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- PDB-7tur: Joint X-ray/neutron structure of aspastate aminotransferase (AAT)... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7tur
タイトルJoint X-ray/neutron structure of aspastate aminotransferase (AAT) in complex with pyridoxamine 5'-phosphate (PMP)
要素Aspartate aminotransferase, cytoplasmic
キーワードTRANSFERASE / PLP-dependent enzyme / homodimer / aspartate aminotransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


Aspartate and asparagine metabolism / Malate-aspartate shuttle / glutamate catabolic process to aspartate / phosphatidylserine decarboxylase activity / : / cysteine transaminase / L-cysteine transaminase activity / aspartate biosynthetic process / aspartate catabolic process / glycerol biosynthetic process ...Aspartate and asparagine metabolism / Malate-aspartate shuttle / glutamate catabolic process to aspartate / phosphatidylserine decarboxylase activity / : / cysteine transaminase / L-cysteine transaminase activity / aspartate biosynthetic process / aspartate catabolic process / glycerol biosynthetic process / aspartate metabolic process / glutamate metabolic process / 2-oxoglutarate metabolic process / aspartate transaminase / L-aspartate:2-oxoglutarate aminotransferase activity / oxaloacetate metabolic process / fatty acid homeostasis / response to glucocorticoid / Notch signaling pathway / gluconeogenesis / cellular response to insulin stimulus / pyridoxal phosphate binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Aspartate/other aminotransferase / Aminotransferases, class-I, pyridoxal-phosphate-binding site / Aminotransferases class-I pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase
類似検索 - ドメイン・相同性
DEUTERATED WATER / Chem-PLA / 4'-DEOXY-4'-AMINOPYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Aspartate aminotransferase, cytoplasmic
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法X線回折 / 中性子回折 / シンクロトロン / NUCLEAR REACTOR / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Drago, V.N. / Kovalevsky, A.Y. / Dajnowicz, S. / Mueser, T.C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM137008-01A1 米国
引用
ジャーナル: Chem Sci / 年: 2022
タイトル: An N⋯H⋯N low-barrier hydrogen bond preorganizes the catalytic site of aspartate aminotransferase to facilitate the second half-reaction.
著者: Drago, V.N. / Dajnowicz, S. / Parks, J.M. / Blakeley, M.P. / Keen, D.A. / Coquelle, N. / Weiss, K.L. / Gerlits, O. / Kovalevsky, A. / Mueser, T.C.
#1: ジャーナル: Acta Cryst. / 年: 2009
タイトル: Generalized X-ray and neutron crystallographic analysis: more accurate and complete structures for biological macromolecules
著者: Adams, P.D. / Mustyakimov, M. / Afonine, P.V. / Langan, P.
履歴
登録2022年2月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年9月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aspartate aminotransferase, cytoplasmic
B: Aspartate aminotransferase, cytoplasmic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,7904
ポリマ－93,1642
非ポリマー6262
水6,774376
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8020 Å2
ΔGint4 kcal/mol
Surface area30320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.710, 125.030, 130.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Aspartate aminotransferase, cytoplasmic / cAspAT / Cysteine aminotransferase / cytoplasmic / Cysteine transaminase / cCAT / Glutamate ...cAspAT / Cysteine aminotransferase / cytoplasmic / Cysteine transaminase / cCAT / Glutamate oxaloacetate transaminase 1 / Transaminase A


分子量: 46581.766 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sus scrofa (ブタ) / 遺伝子: GOT1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P00503, aspartate transaminase, cysteine transaminase
#2: 化合物 ChemComp-PLA / 2-[(3-HYDROXY-2-METHYL-5-PHOSPHONOOXYMETHYL-PYRIDIN-4-YLMETHYL)-AMINO]-2-METHYL-SUCCINIC ACID / N-PYRIDOXYL-2-METHYLASPARTIC ACID-5-MONOPHOSPHATE


分子量: 378.272 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H19N2O9P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-PMP / 4'-DEOXY-4'-AMINOPYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / PYRIDOXAMINE-5'-PHOSPHATE / ピリドキサミン5′-りん酸


分子量: 248.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H13N2O5P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-DOD / water / 重水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 376 / 由来タイプ: 天然 / 式: D2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験
手法使用した結晶の数
X線回折1
中性子回折1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.73 %
結晶化温度: 277 K / 手法: batch mode / pH: 7.5
詳細: 40 mM NaOAc (pH 5.4), 2 mM PLP, 9% polyethylene glycol (PEG) 6000, and 10% glycerol. The crystal soaked with 50 mM Tris-HCl (pH 7.5), 5% PEG 6000, 5% glycerol, and 300 mM L-cysteinesulfinate in D2O for 24 h

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-IDSerial crystal experiment
12931N
22931N
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンESRF BM30A11
NUCLEAR REACTORILL LADI III23.10-4.15
検出器
タイプID検出器日付詳細
DECTRIS PILATUS 12M1PIXEL2018年11月15日MIRRORS
MAATEL IMAGINE2IMAGE PLATE2018年10月4日COLLIMATORS
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SiSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2NONELAUELneutron2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
23.11
34.151
反射

Entry-ID: 7TUR

解像度 (Å)Num. obs% possible obs (%)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-IDNet I/σ(I)
1.7-47.39655695.330.039118.3
2.2-55.2133902755.40.16127.5
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsDiffraction-ID% possible all
1.7-1.762.20.373.39507196.5
2.2-2.324.30.3084.44048261.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
nCNS1.0.0精密化
XDSデータスケーリング
XDSデータ削減
PHASER位相決定
LAUEGENデータ削減
LSCALEデータスケーリング
nCNS位相決定
精密化

Biso max: 112.5 Å2 / Biso mean: 29.37 Å2 / Biso min: 6.87 Å2 / % reflection Rfree: 5 % / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 2.5 / 構造決定の手法: 分子置換 / 立体化学のターゲット値: Joint X-ray/neutron ML / 溶媒モデル: CNS bulk solvent model used

開始モデル解像度 (Å)Refine-IDRfactor RfreeRfactor Rfree errorRfactor RworkNum. reflection RfreeNum. reflection RworkNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)Bsol (Å2)ksol (e/Å3)
5VJZ

5vjz

1.7-39.71X-RAY DIFFRACTION0.2330.0040.2034298874971012788575486.447.46730.303141
2.22-39.71NEUTRON DIFFRACTION0.2650.0070.237153231861460153186167.440.5050.532654
Refine analyze
Refine-ID#notag 0
X-RAY DIFFRACTION
FreeObs
Luzzati coordinate error0.220.19
Luzzati d res low-5
Luzzati sigma a0.180.17
Luzzati d res high-1.7
NEUTRON DIFFRACTION
FreeObs
Luzzati coordinate error0.380.33
Luzzati d res low-5
Luzzati sigma a0.560.49
Luzzati d res high-2.22
Refine funct minimized
Refine-IDタイプ
X-RAY DIFFRACTIONJoint X-ray/neutron ML
NEUTRON DIFFRACTIONJoint X-ray/neutron ML
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→39.71 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6560 0 41 376 6977
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_deg25.9
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_impr_deg0.77
NEUTRON DIFFRACTIONx_bond_d0.01
NEUTRON DIFFRACTIONx_angle_deg1
NEUTRON DIFFRACTIONx_torsion_deg25.9
NEUTRON DIFFRACTIONx_torsion_impr_deg0.77
LS精密化 シェル

Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection Rfree% reflection Rfree (%)Rfactor RworkNum. reflection RworkRefine-IDRfactor Rfree errorNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
1.7-1.780.3413534.80.3296949X-RAY DIFFRACTION0.01812511730258.4
1.78-1.870.26646950.2488987X-RAY DIFFRACTION0.01212563945675.3
1.87-1.990.25252850.229943X-RAY DIFFRACTION0.011125901047183.2
1.99-2.140.22855550.21210537X-RAY DIFFRACTION0.01125601109288.3
2.14-2.360.24257650.20910905X-RAY DIFFRACTION0.01126041148191.1
2.36-2.70.24358650.21311167X-RAY DIFFRACTION0.01126531175392.9
2.7-3.40.23560050.20611399X-RAY DIFFRACTION0.01127461199994.1
3.4-39.710.20561250.17511588X-RAY DIFFRACTION0.008131841220092.5
2.22-2.320.35714750.3632793NEUTRON DIFFRACTION0.0295700294051.6
2.32-2.440.3831434.60.3522977NEUTRON DIFFRACTION0.0325679312054.9
2.44-2.60.35516050.3213057NEUTRON DIFFRACTION0.0285651321756.9
2.6-2.80.3561634.70.3113314NEUTRON DIFFRACTION0.0285728347760.7
2.8-3.080.3441884.80.2813714NEUTRON DIFFRACTION0.0255717390268.3
3.08-3.520.222204.90.2124233NEUTRON DIFFRACTION0.0155738445377.6
3.52-4.440.1762444.70.1514907NEUTRON DIFFRACTION0.0115799515188.8
4.44-39.710.1942674.80.1675334NEUTRON DIFFRACTION0.0126048560192.6

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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