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万見
- PDB-7sp2: Structure of PLS A-domain (residues 391-656; 513-518 deletion mut... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7sp2
タイトルStructure of PLS A-domain (residues 391-656; 513-518 deletion mutant) from Staphylococcus aureus
要素Plasmin Sensitive Protein Pls
キーワードCELL ADHESION / L-type lectin
機能・相同性
機能・相同性情報


extracellular region
類似検索 - 分子機能
E domain / E domain / Legume lectin beta-barrel domain / G5 domain / G5 domain / G5 domain profile. / G5 / : / YSIRK type signal peptide / YSIRK Gram-positive signal peptide ...E domain / E domain / Legume lectin beta-barrel domain / G5 domain / G5 domain / G5 domain profile. / G5 / : / YSIRK type signal peptide / YSIRK Gram-positive signal peptide / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Clark, L. / Whelan, F. / Atkin, K.E. / Brentnall, A.S. / Dodson, E.J. / Turkenburg, J.P. / Potts, J.R.
資金援助 英国, 3件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/J005029/ 英国
British Heart FoundationFS/12/36/29588 英国
British Heart FoundationPG/17/19/32862 英国
引用ジャーナル: Not Published
タイトル: Structure of PLS A-domain (residues 391-65) from Staphylococcus aureus
著者: Clark, L. / Whelan, F. / Atkin, K.E. / Brentnall, A.S. / Dodson, E.J. / Turkenburg, J.P. / Potts, J.R.
履歴
登録2021年11月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年11月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年5月31日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.unpublished_flag
改定 1.22023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Plasmin Sensitive Protein Pls
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,6442
ポリマ－28,6041
非ポリマー401
水1267
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: SAXS, Experimental SAXS scattering is consistent with the monomeric solution state.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area90 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area10860 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)97.210, 97.210, 97.210
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number198
Space group name H-MP213

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要素

#1: タンパク質 Plasmin Sensitive Protein Pls / 230 kDa cell-wall protein / Surface protein


分子量: 28604.240 Da / 分子数: 1 / 断片: A domain (UNP residues 391-656) / 変異: del(513-518) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
遺伝子: pls / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P80544
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.04 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 25% w/v PEG3350, 0.1 M HEPES, pH 7.5, 0.2 M lithium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.97625 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年11月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.75→56.19 Å / Num. obs: 8201 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 23.4 % / Biso Wilson estimate: 74.57 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rpim(I) all: 0.056 / Net I/av σ(I): 10.6 / Net I/σ(I): 10
反射 シェル解像度: 2.75→2.8 Å / 冗長度: 24.6 % / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Num. unique obs: 393 / CC1/2: 0.625 / Rpim(I) all: 0.614 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
xia2データ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 7sjk

7sjk


解像度: 2.75→56.19 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.923 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.94 / SU B: 31.93 / SU ML: 0.275 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.342 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2421 397 4.9 %RANDOM
Rwork0.2005 ---
obs0.2025 7783 99.91 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 151.14 Å2 / Biso mean: 80.187 Å2 / Biso min: 59.96 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.75→56.19 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1972 0 1 7 1980
Biso mean--79.17 70.31 -
残基数----258
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0132015
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0161825
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9441.6512722
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.5511.5964187
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.875257
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.30725.794107
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.53815321
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.136154
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0770.2278
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.022407
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02485
LS精密化 シェル解像度: 2.751→2.822 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.338 34 -
Rwork0.316 550 -
all-584 -
obs--100 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -9.6755 Å / Origin y: -4.1316 Å / Origin z: 24.5892 Å
111213212223313233
T0.0366 Å2-0.0305 Å2-0.0226 Å2-0.1136 Å20.0099 Å2--0.0363 Å2
L2.5317 °20.5698 °20.0687 °2-2.79 °2-0.4272 °2--2.9453 °2
S-0.1935 Å °0.2913 Å °-0.0292 Å °-0.2355 Å °0.0784 Å °0.1271 Å °-0.0413 Å °-0.3412 Å °0.1151 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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