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- PDB-7ssk: Human P300 complexed with a glycine-based inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ssk
タイトルHuman P300 complexed with a glycine-based inhibitor
要素Histone acetyltransferase p300
キーワードTRANSFERASE/INHIBITOR / Histone acetyltransferase / TRANSFERASE / TRANSFERASE-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


behavioral defense response / negative regulation of protein oligomerization / peptidyl-lysine propionylation / histone lactyltransferase (CoA-dependent) activity / peptidyl-lysine crotonylation / peptidyl-lysine butyrylation / histone butyryltransferase activity / swimming / peptide butyryltransferase activity / regulation of tubulin deacetylation ...behavioral defense response / negative regulation of protein oligomerization / peptidyl-lysine propionylation / histone lactyltransferase (CoA-dependent) activity / peptidyl-lysine crotonylation / peptidyl-lysine butyrylation / histone butyryltransferase activity / swimming / peptide butyryltransferase activity / regulation of tubulin deacetylation / histone H2B acetyltransferase activity / internal protein amino acid acetylation / peptide 2-hydroxyisobutyryltransferase activity / histone crotonyltransferase activity / protein propionyltransferase activity / NOTCH2 intracellular domain regulates transcription / thigmotaxis / L-lysine N-acetyltransferase activity, acting on acetyl phosphate as donor / positive regulation of TORC2 signaling / internal peptidyl-lysine acetylation / histone H4 acetyltransferase activity / cellular response to L-leucine / histone H3 acetyltransferase activity / NFE2L2 regulating ER-stress associated genes / protein N-acetyltransferase activity / acetylation-dependent protein binding / Activation of the TFAP2 (AP-2) family of transcription factors / NFE2L2 regulating inflammation associated genes / NGF-stimulated transcription / N-terminal peptidyl-lysine acetylation / LRR FLII-interacting protein 1 (LRRFIP1) activates type I IFN production / NFE2L2 regulates pentose phosphate pathway genes / STAT3 nuclear events downstream of ALK signaling / Polo-like kinase mediated events / NFE2L2 regulating MDR associated enzymes / host-mediated activation of viral transcription / TGFBR3 expression / regulation of androgen receptor signaling pathway / regulation of mitochondrion organization / Regulation of gene expression in late stage (branching morphogenesis) pancreatic bud precursor cells / Regulation of FOXO transcriptional activity by acetylation / RUNX3 regulates NOTCH signaling / NOTCH4 Intracellular Domain Regulates Transcription / Nuclear events mediated by NFE2L2 / face morphogenesis / Regulation of NFE2L2 gene expression / Regulation of gene expression by Hypoxia-inducible Factor / platelet formation / NOTCH3 Intracellular Domain Regulates Transcription / regulation of glycolytic process / TRAF6 mediated IRF7 activation / NFE2L2 regulating tumorigenic genes / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / megakaryocyte development / protein-lysine-acetyltransferase activity / STAT family protein binding / nuclear androgen receptor binding / acyltransferase activity / protein acetylation / Formation of paraxial mesoderm / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / acetyltransferase activity / histone acetyltransferase activity / FOXO-mediated transcription of cell death genes / PI5P Regulates TP53 Acetylation / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / fat cell differentiation / Zygotic genome activation (ZGA) / RUNX3 regulates p14-ARF / histone acetyltransferase complex / canonical NF-kappaB signal transduction / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / NF-kappaB binding / negative regulation of gluconeogenesis / cellular response to nutrient levels / negative regulation of protein-containing complex assembly / somitogenesis / pre-mRNA intronic binding / Attenuation phase / positive regulation of T-helper 17 cell lineage commitment / histone H4K16 acetyltransferase activity / histone H3K56 acetyltransferase activity / histone H3K23 acetyltransferase activity / histone H2AK5 acetyltransferase activity / histone H2AK9 acetyltransferase activity / histone H2BK5 acetyltransferase activity / histone H2BK12 acetyltransferase activity / histone H3K4 acetyltransferase activity / histone H3K27 acetyltransferase activity / histone H3K36 acetyltransferase activity / histone H3K122 acetyltransferase activity / histone H3K18 acetyltransferase activity / histone H3K9 acetyltransferase activity / histone H3K14 acetyltransferase activity / histone H4K5 acetyltransferase activity / histone H4K8 acetyltransferase activity / histone H4K12 acetyltransferase activity / skeletal muscle tissue development / regulation of cellular response to heat
類似検索 - 分子機能
Nuclear receptor coactivator, CREB-bp-like, interlocking / Nuclear receptor coactivator, CREB-bp-like, interlocking domain superfamily / Creb binding / Zinc finger, TAZ-type / TAZ domain superfamily / TAZ zinc finger / Zinc finger TAZ-type profile. / TAZ zinc finger, present in p300 and CBP / : / Histone acetyltransferase p300-like, PHD domain ...Nuclear receptor coactivator, CREB-bp-like, interlocking / Nuclear receptor coactivator, CREB-bp-like, interlocking domain superfamily / Creb binding / Zinc finger, TAZ-type / TAZ domain superfamily / TAZ zinc finger / Zinc finger TAZ-type profile. / TAZ zinc finger, present in p300 and CBP / : / Histone acetyltransferase p300-like, PHD domain / Coactivator CBP, KIX domain / CREB-binding protein/p300, atypical RING domain / CBP/p300-type histone acetyltransferase domain / CBP/p300, atypical RING domain superfamily / KIX domain / CREB-binding protein/p300, atypical RING domain / KIX domain profile. / CBP/p300-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / Histone acetyltransferase Rtt109/CBP / Histone acetylation protein / Histone acetylation protein / Coactivator CBP, KIX domain superfamily / Zinc finger ZZ-type signature. / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Zinc finger, ZZ type / Zinc finger, ZZ-type / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Zinc finger ZZ-type profile. / Nuclear receptor coactivator, interlocking / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / Bromodomain (BrD) profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Chem-C3I / Histone acetyltransferase p300
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.36 Å
データ登録者Shewchuk, L.M. / Reid, R.A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Not funded 米国
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2022
タイトル: Discovery of Proline-Based p300/CBP Inhibitors Using DNA-Encoded Library Technology in Combination with High-Throughput Screening.
著者: Tian, X. / Suarez, D. / Thomson, D. / Li, W. / King, E.A. / LaFrance, L. / Boehm, J. / Barton, L. / Di Marco, C. / Martyr, C. / Thalji, R. / Medina, J. / Knight, S. / Heerding, D. / Gao, E. / ...著者: Tian, X. / Suarez, D. / Thomson, D. / Li, W. / King, E.A. / LaFrance, L. / Boehm, J. / Barton, L. / Di Marco, C. / Martyr, C. / Thalji, R. / Medina, J. / Knight, S. / Heerding, D. / Gao, E. / Nartey, E. / Cecconie, T. / Nixon, C. / Zhang, G. / Berrodin, T.J. / Phelps, C. / Patel, A. / Bai, X. / Lind, K. / Prabhu, N. / Messer, J. / Zhu, Z. / Shewchuk, L. / Reid, R. / Graves, A.P. / McHugh, C. / Mangatt, B.
履歴
登録2021年11月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年11月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年11月16日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone acetyltransferase p300
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,8126
ポリマ－66,1931
非ポリマー6185
水3,999222
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)63.878, 48.772, 109.353
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 101.180, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Histone acetyltransferase p300 / p300 HAT / E1A-associated protein p300 / Histone butyryltransferase p300 / Histone ...p300 HAT / E1A-associated protein p300 / Histone butyryltransferase p300 / Histone crotonyltransferase p300 / Protein 2-hydroxyisobutyryltransferase p300 / Protein lactyltransferas p300 / Protein propionyltransferase p300


分子量: 66193.375 Da / 分子数: 1 / 変異: Y1467F, residues 1520-1581 replaced with SGGSG / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Protein expressed as a GST-Tev fusion. GST removed prior to crystallization
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pFastbac / 遺伝子: EP300, P300
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q09472, histone acetyltransferase, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの

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非ポリマー , 5種, 227分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-C3I / N-[2-(4-methoxyanilino)-2-oxoethyl]-N-methyl-1-phenylcyclopentane-1-carboxamide


分子量: 366.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H26N2O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 222 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.28 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.5 / 詳細: 20% PEG3350, 0.1 M MES pH 6.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 93 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300-HS / 検出器: CCD / 日付: 2018年2月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→100 Å / Num. obs: 26521 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.109 / Rpim(I) all: 0.066 / Rrim(I) all: 0.128 / Χ2: 0.862 / Net I/σ(I): 8.3 / Num. measured all: 93875
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.35-2.393.30.58712710.740.3660.6930.76198.4
2.39-2.433.30.53113030.750.3320.6280.75697.7
2.43-2.483.30.49612870.780.3090.5860.80497.9
2.48-2.533.30.42413110.8030.2670.5030.77398.6
2.53-2.593.40.37212830.8470.2320.440.76298.4
2.59-2.653.40.34413200.8910.2150.4060.83897.9
2.65-2.713.40.29313010.9130.1820.3450.81598.5
2.71-2.793.50.25212990.9290.1560.2970.93998.7
2.79-2.873.50.20613390.9340.1270.2420.8298.2
2.87-2.963.50.18513150.9510.1140.2180.92798.9
2.96-3.073.60.16613140.9480.1020.1950.9599.3
3.07-3.193.60.1413380.9680.0860.1650.93799.9
3.19-3.333.60.12313360.9680.0760.1450.968100
3.33-3.513.70.11213330.9770.0680.1311.04100
3.51-3.733.70.09913430.9820.0590.1151.06100
3.73-4.023.70.08913460.9850.0530.1041.05100
4.02-4.423.70.08713370.9820.0520.1021.018100
4.42-5.063.70.07413570.9890.0440.0860.799100
5.06-6.383.70.06213720.9910.0370.0730.552100
6.38-1003.50.07214160.9860.0440.0850.60199.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
SCALEPACKデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-2000データ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3BIY

3biy


解像度: 2.36→44.44 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.914 / SU B: 13.357 / SU ML: 0.163 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.326 / ESU R Free: 0.236 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.235 1202 4.6 %RANDOM
Rwork0.1867 ---
obs0.189 24706 93.68 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 129.04 Å2 / Biso mean: 42.975 Å2 / Biso min: 16.86 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.15 Å2-0 Å20.62 Å2
2---1.45 Å2-0 Å2
3---0.98 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.36→44.44 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3841 0 37 222 4100
Biso mean--43.68 39.59 -
残基数----482
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0134034
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0153660
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5541.6595492
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2771.5828458
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9695495
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.02422.238210
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.38215640
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.0141523
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0760.2513
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.024541
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02929
LS精密化 シェル解像度: 2.36→2.419 Å / Rfactor Rfree error: 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.268 34 -
Rwork0.235 807 -
obs--41.61 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -2.801 Å / Origin y: -1.056 Å / Origin z: 25.109 Å
111213212223313233
T0.0623 Å2-0.0109 Å20.0034 Å2-0.1181 Å2-0.0127 Å2--0.0103 Å2
L1.5628 °2-0.0845 °20.5172 °2-0.2499 °20.0171 °2--0.4266 °2
S-0.0262 Å °-0.3797 Å °0.0558 Å °0.0995 Å °0.004 Å °0.0302 Å °-0.0045 Å °-0.0669 Å °0.0222 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1047 - 1661
2X-RAY DIFFRACTION1A1703

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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