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- PDB-7spd: Crystal Structure of The Tetramerization Domain (29-147) From Hum... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7spd
タイトルCrystal Structure of The Tetramerization Domain (29-147) From Human Voltage-gated Potassium Channel Kv2.1 in C 2 2 21 Space Group
要素Potassium voltage-gated channel subfamily B member 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / Pentamer / potassium voltage-gated channel / T1 domain
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of action potential / positive regulation of long-term synaptic depression / regulation of motor neuron apoptotic process / clustering of voltage-gated potassium channels / positive regulation of norepinephrine secretion / positive regulation of catecholamine secretion / positive regulation of calcium ion-dependent exocytosis / potassium ion export across plasma membrane / cholinergic synapse / proximal dendrite ...regulation of action potential / positive regulation of long-term synaptic depression / regulation of motor neuron apoptotic process / clustering of voltage-gated potassium channels / positive regulation of norepinephrine secretion / positive regulation of catecholamine secretion / positive regulation of calcium ion-dependent exocytosis / potassium ion export across plasma membrane / cholinergic synapse / proximal dendrite / delayed rectifier potassium channel activity / Voltage gated Potassium channels / outward rectifier potassium channel activity / vesicle docking involved in exocytosis / glutamate receptor signaling pathway / neuronal cell body membrane / postsynaptic specialization membrane / response to L-glutamate / action potential / positive regulation of protein targeting to membrane / response to axon injury / lateral plasma membrane / cellular response to nutrient levels / negative regulation of insulin secretion / voltage-gated potassium channel complex / dendrite membrane / potassium ion transmembrane transport / cellular response to calcium ion / SNARE binding / protein localization to plasma membrane / cellular response to glucose stimulus / sarcolemma / protein homooligomerization / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / glucose homeostasis / perikaryon / transmembrane transporter binding / postsynaptic membrane / apical plasma membrane / protein heterodimerization activity / axon / dendrite / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Potassium channel, voltage dependent, Kv2.1 / Potassium channel, voltage dependent, Kv2 / Kv2 voltage-gated K+ channel / Potassium channel, voltage dependent, Kv / Potassium channel tetramerisation-type BTB domain / BTB/POZ domain / Voltage-gated potassium channel / Broad-Complex, Tramtrack and Bric a brac / BTB/POZ domain / Voltage-dependent channel domain superfamily ...Potassium channel, voltage dependent, Kv2.1 / Potassium channel, voltage dependent, Kv2 / Kv2 voltage-gated K+ channel / Potassium channel, voltage dependent, Kv / Potassium channel tetramerisation-type BTB domain / BTB/POZ domain / Voltage-gated potassium channel / Broad-Complex, Tramtrack and Bric a brac / BTB/POZ domain / Voltage-dependent channel domain superfamily / SKP1/BTB/POZ domain superfamily / Ion transport domain / Ion transport protein
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Potassium voltage-gated channel subfamily B member 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Xu, Z. / Schnicker, N. / Baker, S.
資金援助2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Eye Institute (NIH/NEI)EY0202542
Other privateBR-CMM-0619-0763-UIA
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2022
タイトル: Pentameric assembly of the Kv2.1 tetramerization domain.
著者: Xu, Z. / Khan, S. / Schnicker, N.J. / Baker, S.
履歴
登録2021年11月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年6月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Potassium voltage-gated channel subfamily B member 1
B: Potassium voltage-gated channel subfamily B member 1
C: Potassium voltage-gated channel subfamily B member 1
D: Potassium voltage-gated channel subfamily B member 1
E: Potassium voltage-gated channel subfamily B member 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,28217
ポリマ－73,2525
非ポリマー1,02912
水23413
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: SAXS, light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9280 Å2
ΔGint-110 kcal/mol
Surface area24350 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)107.290, 114.120, 112.550
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z+1/2
#4: -x,-y,z+1/2
#5: x+1/2,y+1/2,z
#6: x+1/2,-y+1/2,-z
#7: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11D-204-

ZN

21B-205-

HOH

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要素

#1: タンパク質
Potassium voltage-gated channel subfamily B member 1 / Delayed rectifier potassium channel 1 / DRK1 / h-DRK1 / Voltage-gated potassium channel subunit Kv2.1


分子量: 14650.493 Da / 分子数: 5 / 断片: tetramerization domain (UNP residues 29-147) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KCNB1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q14721
#2: 化合物
ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.69 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.2 M magnesium chloride, 15% PEG400, 0.1 M HEPES, pH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RDI CMOS_8M / 検出器: CMOS / 日付: 2020年11月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→48.43 Å / Num. obs: 36640 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.1 % / Biso Wilson estimate: 56.02 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.113 / Rpim(I) all: 0.045 / Rrim(I) all: 0.122 / Net I/σ(I): 17.2
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.7-2.836.71.2921690125340.6380.5371.41.5100
8.96-48.436.60.02539235920.9990.010.02859.599.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
Coot0.9.5モデル構築
XDSデータ削減
Aimless0.7.4データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3KVT

3kvt


解像度: 2.7→45.67 Å / SU ML: 0.39 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 27.53 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2482 1982 5.41 %
Rwork0.2116 34658 -
obs0.2136 36640 99.89 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 130.11 Å2 / Biso mean: 58.5066 Å2 / Biso min: 29.82 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.7→45.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4201 0 98 13 4312
Biso mean--70.93 51.32 -
残基数----532
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.7-2.770.37041480.319224722620
2.77-2.840.30481310.304624792610
2.84-2.930.33761370.287124832620
2.93-3.020.31961830.264624332616
3.02-3.130.30951620.258124662628
3.13-3.250.2321540.225324632617
3.25-3.40.34131480.248824512599
3.4-3.580.25441150.205225142629
3.58-3.810.27971330.20224722605
3.81-4.10.24371490.198724742623
4.1-4.510.20511010.180625002601
4.51-5.160.191460.177324952641
5.16-6.50.22381290.197724882617
6.5-45.670.20611460.192624682614

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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