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- PDB-7t7i: EBV nuclear egress complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7t7i
タイトルEBV nuclear egress complex
要素
  • Nuclear egress protein 1
  • Nuclear egress protein 2
キーワードVIRAL PROTEIN / membrane budding / herpesvirus / nuclear egress complex
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell nuclear inner membrane / viral budding from nuclear membrane / membrane => GO:0016020 / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Herpesvirus viron egress-type / Herpesvirus virion protein U34 / Herpesvirus UL31 / Herpesvirus UL31-like protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Nuclear egress protein 2 / Nuclear egress protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Human herpesvirus 4 strain B95-8 (ヘルペスウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.97 Å
データ登録者Thorsen, M.K. / Heldwein, E.E.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)NIH089 米国
引用ジャーナル: Plos Pathog. / 年: 2022
タイトル: The nuclear egress complex of Epstein-Barr virus buds membranes through an oligomerization-driven mechanism.
著者: Thorsen, M.K. / Draganova, E.B. / Heldwein, E.E.
履歴
登録2021年12月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年7月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年10月26日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Nuclear egress protein 2
B: Nuclear egress protein 1
C: Nuclear egress protein 2
D: Nuclear egress protein 1
E: Nuclear egress protein 2
F: Nuclear egress protein 1
G: Nuclear egress protein 2
H: Nuclear egress protein 1
I: Nuclear egress protein 2
J: Nuclear egress protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)253,83415
ポリマ－253,50710
非ポリマー3275
水543
1
A: Nuclear egress protein 2
B: Nuclear egress protein 1
ヘテロ分子


  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: assay for oligomerization, Oligomerization is required for NEC-mediated budding of HSV-1 NEC in vivo and in vitro. Mutation of residues at the oligomeric interface in HSV-1 reduces budding. ...根拠: assay for oligomerization, Oligomerization is required for NEC-mediated budding of HSV-1 NEC in vivo and in vitro. Mutation of residues at the oligomeric interface in HSV-1 reduces budding. In EBV NEC, mutation of residues at the hypothesized oligomeric interface also reduce budding.
  • 50.8 kDa, 2 ポリマー
  • Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,7673
ポリマ－50,7012
非ポリマー651
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Nuclear egress protein 2
B: Nuclear egress protein 1
G: Nuclear egress protein 2
H: Nuclear egress protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,5346
ポリマ－101,4034
非ポリマー1312
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Nuclear egress protein 2
D: Nuclear egress protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,7673
ポリマ－50,7012
非ポリマー651
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
C: Nuclear egress protein 2
D: Nuclear egress protein 1
E: Nuclear egress protein 2
F: Nuclear egress protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,5346
ポリマ－101,4034
非ポリマー1312
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
E: Nuclear egress protein 2
F: Nuclear egress protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,7673
ポリマ－50,7012
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
6
G: Nuclear egress protein 2
H: Nuclear egress protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,7673
ポリマ－50,7012
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
7
I: Nuclear egress protein 2
J: Nuclear egress protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,7673
ポリマ－50,7012
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)238.153, 238.153, 137.532
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Space group name HallP4nw2abw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x+1/2,z+3/4
#3: y+1/2,-x+1/2,z+1/4
#4: x+1/2,-y+1/2,-z+1/4
#5: -x+1/2,y+1/2,-z+3/4
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z+1/2
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1(chain "A" and (resid 1 through 174 or resid 176 through 180 or resid 182 through 194))
d_2ens_1(chain "C" and (resid 1 through 174 or resid 176 through 180 or resid 182 through 194))
d_3ens_1(chain "E" and (resid 1 through 174 or resid 176 through 180 or resid 182 through 194))
d_4ens_1(chain "G" and (resid 1 through 174 or resid 176 through 180 or resid 182 through 194))
d_1ens_2(chain "B" and (resid 78 through 150 or resid 157...
d_2ens_2(chain "D" and (resid 78 through 150 or resid 157...
d_3ens_2chain "F"
d_4ens_2(chain "H" and (resid 78 through 150 or resid 157...

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg label comp-IDEnd label comp-IDLabel asym-IDLabel seq-ID
d_11ens_1METALAA1 - 174
d_12ens_1LYSVALA176 - 180
d_13ens_1ASPSERA182 - 194
d_21ens_1METALAD1 - 174
d_22ens_1LYSVALD176 - 180
d_23ens_1ASPSERD182 - 194
d_31ens_1METALAG1 - 174
d_32ens_1LYSVALG176 - 180
d_33ens_1ASPSERG182 - 194
d_41ens_1METALAJ1 - 174
d_42ens_1LYSVALJ176 - 180
d_43ens_1ASPSERJ182 - 194
d_11ens_2ASPASNB1 - 73
d_12ens_2PROPHEB80 - 83
d_13ens_2THRVALB86 - 94
d_14ens_2ILEPROB98 - 177
d_15ens_2LEUVALB181 - 194
d_16ens_2ASNALAB206 - 215
d_17ens_2GLYASNB222 - 239
d_21ens_2ASPASNE2 - 74
d_22ens_2PROPHEE81 - 84
d_23ens_2THRVALE87 - 95
d_24ens_2ILEPROE99 - 178
d_25ens_2LEUVALE182 - 195
d_26ens_2ASNALAE207 - 216
d_27ens_2GLYASNE223 - 240
d_31ens_2ASPASNH1 - 208
d_41ens_2ASPASNK1 - 73
d_42ens_2PROPHEK80 - 83
d_43ens_2THRVALK86 - 94
d_44ens_2ILEPROK98 - 177
d_45ens_2LEUVALK181 - 194
d_46ens_2ASNALAK206 - 215
d_47ens_2GLYASNK222 - 239

NCSアンサンブル:
ID
ens_1
ens_2

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.786694351815, -0.0626085231385, -0.614159726499), (-0.426064572917, 0.664863401164, -0.613535359614), (0.446744867377, 0.744336503621, 0.496369008752)3.53008691691, -55.2249787126, -29.1887218006
2given(0.763572180787, 0.511238045388, -0.394453020874), (-0.635358959172, 0.485835819005, -0.600235412128), (-0.115223772413, 0.708942323408, 0.695790388229)-46.3440526501, -45.3221549114, -65.5223594909
3given(0.760259018993, 0.555922773699, 0.336089413285), (-0.596587405466, 0.802230932651, 0.0225609915001), (-0.257079154502, -0.217658908342, 0.941559827064)-61.0746351469, -23.0939723086, 2.33892538513
4given(0.84273747509, -0.214204377466, -0.49387248633), (-0.341491279819, 0.496483018778, -0.798052828999), (0.416145712325, 0.841202173523, 0.345255918666)13.6808713303, -51.0250758076, -37.8032150209
5given(0.709294327782, 0.589090958141, -0.387134859724), (-0.677261329455, 0.417190951103, -0.606027063704), (-0.195495903283, 0.692043028543, 0.6948797007)-49.8291199785, -45.2646163086, -68.8290177882
6given(0.793191071973, 0.557557453978, 0.24490326428), (-0.550946458115, 0.828350452217, -0.101457028353), (-0.259433852132, -0.0544537769577, 0.964224487629)-62.2009302068, -24.8969894761, -2.16072527643

-
要素

#1: タンパク質
Nuclear egress protein 2


分子量: 22109.516 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human herpesvirus 4 strain B95-8 (ヘルペスウイルス)
株: B95-8 / 遺伝子: NEC2, BFRF1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P03185
#2: タンパク質
Nuclear egress protein 1


分子量: 28591.883 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human herpesvirus 4 strain B95-8 (ヘルペスウイルス)
株: B95-8 / 遺伝子: NEC1, BFLF2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CK47
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.47 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 20 mM HEPES pH 8.0, 100 mM NaCl, 0.5 mM TCEP in the hanging drop. 25% PEG 3350, 0.1 M Tris-HCl pH 8.5, 0.2 M Li2SO4 in the reservoir.

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 1.2822 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年4月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.2822 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.97→168.54 Å / Num. obs: 34632 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 15 % / Biso Wilson estimate: 166.56 Å2 / CC1/2: 0.991 / CC star: 0.989 / Rmerge(I) obs: 0.285 / Rpim(I) all: 0.079 / Rrim(I) all: 0.305 / Net I/σ(I): 10.3
反射 シェル解像度: 3.97→4.19 Å / 冗長度: 15.8 % / Rmerge(I) obs: 3.213 / Num. unique obs: 4965 / Rpim(I) all: 0.852 / Rrim(I) all: 3.403 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
AutoSol位相決定
PHASER位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3.97→106.52 Å / SU ML: 0.6417 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 33.0528
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3081 2000 5.79 %
Rwork0.2699 32523 -
obs0.2722 34523 99.54 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 200.07 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.97→106.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16118 0 5 3 16126
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.003116452
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.745422242
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04582580
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00542840
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.54026073
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)
ens_1d_2AX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS1.73956204413
ens_1d_3AX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS2.00404556097
ens_1d_4AX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS1.64988122604
ens_2d_2BX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS2.98373763197
ens_2d_3BX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS2.44544547164
ens_2d_4BX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS2.24786833883
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.97-4.070.40541340.37462177X-RAY DIFFRACTION94.79
4.07-4.180.41111410.33892289X-RAY DIFFRACTION99.51
4.18-4.30.37541400.31942289X-RAY DIFFRACTION100
4.3-4.440.31851410.28912294X-RAY DIFFRACTION100
4.44-4.60.321410.27322292X-RAY DIFFRACTION100
4.6-4.790.27911430.26242311X-RAY DIFFRACTION99.96
4.79-50.26121410.24092307X-RAY DIFFRACTION100
5-5.270.30251440.26032327X-RAY DIFFRACTION99.96
5.27-5.60.35191410.27442310X-RAY DIFFRACTION100
5.6-6.030.36481440.31032325X-RAY DIFFRACTION100
6.03-6.640.33751440.30432340X-RAY DIFFRACTION100
6.64-7.60.32321440.28682365X-RAY DIFFRACTION99.96
7.6-9.570.26151480.24232391X-RAY DIFFRACTION99.96
9.57-106.520.29051540.24762506X-RAY DIFFRACTION99.33
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -57.8658918318 Å / Origin y: 9.70053022895 Å / Origin z: -17.5723996153 Å
111213212223313233
T1.74264028557 Å2-0.145520243627 Å2-0.122284690418 Å2-1.53396061862 Å20.260761257047 Å2--1.8375629811 Å2
L1.14903158537 °2-0.329834287964 °2-0.0934488293861 °2-0.500060793193 °2-0.0174049451236 °2--0.568829184667 °2
S0.0423914664248 Å °-0.0720602331069 Å °-0.139765582788 Å °-0.194038269732 Å °0.0212979160816 Å °0.469562017655 Å °0.0356470335615 Å °-0.200648015422 Å °3.43143969338E-6 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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