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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7sx8 | |||||||||
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タイトル | T-Plastin-F-actin complex, parallel bundled state | |||||||||
要素 |
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キーワード | STRUCTURAL PROTEIN / T-plastin / plastin / actin / filopodium / cytoskeleton / cell protrusion | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 actin filament network formation / Striated Muscle Contraction / actin filament bundle / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / actin filament bundle assembly / skeletal muscle fiber development / stress fiber / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 ...actin filament network formation / Striated Muscle Contraction / actin filament bundle / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / actin filament bundle assembly / skeletal muscle fiber development / stress fiber / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / bone development / actin filament binding / hydrolase activity / calcium ion binding / ATP binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) Gallus gallus (ニワトリ) | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9 Å | |||||||||
データ登録者 | Mei, L. / Reynolds, M.J. / Alushin, G.M. | |||||||||
資金援助 | 米国, 2件
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引用 | ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2022 タイトル: Structural mechanism for bidirectional actin cross-linking by T-plastin. 著者: Lin Mei / Matthew J Reynolds / Damien Garbett / Rui Gong / Tobias Meyer / Gregory M Alushin / 要旨: To orchestrate cell mechanics, trafficking, and motility, cytoskeletal filaments must assemble into higher-order networks whose local subcellular architecture and composition specify their functions. ...To orchestrate cell mechanics, trafficking, and motility, cytoskeletal filaments must assemble into higher-order networks whose local subcellular architecture and composition specify their functions. Cross-linking proteins bridge filaments at the nanoscale to control a network's μm-scale geometry, thereby conferring its mechanical properties and functional dynamics. While these interfilament linkages are key determinants of cytoskeletal function, their structural mechanisms remain poorly understood. Plastins/fimbrins are an evolutionarily ancient family of tandem calponin-homology domain (CHD) proteins required to construct multiple classes of actin networks, which feature diverse geometries specialized to power cytokinesis, microvilli and stereocilia biogenesis, and persistent cell migration. Here, we focus on the structural basis of actin network assembly by human T-plastin, a ubiquitously expressed isoform necessary for the maintenance of stable cellular protrusions generated by actin polymerization forces. By implementing a machine-learning-enabled cryo-electron microscopy pipeline for visualizing cross-linkers bridging multiple filaments, we uncover a sequential bundling mechanism enabling T-plastin to bridge pairs of actin filaments in both parallel and antiparallel orientations. T-plastin populates distinct structural landscapes in these two bridging orientations that are selectively compatible with actin networks featuring divergent architectures and functions. Our structural, biochemical, and cell biological data highlight inter-CHD linkers as key structural elements underlying flexible but stable cross-linking that are likely to be disrupted by T-plastin mutations that cause hereditary bone diseases. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7sx8.cif.gz | 455.7 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7sx8.ent.gz | 375 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7sx8.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 7sx8_validation.pdf.gz | 1.4 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 7sx8_full_validation.pdf.gz | 1.4 MB | 表示 | |
XML形式データ | 7sx8_validation.xml.gz | 83.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 7sx8_validation.cif.gz | 124.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/sx/7sx8 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/sx/7sx8 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 42109.973 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 参照: UniProt: P68139 #2: タンパク質 | | 分子量: 70896.867 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PLS3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P13797 #3: 化合物 | ChemComp-ADP / #4: 化合物 | ChemComp-MG / 研究の焦点であるリガンドがあるか | N | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: FILAMENT / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: T-Plastin-F-actin complex, parallel bundled state / タイプ: COMPLEX 詳細: Parallel actin bundles formed by actin-crosslinking T-plastin Entity ID: #1-#2 / 由来: MULTIPLE SOURCES |
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分子量 | 値: 27.5 kDa/nm / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 平均露光時間: 10 sec. / 電子線照射量: 60 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 |
画像スキャン | 動画フレーム数/画像: 40 / 利用したフレーム数/画像: 1-40 |
-解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 656414 / 詳細: custom machine learning picking procedure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 41701 / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 7R94 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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