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- PDB-7t1k: Crystal structure of a superbinder Fes SH2 domain (sFes1) in comp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7t1k
タイトルCrystal structure of a superbinder Fes SH2 domain (sFes1) in complex with a high affinity phosphopeptide
要素
  • Synthetic phosphotyrosine-containing Ezrin-derived peptide
  • Tyrosine-protein kinase Fes/Fps
キーワードSIGNALING PROTEIN / Src Homology 2 (SH2) / superbinder / engineered / phage display
機能・相同性
機能・相同性情報


terminal web assembly / intestinal D-glucose absorption / protein localization to cell cortex / regulation of microvillus length / establishment or maintenance of apical/basal cell polarity / regulation of organelle assembly / postsynaptic actin cytoskeleton organization / positive regulation of early endosome to late endosome transport / microvillus assembly / positive regulation of myeloid cell differentiation ...terminal web assembly / intestinal D-glucose absorption / protein localization to cell cortex / regulation of microvillus length / establishment or maintenance of apical/basal cell polarity / regulation of organelle assembly / postsynaptic actin cytoskeleton organization / positive regulation of early endosome to late endosome transport / microvillus assembly / positive regulation of myeloid cell differentiation / membrane to membrane docking / Netrin-1 signaling / establishment of centrosome localization / uropod / regulation of mast cell degranulation / astral microtubule organization / negative regulation of p38MAPK cascade / positive regulation of protein localization to early endosome / protein kinase A signaling / regulation of vesicle-mediated transport / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / cortical microtubule organization / cellular response to vitamin D / regulation of cell motility / filopodium assembly / CRMPs in Sema3A signaling / microtubule bundle formation / protein-containing complex localization / positive regulation of monocyte differentiation / positive regulation of multicellular organism growth / sphingosine-1-phosphate receptor signaling pathway / S100 protein binding / establishment of endothelial barrier / centrosome cycle / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / immunoglobulin receptor binding / negative regulation of interleukin-2 production / leukocyte cell-cell adhesion / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / protein kinase A binding / microvillus membrane / cortical cytoskeleton / protein kinase A regulatory subunit binding / protein kinase A catalytic subunit binding / microvillus / Recycling pathway of L1 / brush border / regulation of cell differentiation / myoblast proliferation / actin filament bundle assembly / plasma membrane raft / immunological synapse / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / cardiac muscle cell proliferation / regulation of cell adhesion / cell adhesion molecule binding / ruffle / positive regulation of microtubule polymerization / phosphatidylinositol binding / peptidyl-tyrosine phosphorylation / cellular response to cAMP / cell periphery / protein localization to plasma membrane / adherens junction / actin filament / cell projection / positive regulation of protein localization to plasma membrane / filopodium / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / non-specific protein-tyrosine kinase / Signaling by SCF-KIT / positive regulation of neuron projection development / receptor internalization / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / ruffle membrane / cytoplasmic side of plasma membrane / fibrillar center / chemotaxis / apical part of cell / positive regulation of protein catabolic process / disordered domain specific binding / actin filament binding / actin cytoskeleton / regulation of cell shape / regulation of cell population proliferation / actin binding / microtubule cytoskeleton / protein autophosphorylation / ATPase binding / actin cytoskeleton organization / cytoplasmic vesicle / protein tyrosine kinase activity / vesicle / basolateral plasma membrane / microtubule binding / endosome / cell adhesion / ciliary basal body / apical plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-protein kinase, Fes/Fps type / Fes/Fps/Fer, SH2 domain / Moesin tail domain superfamily / Ezrin/radixin/moesin / Ezrin/radixin/moesin, C-terminal / ERM family, FERM domain C-lobe / Ezrin/radixin/moesin, alpha-helical domain / Ezrin/radixin/moesin family C terminal / Ezrin/radixin/moesin, alpha-helical domain / Fes/CIP4, and EFC/F-BAR homology domain ...Tyrosine-protein kinase, Fes/Fps type / Fes/Fps/Fer, SH2 domain / Moesin tail domain superfamily / Ezrin/radixin/moesin / Ezrin/radixin/moesin, C-terminal / ERM family, FERM domain C-lobe / Ezrin/radixin/moesin, alpha-helical domain / Ezrin/radixin/moesin family C terminal / Ezrin/radixin/moesin, alpha-helical domain / Fes/CIP4, and EFC/F-BAR homology domain / Fes/CIP4 homology domain / FCH domain / F-BAR domain / F-BAR domain profile. / Ezrin/radixin/moesin-like / FERM, C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM, N-terminal / FERM N-terminal domain / FERM domain signature 1. / FERM conserved site / AH/BAR domain superfamily / FERM domain signature 2. / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / : / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / PH-like domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ubiquitin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
MALONATE ION / Tyrosine-protein kinase Fes/Fps / Ezrin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.25 Å
データ登録者Martyn, G.D. / Singer, A.U. / Veggiani, G. / Kurinov, I. / Sicheri, F. / Sidhu, S.S.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)MOP-93684 米国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)FDN-143277 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P30 GM124165 米国
引用ジャーナル: Acs Chem.Biol. / 年: 2022
タイトル: Engineered SH2 Domains for Targeted Phosphoproteomics.
著者: Martyn, G.D. / Veggiani, G. / Kusebauch, U. / Morrone, S.R. / Yates, B.P. / Singer, A.U. / Tong, J. / Manczyk, N. / Gish, G. / Sun, Z. / Kurinov, I. / Sicheri, F. / Moran, M.F. / Moritz, R.L. / Sidhu, S.S.
履歴
登録2021年12月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年8月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase Fes/Fps
B: Synthetic phosphotyrosine-containing Ezrin-derived peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,8138
ポリマ－12,4932
非ポリマー3206
水2,108117
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, size exclusion chromatography, mass spectrometry, phosphopeptide pulldowns from K562 cell lysate
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1700 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area6140 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.080, 66.080, 58.890
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number169
Space group name H-MP61
Space group name HallP61
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+1/6
#3: y,-x+y,z+5/6
#4: -y,x-y,z+1/3
#5: -x+y,-x,z+2/3
#6: -x,-y,z+1/2

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Tyrosine-protein kinase Fes/Fps / Feline sarcoma/Fujinami avian sarcoma oncogene homolog / Proto-oncogene c-Fes / Proto-oncogene c- ...Feline sarcoma/Fujinami avian sarcoma oncogene homolog / Proto-oncogene c-Fes / Proto-oncogene c-Fps / p93c-fes


分子量: 11613.306 Da / 分子数: 1 / 断片: SH2 domain / 変異: S485G, G487S, K488Q, Q489P, E490D / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Superbinder version of the Fes SH2 domain engineered using phage display
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FES, FPS / プラスミド: pHH1028 / 詳細 (発現宿主): Ntermimus: His6x-TEVcleavage / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P07332, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: タンパク質・ペプチド Synthetic phosphotyrosine-containing Ezrin-derived peptide


分子量: 879.888 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Fragment of Ezrin protein / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P15311

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非ポリマー , 5種, 123分子

#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 化合物 ChemComp-MLI / MALONATE ION / マロナ-ト


分子量: 102.046 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H2O4
#6: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 117 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.6 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: 2.4 M Sodium Malonate (pH 5.5) and 2% PEG300 / Temp details: Room temperature

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年6月9日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.25→58.89 Å / Num. obs: 40953 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 11.2 % / Biso Wilson estimate: 12.05 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.171 / Net I/σ(I): 10.2
反射 シェル解像度: 1.25→1.27 Å / 冗長度: 11.2 % / Rmerge(I) obs: 2.141 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique obs: 2021 / CC1/2: 0.463 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.1_4122精密化
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3BKB

3bkb


解像度: 1.25→57.23 Å / SU ML: 0.1194 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 19.908
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1781 1985 4.91 %
Rwork0.1517 38406 -
obs0.153 40391 99.91 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 18.56 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.25→57.23 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数867 0 18 117 1002
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0078936
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.08221276
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0739138
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0089165
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.348131
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.25-1.280.30371370.28682728X-RAY DIFFRACTION99.83
1.28-1.320.28291440.2672728X-RAY DIFFRACTION99.86
1.32-1.350.23581460.22752715X-RAY DIFFRACTION99.97
1.35-1.40.251400.20922738X-RAY DIFFRACTION99.72
1.4-1.450.21291420.19962719X-RAY DIFFRACTION99.83
1.45-1.510.22791420.18832759X-RAY DIFFRACTION99.86
1.51-1.570.17511400.15142729X-RAY DIFFRACTION100
1.58-1.660.17681470.13782739X-RAY DIFFRACTION99.97
1.66-1.760.18081370.13122731X-RAY DIFFRACTION99.97
1.76-1.90.15931380.13182758X-RAY DIFFRACTION99.97
1.9-2.090.15491410.12042734X-RAY DIFFRACTION99.97
2.09-2.390.1581470.13072758X-RAY DIFFRACTION99.97
2.39-3.010.15311380.1422768X-RAY DIFFRACTION99.93
3.01-57.230.16841460.14522802X-RAY DIFFRACTION99.97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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