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- PDB-7spq: Crystal structure of Burkholderia glumae toxoflavin biosynthesis ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7spq
タイトルCrystal structure of Burkholderia glumae toxoflavin biosynthesis protein ToxD
要素Serine/threonine kinase ToxD
キーワードUNKNOWN FUNCTION / Toxoflavin / biosynthesis protein
機能・相同性Sulfatase-modifying factor enzyme / Sulfatase-modifying factor enzyme 1-like domain / Sulfatase-modifying factor enzyme superfamily / phosphorylation / C-type lectin fold / kinase activity / CITRIC ACID / Serine/threonine kinase
機能・相同性情報
生物種Burkholderia glumae (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Fenwick, M.K. / Philmus, B. / Ealick, S.E.
資金援助 米国, 4件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM103403 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM103485 米国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)DK067081 米国
Robert A. Welch FoundationA0034 米国
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2025
タイトル: Crystal Structure, Modeling, and Identification of Key Residues Provide Insights into the Mechanism of the Key Toxoflavin Biosynthesis Protein ToxD.
著者: Justen, S.F. / Fenwick, M.K. / Axt, K.K. / Cherry, J.A. / Ealick, S.E. / Philmus, B.
履歴
登録2021年11月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年5月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年4月3日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22025年4月9日Group: Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_entry_details
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine kinase ToxD
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,7927
ポリマ－35,7411
非ポリマー1,0516
水8,467470
1
A: Serine/threonine kinase ToxD
ヘテロ分子

A: Serine/threonine kinase ToxD
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,58414
ポリマ－71,4822
非ポリマー2,10212
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_556x,-y,-z+11
Buried area7210 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area24510 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)135.978, 135.978, 135.978
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number197
Space group name H-MI23

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Serine/threonine kinase ToxD


分子量: 35741.113 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Burkholderia glumae (バクテリア)
株: BGR1 / 遺伝子: bglu_2g06430 / プラスミド: pTHT / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: C5AMM8

-
非ポリマー , 5種, 476分子

#2: 化合物 ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-1PE / PENTAETHYLENE GLYCOL / PEG400 / ペンタエチレングリコ-ル


分子量: 238.278 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H22O6 / コメント: 沈殿剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 470 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.04 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Emerald BioSystems Wizard 1, formulation 6 [20% (w/v) PEG-3000 and citrate pH 5.5]
Temp details: 291 K and 295 K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2021年6月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→48.075 Å / Num. obs: 38281 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 7.1 % / Biso Wilson estimate: 21.76 Å2 / Rpim(I) all: 0.026 / Rrim(I) all: 0.071 / Rsym value: 0.06 / Net I/av σ(I): 10.5 / Net I/σ(I): 20.9
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsRpim(I) allRrim(I) allRsym value% possible all
1.8-1.960.5191.553020.240.6040.51994.1
1.9-2.026.90.32.552650.1320.3480.3100
2.02-2.157.20.187449830.0810.2170.187100
2.15-2.337.40.1246.146280.0530.1450.124100
2.33-2.557.40.0858.842990.0370.10.085100
2.55-2.857.40.06311.838620.0270.0730.063100
2.85-3.297.30.04515.534260.0190.0520.045100
3.29-4.037.20.03418.729350.0150.040.034100
4.03-5.770.03119.722830.0130.0360.031100
5.7-48.07570.02721.712980.0120.0320.02799.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.1_4122精密化
SCALA3.3.16データスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
SHELXCD位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: Unpublished structure of the Se-Met substituted protein

解像度: 1.8→43 Å / SU ML: 0.15 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 16.86 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1674 1914 5 %
Rwork0.1349 36360 -
obs0.1366 38274 99.1 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 105.19 Å2 / Biso mean: 27.1355 Å2 / Biso min: 11.01 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.8→43 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2426 0 69 470 2965
Biso mean--45.61 38.71 -
残基数----316
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062707
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8193693
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.4761005
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.051371
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008506
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.8-1.850.25431090.22572303241288
1.85-1.90.23071200.185626092729100
1.9-1.950.19561220.164426152737100
1.95-2.020.17481060.163726412747100
2.02-2.090.1851550.14825662721100
2.09-2.170.1861460.140525882734100
2.17-2.270.17551710.137225872758100
2.27-2.390.17451280.140226052733100
2.39-2.540.17661470.137126072754100
2.54-2.740.15911470.140426152762100
2.74-3.010.17891330.134126302763100
3.01-3.450.1541540.13626092763100
3.45-4.340.13951260.108726642790100
4.34-430.15811500.119527212871100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.0623-2.14021.03437.736-1.21436.02720.05550.2824-0.266-0.2501-0.08130.80280.1294-0.62580.00870.1499-0.0379-0.03040.2375-0.02680.180325.6277-5.867253.6917
21.2167-0.12930.19090.8106-0.11310.91740.01450.15740.2009-0.1066-0.0321-0.0407-0.1184-0.0220.0180.13280.01390.0070.12780.01390.147237.160515.063656.9621
32.22460.5010.04012.0911.09231.09570.02860.26580.4497-0.256-0.06880.1381-0.2151-0.16320.04080.17790.0491-0.00390.17790.04550.150720.552919.224652.9596
43.24650.1671.71941.07941.56053.20220.00870.08140.06220.0095-0.03530.18760.0547-0.06860.02280.13760.05450.01720.11080.03280.188326.053115.574255.759
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 11 through 27 )A11 - 27
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 28 through 256 )A28 - 256
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 257 through 298 )A257 - 298
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 299 through 326 )A299 - 326

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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