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- PDB-7su7: Dihydroneopterin aldolase (DHNA) from Yersinia pestis co-crystall... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7su7
タイトルDihydroneopterin aldolase (DHNA) from Yersinia pestis co-crystallized with product
要素7,8-dihydroneopterin aldolase
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN / FOLB FOLATE PATHWAY
機能・相同性
機能・相同性情報


dihydroneopterin aldolase / dihydroneopterin aldolase activity / folic acid biosynthetic process / tetrahydrofolate biosynthetic process / kinase activity
類似検索 - 分子機能
Dihydroneopterin aldolase / Dihydroneopterin aldolase/epimerase domain / Dihydroneopterin aldolase / Dihydroneopterin aldolase / GTP cyclohydrolase I, C-terminal/NADPH-dependent 7-cyano-7-deazaguanine reductase
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-PH2 / 7,8-dihydroneopterin aldolase
類似検索 - 構成要素
生物種Yersinia pestis (ペスト菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.09 Å
データ登録者Bourne, C.R.
資金援助1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P20GM103447
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Dihydroneopterin aldolase (DHNA) from Yersinia pestis co-crystallized with product
著者: Bourne, C.R.
履歴
登録2021年11月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年12月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 7,8-dihydroneopterin aldolase
B: 7,8-dihydroneopterin aldolase
C: 7,8-dihydroneopterin aldolase
D: 7,8-dihydroneopterin aldolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,98413
ポリマ－64,5974
非ポリマー1,3879
水5,981332
1
A: 7,8-dihydroneopterin aldolase
B: 7,8-dihydroneopterin aldolase
C: 7,8-dihydroneopterin aldolase
D: 7,8-dihydroneopterin aldolase
ヘテロ分子

A: 7,8-dihydroneopterin aldolase
B: 7,8-dihydroneopterin aldolase
C: 7,8-dihydroneopterin aldolase
D: 7,8-dihydroneopterin aldolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)131,96826
ポリマ－129,1938
非ポリマー2,77518
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565x,-y+1,-z1
Buried area26390 Å2
ΔGint-85 kcal/mol
Surface area36820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.524, 81.185, 96.249
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP22121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-378-

HOH

21D-384-

HOH

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要素

#1: タンパク質
7,8-dihydroneopterin aldolase


分子量: 16149.166 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Yersinia pestis (ペスト菌) / 遺伝子: y3531 / プラスミド: pMSCG7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BS21(DE3) / 参照: UniProt: Q8CZR7, dihydroneopterin aldolase
#2: 化合物
ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER


分子量: 122.143 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL


分子量: 118.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 化合物
ChemComp-PH2 / 2-AMINO-6-HYDROXYMETHYL-7,8-DIHYDRO-3H-PTERIDIN-4-ONE


分子量: 195.179 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H9N5O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 332 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.13 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.05 - 0.1M BisTris, 0.1-0.2 M CaCl2, 0 - 0.1M NaCl, 43 - 49% MPD
PH範囲: 6.2 - 6.7

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 200K / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年9月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→50 Å / Num. obs: 41395 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 4.1 %
詳細: Only reflections up to 2.09 A were used for refinement. The Rmerge using a 2.09 A high resolution cutoff is 0.213
Rmerge(I) obs: 0.268 / Rpim(I) all: 0.148 / Rrim(I) all: 0.307 / Χ2: 2.317 / Net I/σ(I): 3.1 / Num. measured all: 171031
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.95-1.983.21.520010.3310.951.7841.03495.9
1.98-2.023.71.14319990.3870.6751.3331.11399.2
2.02-2.0640.99720320.4690.5621.1481.10298.3
2.06-2.14.10.94820500.4830.5331.0921.26298.6
2.1-2.154.20.89320210.5310.4951.0241.22699.5
2.15-2.24.20.70620410.5830.3910.8091.32699.2
2.2-2.254.30.68920410.6180.3780.7881.34399.3
2.25-2.314.30.64920400.6680.3540.7411.5499.7
2.31-2.384.40.55420750.6550.2980.631.681100
2.38-2.464.50.55220660.7230.2940.6271.605100
2.46-2.544.50.48920600.8010.2610.5561.788100
2.54-2.654.50.39220560.8310.2090.4451.989100
2.65-2.774.40.36420720.8580.1950.4142.048100
2.77-2.914.40.29920790.8950.1610.342.259100
2.91-3.14.30.23520810.9230.1270.2682.608100
3.1-3.334.30.18320790.9490.10.2092.836100
3.33-3.674.20.15221040.9720.0830.1743.8499.7
3.67-4.240.14621230.9750.0810.1684.81899.8
4.2-5.293.80.11621250.9810.0660.1345.25199.6
5.29-503.30.09822500.9770.0580.1156.16798.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.17精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6ojo

6ojo


解像度: 2.09→41.4 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.73 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2357 1995 6.02 %
Rwork0.1792 31121 -
obs0.1825 33116 97.95 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 93.93 Å2 / Biso mean: 28.3816 Å2 / Biso min: 8.39 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.09→41.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3708 0 96 332 4136
Biso mean--34.14 34.83 -
残基数----472
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0093888
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.925271
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.5051414
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.067593
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005672
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.09-2.140.26621320.22222056218892
2.14-2.20.26641380.20722168230698
2.2-2.270.28781400.21072193233398
2.27-2.340.28311410.21392192233398
2.34-2.420.26751420.21452208235098
2.42-2.520.30331420.20942209235199
2.52-2.630.24271430.19842231237499
2.63-2.770.26091440.19332239238399
2.77-2.950.27651440.18472238238299
2.95-3.180.23291420.17562249239199
3.18-3.490.20191460.1682257240399
3.49-40.20471440.15162252239698
4-5.040.20921460.14492269241597
5.04-41.40.20611510.18062360251197

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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