[English] 日本語
Yorodumi- PDB-7tif: 2.85 Angstroem crystal structure of Arginyltransferase 1 (ATE1) f... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7tif | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | 2.85 Angstroem crystal structure of Arginyltransferase 1 (ATE1) from Saccharomyces cerevisiae | ||||||
Components | Arginyl-tRNA--protein transferase 1 | ||||||
Keywords | TRANSFERASE / arginylation / tRNA / GNAT | ||||||
Function / homology | Function and homology information arginyltransferase / arginyl-tRNA--protein transferase activity / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.85 Å | ||||||
Authors | Van, V. / Ejimogu, N.-E. / Smith, A.T. | ||||||
Funding support | United States, 1items
| ||||||
Citation | Journal: J.Mol.Biol. / Year: 2022 Title: The Structure of Saccharomyces cerevisiae Arginyltransferase 1 (ATE1). Authors: Van, V. / Ejimogu, N.E. / Bui, T.S. / Smith, A.T. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 7tif.cif.gz | 2.3 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb7tif.ent.gz | 1.9 MB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 7tif.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 7tif_validation.pdf.gz | 702.8 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 7tif_full_validation.pdf.gz | 871.8 KB | Display | |
Data in XML | 7tif_validation.xml.gz | 208.1 KB | Display | |
Data in CIF | 7tif_validation.cif.gz | 274.7 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ti/7tif ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ti/7tif | HTTPS FTP |
-Related structure data
Similar structure data | Similarity search - Function & homologyF&H Search |
---|
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||||||
2 |
| ||||||||||||
3 |
| ||||||||||||
4 |
| ||||||||||||
5 |
| ||||||||||||
6 |
| ||||||||||||
7 |
| ||||||||||||
8 |
| ||||||||||||
9 |
| ||||||||||||
10 |
| ||||||||||||
11 |
| ||||||||||||
12 |
| ||||||||||||
Unit cell |
|
-Components
#1: Protein | Mass: 59954.367 Da / Num. of mol.: 12 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) Strain: ATCC 204508 / S288c / Gene: ATE1, YGL017W / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P16639, arginyltransferase #2: Chemical | ChemComp-SO4 / #3: Chemical | ChemComp-GOL / #4: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | N | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.29 Å3/Da / Density % sol: 62.62 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 2.0 M ammonium sulfate, 2.5 % isopropanol, 1 mM dithiotreitol |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 21-ID-F / Wavelength: 0.97872 Å |
Detector | Type: RAYONIX MX-300 / Detector: CCD / Date: Oct 6, 2020 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97872 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.85→68.23 Å / Num. obs: 216864 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 7.7 % / Biso Wilson estimate: 75.44 Å2 / CC1/2: 0.997 / Net I/σ(I): 11.1 |
Reflection shell | Resolution: 2.85→2.952 Å / Num. unique obs: 21570 / CC1/2: 0.33 |
-Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: AlphaFold Resolution: 2.85→65.25 Å / SU ML: 0.4166 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 26.8599 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 88.5 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.85→65.25 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell |
|