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- PDB-7tsq: Structure of Enterobacter cloacae Cap2 bound to CdnD02 C-terminus... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7tsq
タイトルStructure of Enterobacter cloacae Cap2 bound to CdnD02 C-terminus, AMP state
要素
  • Cap2
  • Cyclic AMP-AMP-GMP synthase
キーワードTRANSFERASE / CBASS / ubiquitin E1/E2 / bacterial anti-phage defense / cGAS
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleotide metabolic process / nucleotidyltransferase activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / defense response to virus / GTP binding / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Second Messenger Oligonucleotide or Dinucleotide Synthetase domain / Nucleotidyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE MONOPHOSPHATE / Cyclic AMP-AMP-GMP synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacter cloacae (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.11 Å
データ登録者Ye, Q. / Gu, Y. / Ledvina, H.E. / Quan, Y. / Lau, R.K. / Zhou, H. / Whiteley, A.T. / Corbett, K.D.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM104141 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R21 AI148814 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2023
タイトル: An E1-E2 fusion protein primes antiviral immune signalling in bacteria.
著者: Hannah E Ledvina / Qiaozhen Ye / Yajie Gu / Ashley E Sullivan / Yun Quan / Rebecca K Lau / Huilin Zhou / Kevin D Corbett / Aaron T Whiteley /
要旨: In all organisms, innate immune pathways sense infection and rapidly activate potent immune responses while avoiding inappropriate activation (autoimmunity). In humans, the innate immune receptor ...In all organisms, innate immune pathways sense infection and rapidly activate potent immune responses while avoiding inappropriate activation (autoimmunity). In humans, the innate immune receptor cyclic GMP-AMP synthase (cGAS) detects viral infection to produce the nucleotide second messenger cyclic GMP-AMP (cGAMP), which initiates stimulator of interferon genes (STING)-dependent antiviral signalling. Bacteria encode evolutionary predecessors of cGAS called cGAS/DncV-like nucleotidyltransferases (CD-NTases), which detect bacteriophage infection and produce diverse nucleotide second messengers. How bacterial CD-NTase activation is controlled remains unknown. Here we show that CD-NTase-associated protein 2 (Cap2) primes bacterial CD-NTases for activation through a ubiquitin transferase-like mechanism. A cryo-electron microscopy structure of the Cap2-CD-NTase complex reveals Cap2 as an all-in-one ubiquitin transferase-like protein, with distinct domains resembling eukaryotic E1 and E2 proteins. The structure captures a reactive-intermediate state with the CD-NTase C terminus positioned in the Cap2 E1 active site and conjugated to AMP. Cap2 conjugates the CD-NTase C terminus to a target molecule that primes the CD-NTase for increased cGAMP production. We further demonstrate that a specific endopeptidase, Cap3, balances Cap2 activity by cleaving CD-NTase-target conjugates. Our data demonstrate that bacteria control immune signalling using an ancient, minimized ubiquitin transferase-like system and provide insight into the evolution of the E1 and E2 machinery across domains of life.
履歴
登録2022年1月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年1月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年2月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年2月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32023年4月26日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.42023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cap2
B: Cap2
C: Cyclic AMP-AMP-GMP synthase
D: Cyclic AMP-AMP-GMP synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,1737
ポリマ－55,4554
非ポリマー7193
水3,927218
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7000 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area16170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.695, 76.354, 126.901
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Cap2


分子量: 26394.779 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 363-600 / 変異: C548A / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: N-terminal SNA, C548A, C-terminal GSG
由来: (組換発現) Enterobacter cloacae (バクテリア)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#2: タンパク質・ペプチド Cyclic AMP-AMP-GMP synthase / cGAS/DncV-like nucleotidyltransferase / CD-NTase038


分子量: 1332.526 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 370-381 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacter cloacae (バクテリア)
遺伝子: cdnD02, P853_02262 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P0DSP4, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP


分子量: 347.221 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: AMP*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 218 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.34 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1 M Tris-HCl pH 8.5, 0.2 M MgCl2, and 30% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年11月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.11→126.9 Å / Num. obs: 28304 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 35.74 Å2 / CC1/2: 0.993 / Rmerge(I) obs: 0.146 / Rpim(I) all: 0.062 / Net I/σ(I): 15.3
反射 シェル解像度: 2.11→2.18 Å / Rmerge(I) obs: 0.86 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique obs: 2237 / CC1/2: 0.632 / Rpim(I) all: 0.384

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7TO3

7to3


解像度: 2.11→65.42 Å / SU ML: 0.2059 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.31 / 位相誤差: 21.3722
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2293 1381 4.89 %
Rwork0.2022 26860 -
obs0.2035 28241 99.53 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 47.26 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.11→65.42 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3293 0 47 218 3558
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00813407
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.87844617
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0531520
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007589
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.80811214
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.11-2.190.24771400.25752558X-RAY DIFFRACTION97.4
2.19-2.280.25951390.24392669X-RAY DIFFRACTION99.96
2.28-2.380.2611170.22292662X-RAY DIFFRACTION99.96
2.38-2.510.21771290.20862675X-RAY DIFFRACTION99.89
2.51-2.660.25181520.22312641X-RAY DIFFRACTION99.68
2.66-2.870.24181260.24322657X-RAY DIFFRACTION99.46
2.87-3.160.28421570.22332685X-RAY DIFFRACTION99.65
3.16-3.620.20441360.20062699X-RAY DIFFRACTION99.89
3.62-4.560.19151360.16052756X-RAY DIFFRACTION99.83
4.56-65.420.23311490.19112858X-RAY DIFFRACTION99.6
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -12.3714623366 Å / Origin y: -6.73785184655 Å / Origin z: 12.8618877577 Å
111213212223313233
T0.17947388677 Å2-0.0189490879686 Å20.0194774688761 Å2-0.214747820884 Å2-0.0285714392405 Å2--0.225300094274 Å2
L1.32885387849 °2-0.137723184716 °20.306380959974 °2-1.63568356188 °2-0.164098588477 °2--1.16191083133 °2
S8.14557548183E-5 Å °-0.139017585906 Å °0.259587703231 Å °0.120886436884 Å °-0.0164366123403 Å °0.113075484281 Å °-0.113726789895 Å °0.00552098250373 Å °-0.000191305400153 Å °
精密化 TLSグループSelection details: chain A or chain B or chain C or chain D

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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