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万見
- PDB-7t5h: Structure of rabies virus phosphoprotein C-terminal domain, wild type -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7t5h
タイトルStructure of rabies virus phosphoprotein C-terminal domain, wild type
要素Phosphoprotein
キーワードVIRAL PROTEIN / rabies / phosphoprotein / virus / lyssavirus
機能・相同性
機能・相同性情報


microtubule-dependent intracellular transport of viral material towards nucleus / viral transcription / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT1 activity / virion component / host cell / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of TBK1 activity / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / host cell cytoplasm / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway ...microtubule-dependent intracellular transport of viral material towards nucleus / viral transcription / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT1 activity / virion component / host cell / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of TBK1 activity / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / host cell cytoplasm / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / symbiont entry into host cell / RNA-dependent RNA polymerase activity / virus-mediated perturbation of host defense response / host cell nucleus
類似検索 - 分子機能
: / Phosphoprotein / Phosphoprotein, C-terminal / Phosphoprotein
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Phosphoprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Rabies virus Nishigahara RCEH (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Zhan, J. / Metcalfe, R.D. / Gooley, P.R. / Griffin, M.D.W.
資金援助 オーストラリア, 2件
組織認可番号国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)1125704 オーストラリア
Australian Research Council (ARC)DP210100998 オーストラリア
引用ジャーナル: J.Virol. / 年: 2022
タイトル: Molecular Basis of Functional Effects of Phosphorylation of the C-Terminal Domain of the Rabies Virus P Protein.
著者: Zhan, J. / Watts, E. / Brice, A.M. / Metcalfe, R.D. / Rozario, A.M. / Sethi, A. / Yan, F. / Bell, T.D.M. / Griffin, M.D.W. / Moseley, G.W. / Gooley, P.R.
履歴
登録2021年12月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年4月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年5月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphoprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,3685
ポリマ－13,0191
非ポリマー3494
水1,856103
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: SAXS
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.312, 43.987, 61.326
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Phosphoprotein / Protein P / Protein M1


分子量: 13018.811 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal domain / 変異: C297S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rabies virus Nishigahara RCEH (ウイルス)
株: Nishigahara RCEH / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9IPJ8
#2: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 103 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.3 %
結晶化温度: 281 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.75
詳細: 1.9 M ammonium sulfate, 0.2 M potassium sodium tartrate and 0.1 M sodium citrate (pH 4.75)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年6月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→43.99 Å / Num. obs: 18982 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 12.7 % / Biso Wilson estimate: 23 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.085 / Rpim(I) all: 0.025 / Rrim(I) all: 0.088 / Net I/σ(I): 14.9
反射 シェル解像度: 1.5→1.53 Å / Rmerge(I) obs: 1.463 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique obs: 928 / CC1/2: 0.816 / Rpim(I) all: 0.411 / Rrim(I) all: 1.544

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1vyi

1vyi


解像度: 1.5→34.83 Å / SU ML: 0.1384 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.32 / 位相誤差: 22.9442
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2114 949 5.02 %
Rwork0.1853 17963 -
obs0.1866 18912 99.87 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 32.07 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→34.83 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数861 0 19 103 983
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0068902
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.87251214
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0403131
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0105156
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.1985341
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5-1.580.28531440.25182510X-RAY DIFFRACTION99.85
1.58-1.680.26781190.27432525X-RAY DIFFRACTION99.89
1.68-1.810.25941400.21462530X-RAY DIFFRACTION99.74
1.81-1.990.25311430.21342533X-RAY DIFFRACTION99.96
1.99-2.280.21861460.18332555X-RAY DIFFRACTION99.82
2.28-2.870.1581020.18182609X-RAY DIFFRACTION99.96
2.87-34.830.20721550.16852701X-RAY DIFFRACTION99.86
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 0.205659003875 Å / Origin y: -9.76543998279 Å / Origin z: 11.4348981287 Å
111213212223313233
T0.157477616968 Å20.022016912167 Å2-0.00275567713029 Å2-0.12219138266 Å2-0.00722882842289 Å2--0.10190257267 Å2
L4.0140918379 °21.70154180164 °2-0.269496559525 °2-3.43214964851 °2-0.680794675932 °2--2.03711488051 °2
S-0.119464040058 Å °0.00363896151351 Å °0.00259540559049 Å °-0.0250994529141 Å °0.0875489397664 Å °0.0637799281462 Å °-0.129451036289 Å °-0.0859297317971 Å °0.0332735120013 Å °
精密化 TLSグループSelection details: (chain 'A' and resid 190 through 297)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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