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- PDB-7sxn: Orb2A residues 1-9 MYNKFVNFI -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7sxn
タイトルOrb2A residues 1-9 MYNKFVNFI
要素Orb2A residues 1-9 MYNKFVNFI
キーワードPROTEIN FIBRIL / amyloid / long-term memory / micro-ED / Orb2A
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法電子線結晶学 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 1.05 Å
データ登録者Bowler, J.T. / Sawaya, M.R. / Boyer, D.R. / Cascio, D. / Eisenberg, D.S.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States)MCB 1616265 米国
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2022
タイトル: Micro-electron diffraction structure of the aggregation-driving N terminus of Drosophila neuronal protein Orb2A reveals amyloid-like β-sheets.
著者: Jeannette T Bowler / Michael R Sawaya / David R Boyer / Duilio Cascio / Manya Bali / David S Eisenberg /
要旨: Amyloid protein aggregation is commonly associated with progressive neurodegenerative diseases, however not all amyloid fibrils are pathogenic. The neuronal cytoplasmic polyadenylation element ...Amyloid protein aggregation is commonly associated with progressive neurodegenerative diseases, however not all amyloid fibrils are pathogenic. The neuronal cytoplasmic polyadenylation element binding protein is a regulator of synaptic mRNA translation and has been shown to form functional amyloid aggregates that stabilize long-term memory. In adult Drosophila neurons, the cytoplasmic polyadenylation element binding homolog Orb2 is expressed as 2 isoforms, of which the Orb2B isoform is far more abundant, but the rarer Orb2A isoform is required to initiate Orb2 aggregation. The N terminus is a distinctive feature of the Orb2A isoform and is critical for its aggregation. Intriguingly, replacement of phenylalanine in the fifth position of Orb2A with tyrosine (F5Y) in Drosophila impairs stabilization of long-term memory. The structure of endogenous Orb2B fibers was recently determined by cryo-EM, but the structure adopted by fibrillar Orb2A is less certain. Here we use micro-electron diffraction to determine the structure of the first 9 N-terminal residues of Orb2A, at a resolution of 1.05 Å. We find that this segment (which we term M9I) forms an amyloid-like array of parallel in-register β-sheets, which interact through side chain interdigitation of aromatic and hydrophobic residues. Our structure provides an explanation for the decreased aggregation observed for the F5Y mutant and offers a hypothesis for how the addition of a single atom (the tyrosyl oxygen) affects long-term memory. We also propose a structural model of Orb2A that integrates our structure of the M9I segment with the published Orb2B cryo-EM structure.
履歴
登録2021年11月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年10月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年10月26日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.title
改定 1.22023年6月14日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_radiation_wavelength / diffrn_source
Item: _diffrn_source.pdbx_wavelength_list / _diffrn_source.source
改定 1.32024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
AAA: Orb2A residues 1-9 MYNKFVNFI


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,1761
ポリマ－1,1761
非ポリマー00
水724
1
AAA: Orb2A residues 1-9 MYNKFVNFI

AAA: Orb2A residues 1-9 MYNKFVNFI

AAA: Orb2A residues 1-9 MYNKFVNFI

AAA: Orb2A residues 1-9 MYNKFVNFI

AAA: Orb2A residues 1-9 MYNKFVNFI

AAA: Orb2A residues 1-9 MYNKFVNFI

AAA: Orb2A residues 1-9 MYNKFVNFI

AAA: Orb2A residues 1-9 MYNKFVNFI

AAA: Orb2A residues 1-9 MYNKFVNFI

AAA: Orb2A residues 1-9 MYNKFVNFI


  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
  • 11.8 kDa, 10 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,76410
ポリマ－11,76410
非ポリマー00
水18010
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_655x+1,y,z1
crystal symmetry operation1_755x+2,y,z1
crystal symmetry operation1_855x+3,y,z1
crystal symmetry operation1_955x+4,y,z1
crystal symmetry operation2_546-x,y-1/2,-z+11
crystal symmetry operation2_646-x+1,y-1/2,-z+11
crystal symmetry operation2_746-x+2,y-1/2,-z+11
crystal symmetry operation2_846-x+3,y-1/2,-z+11
crystal symmetry operation2_946-x+4,y-1/2,-z+11
単位格子
Length a, b, c (Å)4.830, 23.100, 29.840
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 92.001, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Orb2A residues 1-9 MYNKFVNFI


分子量: 1176.406 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: 電子線結晶学
EM実験試料の集合状態: 3D ARRAY / ３次元再構成法: 電子線結晶学

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試料調製

構成要素名称: Amyloid fibril of Orb2A residues 1-9 MYNKFVNFI / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: MULTIPLE SOURCES
分子量実験値: NO
緩衝液pH: 4.6
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

-
データ収集

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: DIFFRACTION
撮影電子線照射量: 0.01 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: FEI CETA (4k x 4k)
EM回折カメラ長: 1344 mm
EM回折 シェル解像度: 1.05→1.08 Å / フーリエ空間範囲: 69.9 % / 多重度: 7.2 / 構造因子数: 1101 / 位相残差: 0.1 °
EM回折 統計フーリエ空間範囲: 83.3 % / 再高解像度: 1.05 Å / 測定した強度の数: 36014 / 構造因子数: 2596 / 位相誤差の除外基準: 0.1 / Rmerge: 15.6
放射光源由来: ELECTRON MICROSCOPE / 波長: 0.0251 Å
検出器日付: 2018年10月17日
放射波長波長: 0.0251 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.05→18.262 Å / Num. obs: 2596 / % possible obs: 83.3 % / 冗長度: 13.873 % / Biso Wilson estimate: 12.406 Å2 / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.156 / Rrim(I) all: 0.161 / Χ2: 0.835 / Net I/σ(I): 8.24 / Num. measured all: 36014 / Scaling rejects: 59
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1.05-1.087.1960.7121.7911012191530.5720.77669.9
1.08-1.118.0640.592.2912662191570.7850.63271.7
1.11-1.1411.5140.4733.6820842271810.9020.49379.7
1.14-1.1714.4160.4394.6926672271850.8240.45681.5
1.17-1.2115.4640.4235.1330312211960.8630.43888.7
1.21-1.2613.110.4314.7320191801540.8560.44985.6
1.26-1.312.8140.3625.2719991811560.950.37986.2
1.3-1.3613.7210.3436.0820171691470.9720.35787
1.36-1.4215.4710.3326.8823671731530.9190.34388.4
1.42-1.4817.5610.3138.7727571791570.8920.32387.7
1.48-1.5718.5160.2111.5829811811610.9830.21689
1.57-1.6616.180.19511.9621521561330.9580.20285.3
1.66-1.7712.4590.21110.8713831311110.9790.22184.7
1.77-1.9212.990.19612.4913121171010.9690.20586.3
1.92-2.114.6610.17214.9816861331150.9850.17986.5
2.1-2.3518.5190.16217.6420001251080.9710.16886.4
2.35-2.7114.2570.14816.1105593740.9920.15379.6
2.71-3.3212.5970.1215.7478176620.9860.12581.6
3.32-4.715.8610.09718.66114280720.9910.10190
4.7-18.26210.70.14714.4821431200.9930.15164.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
REFMAC5.8.0267精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
EM 3D crystal entity∠α: 90 ° / ∠β: 92 ° / ∠γ: 90 ° / A: 4.83 Å / B: 23.1 Å / C: 29.8 Å / 空間群名: P21 / 空間群番号: 4
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度の算出法: DIFFRACTION PATTERN/LAYERLINES / 対称性のタイプ: 3D CRYSTAL
原子モデル構築空間: RECIPROCAL
精密化解像度: 1.05→18.262 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.972 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.97 / SU B: 2.226 / SU ML: 0.046 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.05 / ESU R Free: 0.045
詳細: Hydrogens have been used if present in the input file
Rfactor反射数%反射
Rfree0.201 260 10.015 %
Rwork0.1809 2336 -
all0.183 --
obs-2596 83.258 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 10.716 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.579 Å2-0 Å20.131 Å2
2---0.41 Å20 Å2
3----0.178 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_bond_refined_d0.0150.01285
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_bond_other_d0.0030.01882
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_angle_refined_deg1.8431.654113
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_angle_other_deg0.6381.603185
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_dihedral_angle_1_deg6.54458
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_dihedral_angle_2_deg47.531245
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_dihedral_angle_3_deg15.0621515
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_chiral_restr0.1080.210
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_gen_planes_refined0.0110.0298
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_gen_planes_other0.0020.0226
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_nbd_refined0.1380.28
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_symmetry_nbd_other0.1910.252
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_nbtor_refined0.1940.239
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_symmetry_nbtor_other0.0790.244
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_xyhbond_nbd_refined0.2540.21
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_symmetry_nbd_refined0.0510.25
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_nbd_other0.2340.219
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.3560.21
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_mcbond_it2.5430.7735
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_mcbond_other2.1040.73434
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_mcangle_it2.3461.16140
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_mcangle_other2.3451.17141
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_scbond_it3.0360.99650
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_scbond_other3.0370.97950
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_scangle_it2.5361.37170
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_scangle_other2.5181.37371
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_lrange_it3.3038.66182
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_lrange_other3.2988.76583
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_rigid_bond_restr9.4693167
LS精密化 シェル

Refine-ID: ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY / Total num. of bins used: 5

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRfactor allNum. reflection allFsc freeFsc work% reflection obs (%)WRfactor Rwork
1.05-1.1730.303670.2336070.248900.8820.90875.73030.192
1.173-1.3540.24660.25870.2047500.8750.91187.06670.175
1.354-1.6560.243600.1785410.1856860.9140.93987.60930.171
1.656-2.3320.214430.193930.1925080.9420.94285.82680.214
2.332-18.2620.133240.1472080.1452830.9790.97481.97880.172

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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