.241482162599
1.8-1.90.27771460.2031516166299
1.9-2.020.24311330.18261485161898
2.02-2.170.23021420.17411511165399
2.17-2.390.19051460.1751486163298
2.39-2.740.23731490.19461508165798
2.74-3.450.1941410.16361516165798
3.45-32.280.20021530.17321571172499
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.9135-0.212-1.65921.27531.40594.0279-0.0320.1342-0.0778-0.0496-0.0245-0.02960.2062-0.1716-0.04280.16490.0111-0.01660.1548-0.00530.16734.139-1.17318.508
21.55190.0942-0.26091.22820.35651.18760.0130.0347-0.07020.0269-0.04270.0594-0.00990.02940.03640.13670.0086-0.00880.1328-0.00420.13525.231-4.28226.13
31.6191-0.91561.75942.2335-0.39552.44390.04670.43970.0353-0.2808-0.1373-0.08440.03890.12730.14620.13220.01110.00260.17680.01530.16180.39-2.3721.025
40.230.3338-0.49741.0305-1.7474.7677-0.03110.13130.0239-0.1839-0.0801-0.07070.01530.12640.19940.23740.0133-0.00780.17250.00980.1575-8.242-7.027-3.625
51.33120.12320.41291.2547-0.12151.2061-0.0241-0.04370.0828-0.0429-0.04090.009-0.0489-0.02720.07090.20670.0059-0.00180.1457-0.00420.1223-13.285-4.4492.95
63.8856-0.1653-0.50693.0877-0.04111.65040.00660.41560.0575-0.3313-0.1065-0.3409-0.07070.16430.0590.236-0.00150.02750.20580.01320.1507-6.559-6.3351.182
71.27980.08271.26214.0446-1.23083.2497-0.4059-0.1552-0.13380.2680.15240.2884-0.13620.06930.18830.21540.00440.0490.18840.04810.2058-2.465-8.43333.224
84.2435-1.20720.36933.5453-0.89583.7617-0.0679-0.2673-0.10480.0851-0.05460.055-0.0458-0.12810.07480.1978-0.0109-0.01710.1525-0.01950.1484-10.823-0.21613.094
90.1307-0.09070.11750.0562-0.07560.09770.0158-0.0032-0.0141-0.05360.01390.01120.0103-0.017200.19210.0009-0.00080.1881-0.00350.1809-4.417-4.30113.332
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID -2:543 )A-2 - 543
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN A AND RESID 544:576 )A544 - 576
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN A AND RESID 577:591 )A577 - 591
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN B AND RESID -2:543 )B-2 - 543
5X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN B AND RESID 544:576 )B544 - 576
6X-RAY DIFFRACTION6( CHAIN B AND RESID 577:591 )B577 - 591
7X-RAY DIFFRACTION7( CHAIN C AND RESID 121:132 )C121 - 132
8X-RAY DIFFRACTION8( CHAIN D AND RESID 121:132 )D121 - 132
9X-RAY DIFFRACTION9( CHAIN A AND RESID 601:723 ) OR ( CHAIN B AND RESID 601:729 ) OR ( CHAIN C AND RESID 201:225 ) OR ( CHAIN D AND RESID 201:224 )A601 - 723
10X-RAY DIFFRACTION9( CHAIN A AND RESID 601:723 ) OR ( CHAIN B AND RESID 601:729 ) OR ( CHAIN C AND RESID 201:225 ) OR ( CHAIN D AND RESID 201:224 )B601 - 729
11X-RAY DIFFRACTION9( CHAIN A AND RESID 601:723 ) OR ( CHAIN B AND RESID 601:729 ) OR ( CHAIN C AND RESID 201:225 ) OR ( CHAIN D AND RESID 201:224 )C201 - 225
12X-RAY DIFFRACTION9( CHAIN A AND RESID 601:723 ) OR ( CHAIN B AND RESID 601:729 ) OR ( CHAIN C AND RESID 201:225 ) OR ( CHAIN D AND RESID 201:224 )D201 - 224

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る