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万見
- PDB-7t5q: Cryo-EM Structure of a Transition State of Arp2/3 Complex Activation -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7t5q
タイトルCryo-EM Structure of a Transition State of Arp2/3 Complex Activation
要素
  • (Actin-related protein ...) x 7
  • (F-actin-capping protein subunit ...) x 2
  • Actin, alpha skeletal muscle
キーワードCONTRACTILE PROTEIN / actin / ATPase / actin related protein / arp / cytoskeleton / Arp2-3 complex / actin nucleation / actin branching / CapZ
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of membrane tubulation / spindle localization / membrane invagination / plasma membrane tubulation / muscle cell projection membrane / EPHB-mediated forward signaling / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / postsynaptic actin cytoskeleton organization / Arp2/3 protein complex ...negative regulation of membrane tubulation / spindle localization / membrane invagination / plasma membrane tubulation / muscle cell projection membrane / EPHB-mediated forward signaling / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / postsynaptic actin cytoskeleton organization / Arp2/3 protein complex / negative regulation of lymphocyte migration / actin nucleation / Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / positive regulation of clathrin-dependent endocytosis / vesicle transport along actin filament / F-actin capping protein complex / WASH complex / regulation of cell projection assembly / actin cap / postsynapse organization / vesicle organization / regulation of actin filament polymerization / Clathrin-mediated endocytosis / vesicle budding from membrane / cell junction assembly / dendritic spine morphogenesis / positive regulation of chemotaxis / barbed-end actin filament capping / actin polymerization or depolymerization / RHOD GTPase cycle / regulation of cell morphogenesis / RHOF GTPase cycle / regulation of postsynapse organization / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / positive regulation of filopodium assembly / Neutrophil degranulation / protein-containing complex localization / lamellipodium assembly / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / cytoskeletal motor activator activity / myosin heavy chain binding / tropomyosin binding / actin filament bundle / troponin I binding / filamentous actin / mesenchyme migration / positive regulation of actin filament polymerization / cortical cytoskeleton / cell leading edge / skeletal muscle myofibril / brush border / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / actin filament bundle assembly / striated muscle thin filament / skeletal muscle thin filament assembly / cilium assembly / actin monomer binding / sperm head-tail coupling apparatus / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / positive regulation of lamellipodium assembly / COPI-mediated anterograde transport / skeletal muscle fiber development / cytoskeletal protein binding / cell projection / stress fiber / titin binding / actin filament polymerization / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / cytoskeleton organization / MHC class II antigen presentation / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / sarcomere / response to bacterium / filopodium / actin filament / structural constituent of cytoskeleton / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / Schaffer collateral - CA1 synapse / calcium-dependent protein binding / actin filament binding / cell migration / regulation of protein localization / lamellipodium / synaptic vesicle membrane / actin cytoskeleton / site of double-strand break / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / actin binding / actin cytoskeleton organization / cell body / protein-containing complex assembly / cytoplasmic vesicle / cell cortex / cytoskeleton / protein-macromolecule adaptor activity / endosome / neuron projection / postsynaptic density
類似検索 - 分子機能
Yope Regulator; Chain: A, - #20 / Actin nucleation-promoting factor WAS, C-terminal / WASP family, EVH1 domain / Yope Regulator; Chain: A, / Actin-related protein 2/3 complex subunit 5 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 2 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 3 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 4 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 1 / Arp2/3 complex subunit 2/4 ...Yope Regulator; Chain: A, - #20 / Actin nucleation-promoting factor WAS, C-terminal / WASP family, EVH1 domain / Yope Regulator; Chain: A, / Actin-related protein 2/3 complex subunit 5 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 2 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 3 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 4 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 1 / Arp2/3 complex subunit 2/4 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 5 superfamily / Actin-related protein 2/3 complex subunit 3 superfamily / Arp2/3 complex, 34 kD subunit p34-Arc / ARP2/3 complex ARPC3 (21 kDa) subunit / ARP2/3 complex 16 kDa subunit (p16-Arc) / ARP2/3 complex 20 kDa subunit (ARPC4) / Wiskott Aldrich syndrome homology region 2 / WH2 motif / F-actin-capping protein subunit beta / F-actin capping protein, beta subunit, conserved site / F-actin-capping protein subunit beta, N-terminal domain / F-actin capping protein, beta subunit / F-actin capping protein beta subunit signature. / F-actin capping protein, alpha subunit, conserved site / F-actin capping protein alpha subunit signature 1. / F-actin capping protein alpha subunit signature 2. / F-actin-capping protein subunit alpha / F-actin-capping protein subunit alpha/beta / F-actin-capping protein subunit alpha/beta, domain 2 / F-actin capping protein, alpha subunit, domain 1 / F-actin capping protein alpha subunit / WH1/EVH1 domain / WH2 domain / WH1 domain / WH1 domain profile. / WASP homology region 1 / WH2 domain profile. / CRIB domain superfamily / P21-Rho-binding domain / CRIB domain profile. / P21-Rho-binding domain / CRIB domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / ATPase, nucleotide binding domain / PH-like domain superfamily / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Actin-related protein 2 / F-actin-capping protein subunit beta / F-actin-capping protein subunit alpha-1 / Actin-related protein 3 / Actin, alpha skeletal muscle / Actin-related protein 2/3 complex subunit 4 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 1A / Actin-related protein 2/3 complex subunit 2 ...ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Actin-related protein 2 / F-actin-capping protein subunit beta / F-actin-capping protein subunit alpha-1 / Actin-related protein 3 / Actin, alpha skeletal muscle / Actin-related protein 2/3 complex subunit 4 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 1A / Actin-related protein 2/3 complex subunit 2 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 5 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 3 / Actin nucleation-promoting factor WASL
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
Bos taurus (ウシ)
Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Rebowski, G. / van Eeuwen, T. / Boczkowska, M. / Dominguez, R.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01-GM07391 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)T32-GM008275 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)F31-HL146077 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2023
タイトル: Transition State of Arp2/3 Complex Activation by Actin-Bound Dimeric Nucleation-Promoting Factor.
著者: Trevor van Eeuwen / Malgorzata Boczkowska / Grzegorz Rebowski / Peter J Carman / Fred E Fregoso / Roberto Dominguez /
要旨: Arp2/3 complex generates branched actin networks that drive fundamental processes such as cell motility and cytokinesis. The complex comprises seven proteins, including actin-related proteins (Arps) ...Arp2/3 complex generates branched actin networks that drive fundamental processes such as cell motility and cytokinesis. The complex comprises seven proteins, including actin-related proteins (Arps) 2 and 3 and five scaffolding proteins (ArpC1-ArpC5) that mediate interactions with a pre-existing (mother) actin filament at the branch junction. Arp2/3 complex exists in two main conformations, inactive with the Arps interacting end-to-end and active with the Arps interacting side-by-side like subunits of the short-pitch helix of the actin filament. Several cofactors drive the transition toward the active state, including ATP binding to the Arps, WASP-family nucleation-promoting factors (NPFs), actin monomers, and binding of Arp2/3 complex to the mother filament. The precise contribution of each cofactor to activation is poorly understood. We report the 3.32-Å resolution cryo-electron microscopy structure of a transition state of Arp2/3 complex activation with bound constitutively dimeric NPF. Arp2/3 complex-binding region of the NPF N-WASP was fused C-terminally to the α and β subunits of the CapZ heterodimer. One arm of the NPF dimer binds Arp2 and the other binds actin and Arp3. The conformation of the complex is intermediate between those of inactive and active Arp2/3 complex. Arp2, Arp3, and actin also adopt intermediate conformations between monomeric (G-actin) and filamentous (F-actin) states, but only actin hydrolyzes ATP. In solution, the transition complex is kinetically shifted toward the short-pitch conformation and has higher affinity for F-actin than inactive Arp2/3 complex. The results reveal how all the activating cofactors contribute in a coordinated manner toward Arp2/3 complex activation.
履歴
登録2021年12月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年6月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年8月2日Group: Structure summary / カテゴリ: struct / Item: _struct.title
改定 1.22024年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author / em_3d_fitting_list / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin-related protein 3
B: Actin-related protein 2
C: Actin-related protein 2/3 complex subunit 1A
D: Actin-related protein 2/3 complex subunit 2
E: Actin-related protein 2/3 complex subunit 3
F: Actin-related protein 2/3 complex subunit 4
G: Actin-related protein 2/3 complex subunit 5
H: Actin, alpha skeletal muscle
I: F-actin-capping protein subunit alpha-1/Actin nucleation-promoting factor WASL chimera
J: F-actin-capping protein subunit beta/Actin nucleation-promoting factor WASL chimera
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)345,22516
ポリマ－343,71110
非ポリマー1,5146
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: native gel electrophoresis
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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Actin-related protein ... , 7種, 7分子 ABCDEFG

#1: タンパク質 Actin-related protein 3 / Actin-2 / Actin-like protein 3


分子量: 47428.031 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P61157
#2: タンパク質 Actin-related protein 2 / Actin-like protein 2


分子量: 44818.711 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: A7MB62
#3: タンパク質 Actin-related protein 2/3 complex subunit 1A


分子量: 41594.238 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: Q1JP79
#4: タンパク質 Actin-related protein 2/3 complex subunit 2 / Arp2/3 complex 34 kDa subunit / p34-ARC


分子量: 34402.043 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: Q3MHR7
#5: タンパク質 Actin-related protein 2/3 complex subunit 3 / Arp2/3 complex 21 kDa subunit / p21-ARC


分子量: 20572.666 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: Q3T035
#6: タンパク質 Actin-related protein 2/3 complex subunit 4 / Arp2/3 complex 20 kDa subunit / p20-ARC


分子量: 19697.047 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: Q148J6
#7: タンパク質 Actin-related protein 2/3 complex subunit 5 / Arp2/3 complex 16 kDa subunit / p16-ARC


分子量: 16251.308 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: Q3SYX9

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タンパク質 , 1種, 1分子 H

#8: タンパク質 Actin, alpha skeletal muscle / Alpha-actin-1


分子量: 41875.633 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: P68135

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F-actin-capping protein subunit ... , 2種, 2分子 IJ

#9: タンパク質 F-actin-capping protein subunit alpha-1/Actin nucleation-promoting factor WASL chimera / CapZ alpha-1 / Neural Wiskott-Aldrich syndrome protein / N-WASP


分子量: 39600.566 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト), (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ)
遺伝子: CAPZA1, Wasl / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P52907, UniProt: Q91YD9
#10: タンパク質 F-actin-capping protein subunit beta/Actin nucleation-promoting factor WASL chimera / CapZ beta / Neural Wiskott-Aldrich syndrome protein / N-WASP


分子量: 37470.754 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト), (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ)
遺伝子: CAPZB, Wasl / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P47756, UniProt: Q91YD9

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非ポリマー , 3種, 6分子

#11: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#12: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#13: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来詳細
1bovine Arp2/3 complex and Actin, CapZCOMPLEX#1-#100MULTIPLE SOURCES
2bovine Arp2/3COMPLEX#1-#71NATURAL
3Actin skeletal muscleCOMPLEX#81NATURAL
4F-actin-capping proteinCOMPLEX#9-#101RECOMBINANTsubunit alpha and beta
分子量値: 0.2489 MDa / 実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID器官
22Bos taurus (ウシ)9913brain
33Oryctolagus cuniculus (ウサギ)9986
44Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
13Escherichia coli (大腸菌)562
24Escherichia coli (大腸菌)562
緩衝液pH: 7
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mMHEPESC8H18N2O4S1
2100 mMsodium chlorideNaCl1
31 mMDithiothreitolHSCH2CH(OH)CH(OH)CH2SH1
4.2 mMAdenosine triphosphate disodium saltC10H14N5O13P3Na21
5.2 mMmagnesium chlorideMgCl21
試料濃度: 5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: This sample was monodisperse.
急速凍結装置: LEICA EM CPC / 凍結剤: ETHANE
詳細: Grids were manually blotted for 3 seconds with Whatman 41 filter paper and manually plunged using a Leica EM CPC manual plunger.

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
詳細: Data were collected in super-resolution mode with an illuminated area of 1.01 um, nominal dose of 40 e-/A^2, a dose rate of 4.87 e-/s/pixel, and 2 or 5 exposures per hole by image shift.
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 165000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 2.6 sec. / 電子線照射量: 50 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 9661
電子光学装置エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV
画像スキャン横: 5760 / 縦: 4092 / 動画フレーム数/画像: 40 / 利用したフレーム数/画像: 1-40

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1cryoSPARC2.12.4粒子像選択
2Latitude画像取得
4CTFFIND4.1.13CTF補正
5cryoSPARC2.12.4CTF補正
8Cootモデルフィッティング
10PHENIXモデル精密化
11RELION3.1初期オイラー角割当
12RELION3.1最終オイラー角割当
13RELION3.1分類
14cryoSPARC4３次元再構成non-uniform refinement
画像処理詳細: Super resolution mode; micrographs binned during motion correction
CTF補正詳細: CTF correction was done in cryoSPARC for intial 2D classification and then repeated in CTFFIND4 (Relion) for classification and final reconstruction.
タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 4485066 / 詳細: Particles autopicked in cryoSPARC
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 269760 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 詳細: Composite map after multibody refinement / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 132 / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / Target criteria: correlation
原子モデル構築PDB-ID: 4JD2

4jd2


Accession code: 4JD2 / Source name: PDB / タイプ: experimental model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00522141
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.83429965
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d6.0432946
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0493295
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0063845

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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